| STIM1 (Homo sapiens) | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 663 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Membranprotein (ER, Plasmamembran) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | STIM1 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | mehrzellige Tiere | |
| STIM2 (Homo sapiens) | ||
|---|---|---|
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 732 Aminosäuren | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Membranprotein (ER, Plasmamembran) | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Name | STIM2 | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Wirbeltiere | |
Der Begriff stromal interaction molecule (abgekürzt STIM) bezeichnet in der Zellphysiologie ein Protein, das in Tieren als Calciumsensor wesentlich an der Aufrechterhaltung der Calcium-Homöostase bzw. der Calciumsignalgebung beteiligt ist. Bei Wirbeltieren gibt es STIM1 und STIM2, die als Homodimer oder Heterodimer die sensorische Untereinheit des CRAC-Kanal bilden. Mutationen im STIM1-Gen sind Ursache für CRAC-Kanal-Mangel und daraus folgendem Immunschwächesyndrom mit T-Zell-Inaktivierung (IDTICED2).
Es gibt zwei Subtypen von STIM: STIM1 und STIM2. Beides sind Membranproteine mit je einer Transmembrandomäne, die vor allem in der Membran des endoplasmatischen Retikulums, zu einem geringeren Anteil aber auch in der Plasmamembran lokalisiert sind.