Galektin-3

Galektin-3
Galektin-3
Andere Namen

LGALS3, CBP35, GAL3, GALBP, GALIG, L31, LGALS2, MAC2, lectin, galactoside binding soluble 3, galectin 3

Vorhandene Strukturdaten: 1A3K, 1KJL, 1KJR, 2NMN, 2NMO, 2NN8, 2XG3, 3AYA, 3AYC, 3AYD, 3AYE, 3T1L, 3T1M, 3ZSJ, 3ZSK, 3ZSL, 3ZSM, 4BLI, 4BLJ, 4BM8, 4JC1, 4JCK, 4LBJ, 4LBK, 4LBL, 4LBM, 4LBN, 4LBO, 4R9A, 4R9B, 4R9C, 4R9D, 4RL7, 4XBN, 5H9R, 5H9P

Masse/Länge Primärstruktur 350 Aminosäuren, 35 kDa
Bezeichner
Gen-Name(n) LGALS3
Externe IDs
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 3958 16854
Ensembl ENSG00000131981 ENSMUSG00000050335
UniProt P17931 P16110
Refseq (mRNA) NM_002306 NM_001145953
Refseq (Protein) NP_002297
Genlocus Chr 14: 55.12 – 55.15 Mb Chr 14: 47.61 – 47.62 Mb
PubMed-Suche 3958 16854

Galectin-3 ist ein Protein, das beim Menschen durch das LGALS3-Gen kodiert wird. Galectin-3 ist ein Mitglied der Lektin-Familie, von der 14 Galektine in Säugetieren identifiziert wurden.

Galectin-3 ist ein Mitglied der beta-Galactosid-bindenden Proteinfamilie, die eine wichtige Rolle bei der Zell-Adhäsion, extrazellulären Matrix-Wechselwirkung, Makrophagen-Aktivierung, Angiogenese, bei Metastasen und der Apoptose spielt.

Galectin-3 wird von einem einzelnen Gen, LGALS3, codiert, das sich auf Chromosom 14, Locus q21–q22, befindet. Galectin-3 wird im Zellkern, Zytoplasma, Mitochondrium, der Zelloberfläche und im extrazellulären Raum exprimiert.

Galectin-3 hat eine Affinität zu Beta-Galactosiden und weist eine antimikrobielle Aktivität gegen Bakterien und Pilze auf. Es wurde gezeigt, dass dieses Protein an den folgenden biologischen Prozessen beteiligt ist: Zelladhäsion, Zellaktivierung, Zellwachstum und Differenzierung, Zellzyklus und Apoptose. Angesichts der breiten biologischen Funktionalität von Galectin-3 wurde gezeigt, dass es an Krebs, Entzündung, Fibrose, Herzkrankheit und Schlaganfall beteiligt ist. Studien haben auch gezeigt, dass die Expression von Galectin-3 an einer Vielzahl von Prozessen beteiligt ist, die mit Herzinsuffizienz verbunden sind, einschließlich Myofibroblasten-Proliferation, Fibrogenese, Gewebereparatur, Entzündung und Kardiales Remodeling.

Galectin-3 assoziiert mit den Primären Zilien und moduliert das Nierenzystenwachstum bei angeborener polyzystischer Nierenerkrankung.

Die funktionelle Rolle von Galektinen bei der zellulären Reaktion auf Membranschäden wird immer deutlicher. Kürzlich wurde gezeigt, dass Galectin-3 ESCRTs zu beschädigten Lysosomen rekrutiert, damit diese repariert werden können.

Einzelnachweise

  1. ↑ Molecular cloning and chromosomal mapping of a human galactoside-binding protein. In: Cancer Research. 51. Jahrgang, Nr. 8, April 1991, S. 2173–8, PMID 2009535 (englisch).
  2. ↑ Galectins. Structure and function of a large family of animal lectins. In: The Journal of Biological Chemistry. 269. Jahrgang, Nr. 33, August 1994, S. 20807–10, PMID 8063692 (englisch).
  3. 1 2 Galectin-3: an open-ended story. In: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1760. Jahrgang, Nr. 4, April 2006, S. 616–35 (englisch).
  4. ↑ Entrez Gene: LGALS3 lectin, galactoside-binding, soluble, 3. Archiviert vom Original am 20. Juni 2022; abgerufen am 31. August 2017 (englisch).  Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis.
  5. ↑ Mapping of the galectin-3 gene (LGALS3) to human chromosome 14 at region 14q21-22. In: Mammalian Genome. 8. Jahrgang, Nr. 9, September 1997, S. 706–7, doi:10.1007/s003359900548, PMID 9271684 (englisch).
  6. 1 2 Galectin-3 marks activated macrophages in failure-prone hypertrophied hearts and contributes to cardiac dysfunction. In: Circulation. 110. Jahrgang, Nr. 19, November 2004, S. 3121–8, doi:10.1161/01.CIR.0000147181.65298.4D, PMID 15520318 (englisch).
  7. ↑ Galectin-3 mediates post-ischemic tissue remodeling. In: Brain Research. 1288. Jahrgang, September 2009, S. 116–24, PMID 19573520 (englisch).
  8. ↑ N-acetyl-seryl-aspartyl-lysyl-proline prevents cardiac remodeling and dysfunction induced by galectin-3, a mammalian adhesion/growth-regulatory lectin. In: American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology. 296. Jahrgang, Nr. 2, Februar 2009, S. H404–12, doi:10.1152/ajpheart.00747.2008, PMID 19098114, PMC 2643891 (freier Volltext) – (englisch).
  9. ↑ The relationship between serum galectin-3 and serum markers of cardiac extracellular matrix turnover in heart failure patients. In: Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry. 409. Jahrgang, Nr. 1–2, November 2009, S. 96–9, doi:10.1016/j.cca.2009.09.001, PMID 19747906 (englisch).
  10. ↑ Galectin-3 associates with the primary cilium and modulates cyst growth in congenital polycystic kidney disease. In: The American Journal of Pathology. 169. Jahrgang, Nr. 6, Dezember 2006, S. 1925–38, doi:10.2353/ajpath.2006.060245, PMID 17148658, PMC 1762475 (freier Volltext) – (englisch).
  11. ↑ Galectins Control mTOR in Response to Endomembrane Damage. In: Molecular Cell. 70. Jahrgang, Nr. 1, April 2018, S. 120–135.e8, doi:10.1016/j.molcel.2018.03.009, PMID 29625033, PMC 5911935 (freier Volltext) – (englisch).
  12. ↑ Galectin-3 Coordinates a Cellular System for Lysosomal Repair and Removal. In: Developmental Cell. 52. Jahrgang, Nr. 1, Januar 2020, S. 69–87.e8, doi:10.1016/j.devcel.2019.10.025, PMID 31813797, PMC 6997950 (freier Volltext) – (englisch).
  13. ↑ AMPK, a Regulator of Metabolism and Autophagy, Is Activated by Lysosomal Damage via a Novel Galectin-Directed Ubiquitin Signal Transduction System. In: Molecular Cell. 77. Jahrgang, Nr. 5, Januar 2020, S. 951–969.e9, doi:10.1016/j.molcel.2019.12.028, PMID 31995728, PMC 7785494 (freier Volltext) – (englisch).