Crabrolin

Crabrolin
	Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt
Masse/Länge Primärstruktur	13 Aminosäuren
Bezeichner
Externe IDs	UniProt P01518;
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Hornissen

Crabrolin bezeichnet ein im Gift von Hornissen (Vespa) vorkommendes, antimikrobiell wirkendes Polypeptid, das aus 13 Aminosäuren besteht. Die Substanz wurde erstmals 1984 durch Antonio Argiolas und John J. Pisano isoliert und in ihrer Struktur beschrieben.

Die Aminosequenz lautet: FLPLILRKIVTAL-NH₂ (beim letzten Leucin handelt es sich um Leucinamid)

Crabrolin wirkt antimikrobiell, insbesondere bei Gram-negativen Bakterien. Zudem zeigt es eine hämolytische Aktivität.

Einzelnachweise

↑ A. Argiolas, J. J. Pisano: Isolation and characterization of two new peptides, mastoparan C and crabrolin, from the venom of the European hornet, Vespa crabro. In: Journal of Biological Chemistry. 259, Washington 1984, S. 10106–10111. PMID 6206053; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)
↑ Krishnakumari, V. und Nagaraj, R. (1997): Antimicrobial and hemolytic activities of crabrolin, a 13-residue peptide from the venom of the European hornet, Vespa crabro, and its analogs. In: J Pept Res. 50(2); 88–93; PMID 9273892; doi:10.1111/j.1399-3011.1997.tb01173.x

[1] A. Argiolas, J. J. Pisano: Isolation and characterization of two new peptides, mastoparan C and crabrolin, from the venom of the European hornet, Vespa crabro. In: Journal of Biological Chemistry. 259, Washington 1984, S. 10106–10111. PMID 6206053; PDF (freier Volltextzugriff, engl.)

[2] Krishnakumari, V. und Nagaraj, R. (1997): Antimicrobial and hemolytic activities of crabrolin, a 13-residue peptide from the venom of the European hornet, Vespa crabro, and its analogs. In: J Pept Res. 50(2); 88–93; PMID 9273892; doi:10.1111/j.1399-3011.1997.tb01173.x