La interleucina 16 es una citocina pleiotrópica proinflamatoria. Su precursor, la pro-interleucina-16, es una proteína que en humanos está codificada por el gen IL16.
La interleucina 16 es una citocina pleiotrópica proinflamatoria. Su precursor, la pro-interleucina-16, es una proteína que en humanos está codificada por el gen IL16.
La citocina codificada por este gen es una citocina pleiotrópica que funciona como quimioatrayente, modulador de la activación de células T e inhibidor de la replicación del VIH. El proceso de señalización de esta citocina está mediado por CD4. El producto de este gen pasa por un procesamiento proteolítico, que da como resultado dos proteínas funcionales. La función de la citocina se atribuye exclusivamente al péptido secretado en el extremo C-terminal, mientras que el producto en el extremo N-terminal puede desempeñar un papel en el control del ciclo celular. Se ha reportado que la caspasa 3 participa en el procesamiento proteolítico de esta proteína. Se han descrito dos variantes de transcripción con empalme alternativo que codifican isoformas distintas. La interleucina 16 (IL-16) es liberada por una variedad de células (incluidos linfocitos, macrófagos y algunas células epiteliales) que se ha caracterizado como quimioatrayente para ciertas células inmunes que expresan la molécula de superficie celular CD4. La IL-16 se describió originalmente como un factor que podía atraer células T activadas en humanos; anteriormente se la denominaba factor quimioatrayente de linfocitos (LCF). Desde entonces, se ha demostrado que esta interleucina recluta y activa muchas otras células que también expresan la molécula CD4, incluyendo monocitos, eosinófilos y células dendríticas.
Se ha demostrado que la interleucina 16 interactúa con: