MARCKS

MARCKS
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Alias	MARCKS, 80K-L, MACS, PKCSL, PRKCSL, myristoylated alanine rich protein kinase C substrate
IDs externos	OMIM: 177061 MGI: 96907 HomoloGene: 135584 GeneCards: MARCKS
Ontología génica
Función molecular	• calmodulin binding; • fijación de actina; • protein kinase C binding; • identical protein binding; • actin filament binding;
Componente celular	• citoplasma; • germinal vesicle; • centrosoma; • membrana; • focal adhesion; • corteza celular; • actin cytoskeleton; • Exosoma (vesícula); • citoesqueleto; • membrana plasmática; • actin filament bundle;
Proceso biológico	• regulation of insulin secretion; • actin filament bundle assembly; • protein homooligomerization; • actin crosslink formation;
	Fuentes: Amigo / QuickGO
Patrón de la expressión del ARN
	; ; ; ;
	Más referencias a datos de expressión
Ortólogos
	4082
	17118
	ENSG00000277443
	ENSMUSG00000069662
	P29966
	P26645
	NM_002356
	NM_008538
	NP_002347
	NP_032564
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El substrato de proteína quinasa C rico en alanina miristoilada (del inglés, myristoylated alanine-rich C-kinase substrate) es una proteína que en los humanos es codificada por el gen MARCKS. Juega un importante rol en la forma de la célula, la migración celular, secreción, transporte de transmembrana, regulación del ciclo celular, y desarrollo neural. Recientemente, el MARCKS ha sido implicada en la exocitosis de un número de vesículas y gránulos como la mucina y la cromafina.

Son proteínas ácidas con grandes proporciones de alanina, glicina, prolina y ácido glutámico. Son ligados por la membrana a través de un enlace de lípidos en el término N, y de dominio polivalente en el centro. Son reguladas por la Ca²⁺/calmodulina y la proteína quinasa C. En su forma sin fosforilar, se unen a los filamentos de actina, causando que se formen enlaces cruzados, y secuestran fosfolípidos de membrana ácida como el PIP2.

La proteína codificada por este gen es un substrato de la proteína quinasa C. Se localiza en la membrana plasmática y es una proteína de enlaces cruzados con los filamentos de actina. La fosforilación por la proteína quinasa C o el enlace a calcio-calmodulina inhibe su asociación con la actina y con la membrana plasmática, llevando a su presencia en el citoplasma. Se cree que la proteína está implicada en la migración celular, la fagocitosis, el tráfico de membranas y la mitogénesis.

Interacciónes

MARCKS ha mostrado interactuar con la TOB1 y la NMT2.

Referencias

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Enlaces externos

En HomoloGene: MARCKS

En Genome:MARCKS
En MalaCards.Enfermedades que coinciden con:MARCKS

Datos: Q18028763

[1] «Human PubMed Reference:».

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[3] Hartwig, J. H.; Thelen, M.; Rosen, A.; Janmey, P. A.; Nairn, A. C.; Aderem, A. (1992). «MARCKS is an actin filament crosslinking protein regulated by protein kinase C and calcium-calmodulin». Nature (en inglés) 356 (6370): 618-22. PMID 1560845. doi:10.1038/356618a0.

[4] Blackshear, P. J. (1993). «The MARCKS family of cellular protein kinase C substrates». Journal of Biological Chemistry (en inglés) (American Society for Biochemistry and Molecular Biology) 268 (3): 1501-1504. PMID 8420923.

[entrez-5] 1 2 «Entrez Gene: MARCKS myristoylated alanine rich protein kinase C substrate». Entrez (en inglés). NCBI. Consultado el 26 de abril de 2017.

[6] Prieto, Daniel; Zolessi, Flavio R. (2016). «Functional Diversification of the Four MARCKS Family Members in Zebrafish Neural Development». Journal of Experimental Zoology Part B: Molecular and Developmental Evolution (en inglés) (Wiley-Blackwell). doi:10.1002/jez.b.22691.

[7] Jin Cho, S.; La, M.; Ahn, J. K.; Meadows, G. G.; Joe, C. O. (2001). «Tob-mediated cross-talk between MARCKS phosphorylation and ErbB-2 activation». Biochemical and Biophysical Research Communications (en inglés) (Elsevier) 283 (2): 273-277. ISSN 0006-291X. PMID 11327693. doi:10.1006/bbrc.2001.4773.

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