Sec61 Translocon α1

Sec61 Translocon α1 (synonym Sec61α1, Sec61A1) ist ein Transmembranprotein in Wirbeltieren. Es ist Teil des Translocons (Sec61 Translocon) zum Import von Proteinen mit KDEL-Signalsequenz aus dem Zytosol ins endoplasmatische Retikulum.

Eigenschaften

Sec61 ist bei Wirbeltieren ein Heterotrimer und besteht aus den drei Proteinen Sec61 Translocon α1 (Sec61A1), Sec61B und Sec61G. Sec61 bildet eine Pore mit Verschluss, die für Proteine mit KDEL-Signalsequenz geöffnet wird. Sec61 Translocon α1 bindet Ribosomen, wodurch Proteine direkt während der Translation (durch cotranslationalen Proteintransport) an das endoplasmatische Retikulum weitergereicht werden. Sec61 Translocon α1 kann SEC62, SEC63 und HSPA5/BiP binden, die Proteine posttranslational zum endoplasmatischen Retikulum liefern. Sec61 Translocon α1 verhindert den unkontrollierten Ausstrom des sekundären Botenstoffs Ca²⁺ durch die Pore aus dem endoplasmatischen Retikulum.

Einzelnachweise

1. ↑ S. Lang, J. Benedix, S. V. Fedeles, S. Schorr, C. Schirra, N. Schäuble, C. Jalal, M. Greiner, S. Hassdenteufel, J. Tatzelt, B. Kreutzer, L. Edelmann, E. Krause, J. Rettig, S. Somlo, R. Zimmermann, J. Dudek: Different effects of Sec61α, Sec62 and Sec63 depletion on transport of polypeptides into the endoplasmic reticulum of mammalian cells. In: Journal of cell science. Band 125, Pt 8April 2012, S. 1958–1969, doi:10.1242/jcs.096727, PMID 22375059, PMC 4074215 (freier Volltext).
2. ↑ D. Schubert, M. C. Klein, S. Hassdenteufel, A. Caballero-Oteyza, L. Yang, M. Proietti, A. Bulashevska, J. Kemming, J. Kühn, S. Winzer, S. Rusch, M. Fliegauf, A. A. Schäffer, S. Pfeffer, R. Geiger, A. Cavalié, H. Cao, F. Yang, Y. Li, M. Rizzi, H. Eibel, R. Kobbe, A. L. Marks, B. P. Peppers, R. W. Hostoffer, J. M. Puck, R. Zimmermann, B. Grimbacher: Plasma cell deficiency in human subjects with heterozygous mutations in Sec61 translocon alpha 1 subunit (SEC61A1). In: The Journal of allergy and clinical immunology. Band 141, Nummer 4, 04 2018, S. 1427–1438, doi:10.1016/j.jaci.2017.06.042, PMID 28782633, PMC 5797495 (freier Volltext).
3. ↑ S. Haßdenteufel, N. Johnson, A. W. Paton, J. C. Paton, S. High, R. Zimmermann: Chaperone-Mediated Sec61 Channel Gating during ER Import of Small Precursor Proteins Overcomes Sec61 Inhibitor-Reinforced Energy Barrier. In: Cell Reports. Band 23, Nummer 5, 05 2018, S. 1373–1386, doi:10.1016/j.celrep.2018.03.122, PMID 29719251, PMC 5946456 (freier Volltext).
4. ↑ S. Lang, J. Benedix, S. V. Fedeles, S. Schorr, C. Schirra, N. Schäuble, C. Jalal, M. Greiner, S. Hassdenteufel, J. Tatzelt, B. Kreutzer, L. Edelmann, E. Krause, J. Rettig, S. Somlo, R. Zimmermann, J. Dudek: Different effects of Sec61α, Sec62 and Sec63 depletion on transport of polypeptides into the endoplasmic reticulum of mammalian cells. In: Journal of cell science. Band 125, Pt 8April 2012, S. 1958–1969, doi:10.1242/jcs.096727, PMID 22375059, PMC 4074215 (freier Volltext).
5. ↑ S. Haßdenteufel, N. Johnson, A. W. Paton, J. C. Paton, S. High, R. Zimmermann: Chaperone-Mediated Sec61 Channel Gating during ER Import of Small Precursor Proteins Overcomes Sec61 Inhibitor-Reinforced Energy Barrier. In: Cell Reports. Band 23, Nummer 5, 05 2018, S. 1373–1386, doi:10.1016/j.celrep.2018.03.122, PMID 29719251, PMC 5946456 (freier Volltext).
6. ↑ D. Schubert, M. C. Klein, S. Hassdenteufel, A. Caballero-Oteyza, L. Yang, M. Proietti, A. Bulashevska, J. Kemming, J. Kühn, S. Winzer, S. Rusch, M. Fliegauf, A. A. Schäffer, S. Pfeffer, R. Geiger, A. Cavalié, H. Cao, F. Yang, Y. Li, M. Rizzi, H. Eibel, R. Kobbe, A. L. Marks, B. P. Peppers, R. W. Hostoffer, J. M. Puck, R. Zimmermann, B. Grimbacher: Plasma cell deficiency in human subjects with heterozygous mutations in Sec61 translocon alpha 1 subunit (SEC61A1). In: The Journal of allergy and clinical immunology. Band 141, Nummer 4, 04 2018, S. 1427–1438, doi:10.1016/j.jaci.2017.06.042, PMID 28782633, PMC 5797495 (freier Volltext).