| Adrenomedullin | ||
|---|---|---|
 | ||
| Stäbchenmodell des Adrenomedullin des Menschen (seitlich, frontal), nach PDB 2L7S | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 58 Aminosäuren | |
| Präkursor | Pro-ADM (185 AS) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | ADM | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere | |
Adrenomedullin (ADM, von adrenal medulla, Nebennierenmark, wo es zuerst gefunden wurde) ist ein Peptid, das 1993 entdeckt wurde. Das humane ADM-Gen befindet sich auf dem Chromosom 11 und kodiert für das Präkursorprotein Pro-ADM mit 185 Aminosäuren, aus dem durch posttranslationale Modifikation ADM und PAMP entsteht. Das ADM-Peptid besteht aus 52 Aminosäuren und hat starke Ähnlichkeit zu CGRP (Calcitonin gene related peptide) und Amylin.
Adrenomedullin wird u. a. im Nebennierenmark, in der Niere und der Lunge sowie im insuffizienten Herz gebildet. Es wirkt gefäßerweiternd und beeinflusst mehrere Systeme wie Kreislauf, Herz, Hormonsekretion und Atmung.
Adrenomedullin wird in Studien an Mäusen mit der Entstehung von Insulinresistenz im Gefäßsystem in Verbindung gebracht. Die Gefäßinnenwände (Endothel) enthalten Rezeptoren für Insulin; werden sie durch Insulin aktiviert, erweitern sich die Gefäße und es kommt zu einer verbesserten Durchlässigkeit der Gefäßwände für Insulin und Glukose. Ein erhöhter Adrenomedullin-Spiegel im Blut, wie er bei stark übergewichtigen Mäusen auftritt, führt zu einer verminderten Aktivität der Insulinrezeptoren am Gefäßendothel. Diese Insulinresistenz der Blutgefäße wird mit der Entstehung von Typ-2-Diabetes in Verbindung gebracht.