FosB

FosB
Bänderdarstellung nach PDB 1N9D
Das Gen FOSB befindet sich auf Chromosom 19 (Mensch)
Andere Namen	G0/G1 switch regulatory protein 3; GOS3; Protein FosB
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	338 Aminosäuren (Mensch)
Sekundär- bis Quartärstruktur	Leucin-Zipper (bZIP-Domäne)
Kofaktor	DNA (als Teil des AP-1 Komplexes)
Isoformen	FosB, ΔFosB, Δ2ΔFosB, FosB2
Bezeichner
Gen-Namen	FOSB, GOS3, G0S3
Externe IDs	OMIM: 164772 UniProt P53539 MGI: 95575
Enzymklassifikation
Reaktionsart	Genregulation
Substrat	DNA (AP-1 Bindungsstellen)
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Wirbeltiere

FosB ist ein Protein, das im menschlichen Körper als Transkriptionsfaktor fungiert. FosB gehört zur Fos-Genfamilie, die gemeinsam mit anderen Proteinen den AP-1-Komplex bildet. Das Protein wird durch das gleichnamige FOSB-Gen codiert.

Mensch

Nach dem aktuellen menschlichen Referenzgenom (GRCh38) befindet sich das Gen auf Chromosom 19. Der Genlocus auf dem Cytoband ist 19q13.32. Die genomischen Koordinaten sind 19: 45,467,996 – 45,475,179.

Maus

Nach dem aktuellen Referenzgenom der Hausmaus (GRCm39) befindet sich das Gen auf Chromosom 7. Der Genlocus auf dem Cytoband ist 7 A2-B1. Die genomischen Koordinaten sind 7: 19,036,621 – 19,043,970.

Nomenklatur

David P. Siderovski und sein Team stießen an der Queen’s University in Kingston (Ontario) im Jahr 1990 bei der Untersuchung von menschlichen Blutzellen auf eine spezifische mRNA-Sequenz, die nach einer Aktivierung der Zellen sehr schnell gebildet wurde. Das Gen wurde zunächst einfach als G0S3 (G0/G1 Switch Gene 3) bezeichnet.

Donald R. Forsdyke (an dessen Institut für Biochemie Siderovski damals promovierte) glich die Daten im Jahr 1992 mit neuen Datenbanken ab. Dabei stellte er fest, dass dieses „G0S3“-Gen eine extrem hohe Homologie zu einem Gen aufwies, das bei Mäusen bereits als Fosb bekannt war.

Unabhängig hiervon sequenzierte die Arbeitsgruppe von Antonia Martin-Gallardo am National Institute of Neurological Disorders and Stroke in Bethesda (Maryland) im Jahr 1992 das menschliche Genom in diesem Bereich und fand genau dieselbe Sequenz, die sie dann korrekt dem menschlichen FOSB-Gen zuordneten.

Entstehung

Wenn Nervenzellen im Gehirn durch äußere Reize (wie Stress oder Belohnung) aktiviert werden, wird das FOSB-Gen abgelesen. Hierbei fährt RNA-Polymerase II im Zellkern das geöffnete FOSB-Gen auf der DNA ab und erstellt eine Prä-mRNA. Diese wird nach Spleißung über die Ribosomen in das FosB-Protein und dessen Varianten übersetzt.

Struktur

FosB besteht aus insgesamt 338 Aminosäuren und ist ein Protein mit zentralem Leucin-Zipper und bZIP-Domäne, dem ein N-Terminus vorgeschaltet und ein C-Terminus nachgeschaltet ist: Der N-Terminus besteht aus 156 Aminosäuren auf der Transaktivierungsdomäne. An diesen schließt sich die basische Region als DNA-Bindungsdomäne mit 23 Aminosäuren an. Der Leucin-Zipper fungiert mit 39 Aminosäuren als Dimerisierungsdomäne. Die 120 Aminosäuren am C-Terminus enthalten Aktivierungsbereiche sowie Abbau-Signale (Degrons), die die Lebensdauer des Proteins regulieren.

 ${\displaystyle {\text{H}}_{2}{\text{N}}-{\text{M}}_{1}-\dots \underbrace {{\text{D}}_{10}{\text{SGSRCSSSPSAESQYLSSVDSFGSPPTAAA}}_{40}} _{\text{Posttranslationale Modifikation (Pos. 10–40)}}\dots -\dots -\dots \underbrace {{\text{A}}_{60}{\text{ITTSQDLQWLVQPTLISSMAQSQG}}_{84}} _{\text{Transaktivierungs-Kompetenz (Pos. 60–84)}}\dots -{\text{E}}_{156}-{\text{bZIP}}\dots }$

 ${\displaystyle {\text{H}}_{2}{\text{N}}-{\text{N-Terminus}}-\underbrace {{\text{K}}_{157}{\text{RRVRRERNKLAAAKCRNRRREL}}_{179}} _{23{\text{ AS: Basische DNA-Bindungsdomäne}}}-\underbrace {{\text{T}}_{180}{\text{DRLQAETDQLEEEKAELESEIAELQKEKERLEFVLVAH}}_{218}} _{39{\text{ AS: Dimerisierungsdomäne Leucin-Zipper}}}-{\text{C-Terminus}}-{\text{COOH}}}$

  ${\displaystyle \dots {\text{bZIP}}-\underbrace {{\text{K}}_{219}{\text{PGCKIPYEEGPGPGPLAEVRDLPGSAPAKEDGFSWLLPPPPPPPL}}_{264}} _{\text{C-Terminaler Aktivierungsbereich (Pos. 219–264)}}-\underbrace {{\text{P}}_{265}{\text{FQTSQDAPPNLTASLFTHSEVQVLGDPFPVVNPSYTSSFVLTCPEVSAFAGAQRTSGSDQPSDPLNSPSLLAL}}_{338}} _{\text{Regulatorische Abbau-Signale (Degrons / PEST-Motive)}}-{\text{COOH}}}$

Varianten und Stabilität

Durch einen Prozess namens „Alternatives Spleißen“ entstehen aus derselben genetischen Vorlage unterschiedliche Varianten des Proteins: das normale FosB und das verkürzte ΔFosB. Hierbei werden der RNA die letzten 101 Aminosäuren am C-Terminus abgebrochen, so dass ΔFosB nur aus 237 Aminosäuren anstelle der 338 Aminosäuren von FosB besteht. Beide Varianten konkurrieren untereinander um eine Anbindung an die DNA. Dieser Prozess wurde im Jahr 1991 in einer Zusammenarbeit von Daniel Nathans und Yusaku Nakabeppu am Howard Hughes Medical Institute in Baltimore erstmalig beschrieben.

Der wesentliche Unterschied zwischen den Varianten liegt in ihrer Beständigkeit:

Biologische Bedeutung

Die FosB-Proteinfamilie spielt eine allgemeine Rolle bei der synaptischen Plastizität. Das bedeutet, sie hilft dem Gehirn dabei, sich an neue Erfahrungen anzupassen, Lernprozesse zu festigen und auf Umweltveränderungen zu reagieren.

Beispielsweise wies eine Arbeitsgruppe unter Leitung von Jennifer R. Brown in einem Experiment an der Harvard Medical School im Jahr 1996 nach, dass Mäuse, deren Fosb-Gen ausgeschaltet wurde, eine Verhaltensstörung entwickelten: Sie waren unfähig, ihren Nachwuchs zu versorgen. Durch den Befund wurde belegt, dass das Brutpflegeverhalten von Säugetieren genetisch kontrolliert wird und dass FosB eine Schlüsselrolle bei der Anpassung neuronaler Reaktionen spielt.

ΔFosB in der Suchtforschung

In der Neurobiologie ist vor allem ΔFosB von großer Bedeutung. Aufgrund seiner Langlebigkeit reichert es sich bei wiederholten Reizen (wie Drogenkonsum oder exzessivem Verhalten) im Belohnungszentrum des Gehirns (Nucleus accumbens) an. Es fungiert dort als molekularer Gedächtnisschalter: Ab einer gewissen Konzentration verändert es dauerhaft die Struktur von Nervenzellen und macht das Gehirn empfindlicher für Suchtreize, was heute als einer der zentralen Mechanismen für die Entstehung von chronischer Abhängigkeit und zwanghaftem Verhalten gilt.

Dies wurde erstmals im Jahr 1999 in einem Experiment mit einem transgenen Mausmodell durch eine Forschungsgruppe an der Yale University unter Leitung von Eric J. Kelz nachgewiesen. Den Mäusen wurde hierbei ein ΔFosB produzierendes Gen eingesetzt, das über ein Tet-Off-System eingeschaltet werden konnte. Solange die Mäuse das Antibiotikum Doxycyclin über das Trinkwasser erhielten, war dieses Gen nicht aktiv. Nach Absetzen produzierten die transgenen Mäuse das Protein selbständig im Gehirn, wo es sich im Nucleus accumbens anreicherte. Somit konnte ΔFosB im Gehirn der Tiere hochgefahren werden, ohne dass die Tiere jemals zuvor unter Drogen gestanden wären. Gegenüber der Kontrollgruppe wiesen die transgenen Mäuse eine massive Platzpräferenz für eine Kokain-Kammer auf, in der geringste Mengen Kokain vorhanden waren. Nach Konsum von geringsten Kokainmengen, war eine deutliche Hyperaktivität unter den transgenen Mäusen zu beobachten. Nach Untersuchung des Gehirngewebes wurde festgestellt, dass ΔFosB die Produktion von GluR2 hochreguliert hatte. Dies veränderte die elektrische Verschaltung im Nucleus accumbens so nachhaltig, dass das Gehirn sensibler für die Dopamin- und Glutamatausschüttungen wurde.

Substanzgebundene Abhängigkeit

Basierend auf der Erkenntnis, dass die chronische Akkumulation des Transkriptionsfaktors ΔFosB im Nucleus accumbens ab einem kritischen Schwellenwert die neuronale Sensitivierung gegenüber Suchtmitteln moderiert, wurden im Zeitraum zwischen 2001 und 2020 translationale Validierungen an diversen potenziell suchterzeugenden Substanzen durchgeführt. Diese Untersuchungen erfolgten primär im Rahmen von in-vivo-Nagetiermodellen. Die Validierung und Übertragbarkeit dieser präklinischen Daten auf den humanen Organismus wurde nachfolgend teilweise durch vergleichende Post-mortem-Analysen humaner Gewebeproben verifiziert:

Kokain

Im Jahr 2001 wies Dr. James A. Bibb an der Rockefeller University in New York City nach, dass ΔFosB durch die Gabe von Kokain im Gehirn akkumuliert wird und welche Gene es reguliert. Seine Arbeitsgruppe identifizierte das Gen für Cdk5 (Cyclin-dependent kinase 5) als direktes nachgeschaltetes Ziel von ΔFosB. Durch die Gabe von Cdk5-Inhibitoren an das Mausmodell potenzierten sich die Verhaltenseffekte von Kokain. Cdk5 fungiert demnach als zelluläre Bremse, im Zuge der Homöostase. Die erhöhte Cdk5-Aktivität führt zu einer Phosphorylierung von DARPP-32, woraus eine Dämpfung der D1-Dopamin-Signalwege resultiert. Bei chronischem Kokainkonsum führt diese dauerhafte „Bremswirkung“ dazu, dass das Gehirn im Normalzustand ohne Kokain unterstimuliert ist. Das System adaptiert sich an die Droge und bildet die beschriebene Toleranzentwicklung. Fällt die Droge weg, bleibt ein dysfunktionales, verändertes Gehirnergebnis zurück, was die Basis für den Suchtdruck und die Abhängigkeit darstellt.

Im Jahr 2010 zeigte eine Forschungsgruppe unter Leitung von Ian Maze und Eric J. Nestler an der Mount Sinai School of Medicine die Epigenetik von Kokain auf. ΔFosB unterdrückt nach Kokainkonsum demnach das Enzym G9a, was zu einem Verlust der H3K9-Dimethylierung führt. Durch Abschaltung dieser biologischen Bremse kommt es zu einem strukturellen Zellumbau: An den Nervenzellen im Nucleus accumbens bilden sich massenhaft neue dendritische Dornfortsätze, die als Andockstellen für neue Synapsen fungieren. Das Gehirn verdrahtet sich quasi neu und optimiert sich nachhaltig darauf, die Droge zu empfangen.

Opioide (Morphin, Heroin, Fentanyl)

Die chronische ΔFosB-Akkumulation steuert ganz spezifisch die Expression von Genen, die für das Opioidentzugssyndrom verantwortlich sind. ΔFosB reguliert unter anderem die Expression von Adenylatcyclasen hoch. Fällt das Opioid weg, führt dies zu einer zellulären Überaktivität durch die Überproduktion von cAMP, woraus die physisch qualvollen Entzugssymptome und das Substanzverlangen während des Entzugs resultieren.

Amphetamine und Methamphetamin

Amphetamin führt zu einer noch schnelleren und intensiveren Akkumulation von ΔFosB im Nucleus accumbens als Kokain. Die epigenetischen Folgen ähneln denen von Kokain, allerdings führt die starke ΔFosB-Konzentration hier zusätzlich zu einer dauerhaften Desensibilisierung des c-fos-Gens und einer Herabregulation von Dynorphin. Da Dynorphin normalerweise als körpereigene Bremse die Dopaminausschüttung dämpft, führt sein Wegfall zu einer Hypersensitivierung, was den Hauptgrund für das immense Abhängigkeitspotenzial von Methamphetamin darstellt.

Nikotin

Die chronische oder akute Verabreichung von Nikotin führt im Mausmodell ebenfalls zu einer Akkumulation von ΔFosB.

Alkohol

Ethanolexposition induziert die ΔFosB-Expression im prälimbischen Cortex, Nucleus accumbens, Striatum, der basolateralen Amygdala und der zentralen Amygdala.

Cannabis

Die THC-vermittelte Überexpression von ΔFosB schwächt die CB₁R-Desensibilisierung in der Substantia nigra, dem ventralen tegmentalen Areal und der Amygdala ab. Durch den Wegfall der Desensibilisierung bleibt die volle Empfänglichkeit für die Substanz erhalten.

Betäubungsmittel (Propofol)

Propofol führt zu einer Akkumulation von ΔFosB, die mit Nikotin und Alkohol vergleichbar ist.

Koffein

Die ΔFosB-Induktion durch Koffein moduliert die neuroplastischen Langzeitveränderungen strukturspezifisch, die durch andere Stimulanzien wie Nikotin im Gehirn ausgelöst werden.

Essstörungen (Binge Eating)

Die Anzahl der ΔFosB-exprimierenden Neuronen war bei stressbedingter Fraßsucht:

• höher in Bereichen der Belohnungsverarbeitung (medialer präfrontaler Kortex, Nucleus accumbens und ventrales tegmentales Areal),
• ähnlich in Bereichen der Geschmacksverarbeitung (insulärer Kortex und Nucleus parabrachialis),
• höher im Nucleus paraventricularis, jedoch nicht unterschiedlich im Locus coeruleus, welche Strukturen der Stressverarbeitung sind.

Δ2ΔFosB und Osteoporose

Δ2ΔFosB fehlt aufgrund der doppelten Verkürzung und des damit verbundenen Wegfalls der Transaktivierungs-Kompetenz die Fähigkeit zur eigenständigen Genaktivierung, obwohl es weiterhin an den AP-1-Komplex koppeln kann. Dennoch wird das Protein im Zusammenhang mit der Erforschung therapeutischer Ansätze gegen Osteoporose untersucht. Δ2ΔFosB verstärkt die BMP-induzierte Smad1-Phosphorylierung und die Translokation von phospho-Smad1 (pSmad1) in den Zellkern. Dadurch steigt die Knochendichte.

FosB in der Onkologie

Dass die Proteine der Fos-Familie Krebs auslösen können, gilt in der Onkogenetik seit Jahrzehnten als gesichert. FosB besitzt spezifische Transaktivierungsdomänen, die bei einer dauerhaften Stabilisierung des Proteins nach der DNA-Bindung eine massive onkogene Transformation gesunder Zellen in Tumorzellen triggern.

Neuere Ergebnisse deuten darauf hin, dass FosB die Expression von Genen steuert, die für die Invasion von Tumorzellen (z. B. beim Glioblastom) in gesundes Gewebe verantwortlich sind; in Gliom-Gewebe ist FosB stark hochreguliert. Über die allgemeine AP-1-Forschung schlägt FosB damit die Brücke zwischen Stress, Substanzmissbrauch und der tumorösen Angiogenese (Gefäßneubildung). In diesem Zusammenhang reguliert FosB über den AP-1-Komplex die Matrix-Metalloproteinasen (MMPs) sowie angiogene Zytokine (wie IL-8), um die extrazelluläre Matrix zu degradieren und so die Invasion und Metastasierung der Krebszellen zu ermöglichen.

Darüber hinaus ist FosB in der chirurgischen Pathologie als standardisierter Tumormarker zur Abgrenzung des pseudomyogenen Hämangioendothelioms vom Epitheloidsarkom etabliert. Bei diesem Tumor fusioniert das FOSB-Gen mit ACTB oder SERPINE1. Das daraus resultierende pathologische Fusionsprotein treibt das Tumorwachstum rasant voran.

Weblinks

Commons: FosB – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien

Einzelnachweise

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