Homoglutathion

Strukturformel
Allgemeines
Name	Homoglutathion
Andere Namen	γ-L-Glutamyl-L-cysteinyl-β-alanin hGSH
Summenformel	C11H19N3O6S
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 18710-27-5 PubChem 440380 ChemSpider 389334 Wikidata Q27102200
Eigenschaften
Molare Masse	321,35 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung keine Einstufung verfügbar
Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Homoglutathion ist ein dem Glutathion strukturverwandtes Thiol. Das Tripeptid (γ-L-Glutamyl-L-cysteinyl-β-alanin) ist aus den Aminosäuren Glutaminsäure, Cystein und β-Alanin aufgebaut. Es unterscheidet sich von Glutathion damit nur durch seine C-terminale Aminosäure.

Homoglutathion ersetzt teilweise oder vollständig Glutathion in Leguminosen. Während in der Familie der Fabaceae die meisten Vertreter der Fabeae und Trifolieae beide homologe Tripeptide enthalten, bilden die Phaseoleae nur Homoglutathion.

Homoglutathion übernimmt in den Phaseoleae viele Funktionen, die in anderen Pflanzen Glutathion zukommen. So dient Homoglutathion im Pflanzenkörper der Phaseoleae als Haupttransportform reduzierten Schwefels. Homoglutathion ist die Vorstufe der Homophytochelatine, die in den Phaseoleae zur Bindung und Entgiftung von Schwermetallen dienen. Auch ist Homoglutathion in Homologie zum Glutathion an der Entgiftung von Herbiziden über die Homoglutathion-Sulfotransferase-Reaktion beteiligt. Zusätzlich spielt Homoglutathion eine Rolle als Reduktionsmittel bei der lichtabhängigen Wasserstoffperoxid-Entgiftung in den Chloroplasten der Phaseoleae.

Homoglutathion wird in den Leguminosen aus den Aminosäuren L-Glutaminsäure, L-Cystein und β-Alanin in einem zweistufigen Prozess synthetisiert. Unter ATP-Verbrauch wird aus Glutaminsäure und Cystein γ-Glutamylcystein durch die Ligase γ-Glutamylcysteinsynthetase gebildet. Im zweiten Schritt der Synthesekette wird unter ATP-Verbrauch β–Alanin mithilfe des Enzyms Homoglutathionsynthetase an das terminale Kohlenstoffatom addiert.

Einzelnachweise

1. ↑ Dieser Stoff wurde in Bezug auf seine Gefährlichkeit entweder noch nicht eingestuft oder eine verlässliche und zitierfähige Quelle hierzu wurde noch nicht gefunden.
2. ↑ C. A. Price: A New Thiol in Legumes. In: Nature. Band 180, Nr. 4577, Juli 1957, S. 148–149, doi:10.1038/180148a0. 
3. ↑ S. Klapheck: Homoglutathione: isolation, quantification and occurrence in legumes. In: Physiologia Plantarum. Band 74, Nr. 4, Dezember 1988, S. 727–732, doi:10.1111/j.1399-3054.1988.tb02044.x. 
4. ↑ P.K. Macnicol, L. Bergmann: A role for homoglutathione in organic sulphur transport to the developing mung bean seed. In: Plant Science Letters. Band 36, Nr. 3, Oktober 1984, S. 219–223, doi:10.1016/0304-4211(84)90172-X. 
5. ↑ E. Grill, W. Gekeler, E.-L. Winnacker, H.H. Zenk: Homo‐phytochelatins are heavy metal‐binding peptides of homo‐glutathione containing Fabales. In: FEBS Letters. Band 205, Nr. 1, September 1986, S. 47–50, doi:10.1016/0014-5793(86)80863-8. 
6. ↑ E. Jay Breaux, James E. Patanella, Ernest F. Sanders: Chloroacetanilide herbicide selectivity: analysis of glutathione and homoglutathione in tolerant, susceptible, and safened seedlings. In: Journal of Agricultural and Food Chemistry. Band 35, Nr. 4, Juli 1987, S. 474–478, doi:10.1021/jf00076a009. 
7. ↑ Heinrich Zopes, Sigrid Klapheck, Ludwig Bergmann: The Function of Homoglutathione and Hydroxymethylglutathione for the Scavenging of Hydrogen Peroxide. In: Plant and Cell Physiology. Juni 1993, doi:10.1093/oxfordjournals.pcp.a078449. 
8. ↑ S. Klapheck, H. Zopes, H.‐G. Levels, L. Bergmann: Properties and localization of the homoglutathione synthetase from Phaseolus coccineus leaves. In: Physiologia Plantarum. Band 74, Nr. 4, Dezember 1988, S. 733–739, doi:10.1111/j.1399-3054.1988.tb02045.x.