Coenzym B

Strukturformel
Strukturformel von Coenzym B
Allgemeines
Name Coenzym B
Andere Namen
  • 2-[(7-Mercapto-1-oxoheptyl)amino]-3-phosphonooxybutansäure (IUPAC)
  • (2S,3R)-3-phosphonooxy-2-(7-sulfanylheptanoylamino)butansäure (IUPAC)
  • 7-Mercaptoheptanoylthreoninphosphat
  • 7-Thioheptanoyl-threonin-O-phosphat
  • 7-Mercaptoheptanoyl-O-phospho-L-threonin
  • 7-Mercaptoheptanoylthreoninphosphat
Summenformel C11H22NO7PS
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 104302-77-4
PubChem 5462265
ChemSpider 343
Wikidata Q579645
Eigenschaften
Molare Masse 343,33 g·mol−1
Aggregatzustand

fest

Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung
keine Einstufung verfügbar
Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Coenzym B (CoB oder CoB-SH) ist ein Coenzym, das bei Redoxreaktionen von Methanogenen als Elektronenüberträger eingesetzt wird. Das Molekül besitzt eine Sulfhydrylgruppe (–SH) als reaktive Gruppe.

Das Coenzym B kann ein Wasserstoffatom, also ein Elektron (e−) und ein Proton (H+) übertragen.

Rolle des Coenzym B im Stoffwechsel

Methanogenese

Das Coenzym B wird im letzten Schritt der Methanogenese eingesetzt. Es reduziert die Methyl-Gruppe des Methyl-Coenzym M (H3C–S–CoM), so dass Methan freigesetzt und ein Heterodisulfid aus den beiden Coenzymen CoB und CoM gebildet wird:

H3C–S–CoM + HS–CoB → CH4 + CoM–S–S–CoB

Diese Reaktion wird durch die Methyl-Coenzym-M-Reduktase katalysiert, welche den Cofaktor F430 als prosthetische Gruppe besitzt.

Anschließend erfolgt die Regeneration der beiden Coenzyme CoM und CoB bei den wasserstoffoxidierenden Methanogenen mit Hilfe von H2 und Heterodisulfid-Reduktasen (HdrED und HdrABC), wobei ein Protonengradient aufgebaut wird (plus Elektronenbifurkation):

H2 + CoM–S–S–CoB → CoM–SH + CoB-SH

In weiteren Stoffwechselreaktionen

Eine ähnliche Reaktion, bei der die beiden Coenzyme CoB und CoM beteiligt sind, ist die Reduktion von Fumarat zu Succinat, katalysiert durch eine Thiol-Fumarat-Reduktase:

Fumarat + HS–CoM + HS–CoB → Succinat + CoM–S–S–CoB

Anschließend erfolgt die Regeneration der beiden Coenzyme CoM und CoB durch eine Heterodisulfid-Reduktase (Hdr):

CoM-S-S-CoB + [2H] → CoM-SH + CoB-SH

Es wurde gezeigt, dass diese Reaktion mit der ADP-Phosphorylierung via dem chemiosmotischen Mechanismus gekoppelt ist. Auf diese Weise ist die anabole Reduktion von Fumarat indirekt mit der Energiegewinnung gekoppelt.

Einzelnachweise

  1. ↑ Dieser Stoff wurde in Bezug auf seine Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
  2. ↑ K M Noll, K L Rinehart, R S Tanner, R S Wolfe: Structure of component B (7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate) of the methylcoenzyme M methylreductase system of Methanobacterium thermoautotrophicum. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 83, Nr. 12, Juni 1986, S. 4238–4242, doi:10.1073/pnas.83.12.4238, PMID 3086878.
  3. ↑ Mishtu Dey, Xianghui Li, Ryan C Kunz, Stephen W Ragsdale: Detection of Organometallic and Radical Intermediates in the Catalytic Mechanism of Methyl-Coenzyme M Reductase Using the Natural Substrate Methyl-Coenzyme M and a Coenzyme B Substrate Analogue. In: Biochemistry (Easton). 49. Jahrgang, Nr. 51, 22. Dezember 2010, S. 10902–10911, doi:10.1021/bi101562m, PMID 21090696.
  4. ↑ Peder E Cedervall, Mishtu Dey, Arwen R Pearson, Stephen W Ragsdale, Carrie M Wilmot: Structural Insight into Methyl-Coenzyme M Reductase Chemistry Using Coenzyme B Analogues. In: Biochemistry (Easton). 49. Jahrgang, Nr. 35, 22. Juli 2010, S. 7683–7693, doi:10.1021/bi100458d, PMID 20707311, PMC 3098740 (freier Volltext).
  5. ↑ Yih-Chern Horng, Donald F Becker, Stephen W Ragsdale: Mechanistic Studies of Methane Biogenesis by Methyl-Coenzyme M Reductase: Evidence that Coenzyme B Participates in Cleaving the C−S Bond of Methyl-Coenzyme M. In: Biochemistry (Easton). 40. Jahrgang, Nr. 43, 30. Oktober 2001, S. 12875–12885, doi:10.1021/bi011196y, PMID 11669624.
  6. ↑ Rudolf K. Thauer: Biochemistry of methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson:1998 Marjory Stephenson Prize Lecture. In: Microbiology. Band 144, Nr. 9, 1. September 1998, S. 2377–2406, doi:10.1099/00221287-144-9-2377.
  7. ↑ Z. Yan, J. G. Ferry: Electron Bifurcation and Confurcation in Methanogenesis and Reverse Methanogenesis. In: Frontiers in Microbiology. Band 9, 2018, S. 1322, doi:10.3389/fmicb.2018.01322, PMID 29973922, PMC 6019823 (freier Volltext).
  8. ↑ Steffen Heim, Andreas Kunkel, Rudolf K. Thauer, Reiner Hedderich: Thiol : fumarate reductase (Tfr) from Methanobacterium thermoautotrophicum . Identification of the catalytic sites for fumarate reduction and thiol oxidation. In: European Journal of Biochemistry. Band 253, Nr. 1, April 1998, S. 292–299, doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2530292.x.
  9. ↑ R. Hedderich, A. Berkessel, R. K. Thauer: Purification and properties of heterodisulfide reductase from Methanobacterium thermoautotrophicum (strain Marburg). In: European Journal of Biochemistry. Band 193, Nummer 1, Oktober 1990, S. 255–261, doi:10.1111/j.1432-1033.1990.tb19331.x, PMID 2121478.
  10. ↑ U. Deppenmeier: Redox-driven proton translocation in methanogenic Archaea. In: Cellular and molecular life sciences : CMLS. Band 59, Nummer 9, September 2002, S. 1513–1533, doi:10.1007/s00018-002-8526-3, PMID 12440773, PMC 1133750 (freier Volltext) (Review).