| Cytoglobin | ||
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| Bändermodell des Dimer, mit Häm als Stäbchen, nach PDB 1UMO | ||
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Vorhandene Strukturdaten: s. UniProt | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 190 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homodimer | |
| Kofaktor | Häm | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | CYGB | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
Cytoglobin ist ein Mitglied der Familie der Globine. Zu dieser gehören auch das Muskelprotein Myoglobin, das Bluteiweiß Hämoglobin, sowie das Neuroglobin im Nervensystem.
Das 2002 erstmals beschriebene Cytoglobin kommt in nahezu allen Zellen der Wirbeltiere vor. Es dient vermutlich dem Sauerstofftransport und -speicher in der Zelle, sowie dem Schutz vor oxidativem Stress. Es scheint sogar, dass aus Cytoglobin während der Evolution durch eine Genduplikation die muskelspezifische Variante Myoglobin geworden ist.
Das Cytoglobin-Gen wurde 2002 bei Menschen, Mäusen und Zebrabärblingen charakterisiert. Das menschliche Cytoglobin-Gen liegt auf dem Chromosom 17q25. Bei Menschen und Mäusen ist das Protein 190 Aminosäuren (AS) groß, bei Zebrabärblingen 174 AS. Cytoglobin wird beim Menschen in allen Geweben exprimiert und hat nach Sequenzanalysen einen gemeinsamen evolutionären Vorläufer mit dem Myoglobin.