| Cholesterin-Monooxygenase | ||
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| Kristallstruktur von menschlichem Cytochrom P450 11A1 als Komplex mit Cholesterin nach PDB 3n9y | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 482 Aminosäuren | |
| Kofaktor | Häm-Thiolat | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | CYP11A1 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.14.15.6, Monooxygenase | |
| Reaktionsart | Zwei Oxidationen, eine Abspaltung | |
| Substrat | Cholesterin + 3 • Ferredoxin(red) + 3 • O2 | |
| Produkte | Pregnenolon + Isocapronsäure + 3 • Ferredoxin(oxy) + 3 • H2O | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere | |
Die Cholesterin-Monooxygenase (P450scc) (auch: 20,22-Desmolase, Cholesterindesmolase) ist das Enzym, das die Umwandlung von Cholesterin zu Pregnenolon katalysiert. Dieser Reaktionsschritt ist unentbehrlich in der Biosynthese von Steroidhormonen in Wirbeltieren. Im Menschen ist das Enzym an der Innenwand von Mitochondrien in den Gonaden, den Nebennieren und im Gehirn lokalisiert. Mutationen im CYP11A1-Gen können zu P450cc-Mangel und dieser zu adrenaler Insuffizienz führen.
Varianten des Enzyms sind möglicherweise mit erhöhtem Risiko für und rezidivem Verlauf von Prostatakrebs assoziiert. Eine frühere Assoziation von Varianten des CYP11A1-Promoters mit dem Auftreten des polyendokrinen metabolischen Ovarsyndrom konnte nicht bestätigt werden.
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