ProteinZ hat eine molare Masse von 62kDa und besteht aus 360 Aminosäuren. Es wurde 1977 zunächst bei Rindern, 1984 beim Menschen nachgewiesen. ProteinZ ist an der Gerinnung beteiligt, indem es eine Anlagerung von Thrombin an endotheliale Phospholipidoberflächen unterstützt und mit Hilfe eines spezifischen Protease-Inhibitors die prokoagulatorische Aktivität des FaktorsXa hemmt. Protein Z hat dabei aber selbst keine katalytische Funktion.
Ein verminderter Spiegel von ProteinZ wird mit Thrombosen sowie mit Fehlgeburten in Verbindung gebracht.
Einzelnachweise
↑C. V. Prowse, M. P. Esnouf:The isolation of a new warfarin-sensitive protein from bovine plasma. In: Biochem. Soc. Trans. 5. Jahrgang, Nr.1, 1977, S.255–256, PMID 892175 (englisch).
↑J. Barth, K. Röhl, D. Jäger:Protein-Z-Mangel als seltene Ursache unklarer perioperativer Blutungen. In: AINS. Band38, Nr.9, September 2003, S.605–608, doi:10.1055/s-2003-41858.
↑F. Sofi, F. Cesari, R. Abbate, G. F. Gensini, G. J. Broze, S. Fedi:A meta-analysis of potential risks of low levels of protein Z for diseases related to vascular thrombosis. In: Thrombosis and Haemostasis. Band103, Nr.4, 2010, S.749–756, doi:10.1160/TH09-09-0645 (englisch).
↑B. Hoppe, A. Salama, H. Kiesewetter, Th. Dörner:Protein-Z-Spiegel und Protein-Z-Antikörper bei Abortneigung: aktuelle Perspektiven. In: Vascular Care. Band7, Nr.32, Februar 2004 (Online[PDF]).