RYBP

Proteína de unión a RING1 y YY1
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Lista de códigos PDB
3IXS
Identificadores
Símbolos RYBP (HGNC: 10480) AAP1; DEDAF; YEAF1
Identificadores
externos
  • GeneCards: Gen RYBP
  • UniProt: RYBP
    • Locus Cr. 3 p13
    Patrón de expresión de ARNm
    ancho=250px
    ancho=250px
    ancho=250px
    Más información
    Ortólogos
    Especies
    Humano Ratón
    Entrez
    23429 56353
    Ensembl
    Véase HS Véase MM
    UniProt
    Q8N488 Q8CCI5
    RefSeq
    (ARNm)
    NM_012234 NM_019743
    RefSeq
    (proteína) NCBI
    NP_036366 NP_062717
    Ubicación (UCSC)
    Cr. 3:
    72.42 – 72.5 Mb         		Cr. 6:
    100.23 – 100.29 Mb
    PubMed (Búsqueda)


    Información relacionada
    Articulos relacionados Publicaciones de RYBP en Google académico
    [editar datos en Wikidata]

    La proteína de unión a RING1 y YY1 (RYBP) es una proteína codificada en humanos por el gen RYBP.

    Función

    Permite la unión de ácidos nucleicos. Participa en la remodelación de la cromatina; la regulación positiva del proceso apoptótico; y la regulación del proceso metabólico primario. Se encuentra en el nucleoplasma. Forma parte del complejo proteico PcG.

    Interacciones

    La proteína RYBP ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

    Referencias

    1. 1 2 3 García E, Marcos-Gutiérrez C, del Mar Lorente M, Moreno JC, Vidal M (Agosto de 1999). «RYBP, a new repressor protein that interacts with components of the mammalian Polycomb complex, and with the transcription factor YY1». EMBO J (Inglaterra) 18 (12): 3404-18. ISSN 0261-4189. PMC 1171420. PMID 10369680. doi:10.1093/emboj/18.12.3404.
    2. ↑ «Entrez Gene: RYBP RING1 and YY1 binding protein».
    3. ↑ «RING1 and YY1 binding protein». NCBI (en inglés). Consultado el 2 de diciembre de 2025.
    4. ↑ Rual, Jean-François; Venkatesan Kavitha, Hao Tong, Hirozane-Kishikawa Tomoko, Dricot Amélie, Li Ning, Berriz Gabriel F, Gibbons Francis D, Dreze Matija, Ayivi-Guedehoussou Nono, Klitgord Niels, Simon Christophe, Boxem Mike, Milstein Stuart, Rosenberg Jennifer, Goldberg Debra S, Zhang Lan V, Wong Sharyl L, Franklin Giovanni, Li Siming, Albala Joanna S, Lim Janghoo, Fraughton Carlene, Llamosas Estelle, Cevik Sebiha, Bex Camille, Lamesch Philippe, Sikorski Robert S, Vandenhaute Jean, Zoghbi Huda Y, Smolyar Alex, Bosak Stephanie, Sequerra Reynaldo, Doucette-Stamm Lynn, Cusick Michael E, Hill David E, Roth Frederick P, Vidal Marc (Oct. de 2005). «Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network». Nature (England) 437 (7062): 1173-8. PMID 16189514. doi:10.1038/nature04209.
    5. ↑ Zheng, L; Schickling O, Peter M E, Lenardo M J (Aug. de 2001). «The death effector domain-associated factor plays distinct regulatory roles in the nucleus and cytoplasm». J. Biol. Chem. (United States) 276 (34): 31945-52. ISSN 0021-9258. PMID 11395500. doi:10.1074/jbc.M102799200.
    6. 1 2 Schlisio, Susanne; Halperin Terri, Vidal Miguel, Nevins Joseph R (Nov. de 2002). «Interaction of YY1 with E2Fs, mediated by RYBP, provides a mechanism for specificity of E2F function». EMBO J. (England) 21 (21): 5775-86. ISSN 0261-4189. PMID 12411495.
    7. ↑ Chen, Deng; Zhang Jianbing, Li Mao, Rayburn Elizabeth R, Wang Hui, Zhang Ruiwen (Feb. de 2009). «RYBP stabilizes p53 by modulating MDM2». EMBO Rep. (England) 10 (2): 166-72. PMID 19098711. doi:10.1038/embor.2008.231.
    8. ↑ Zhu, J; Shore S K (Dec. de 1996). «c-ABL tyrosine kinase activity is regulated by association with a novel SH3-domain-binding protein». Mol. Cell. Biol. (UNITED STATES) 16 (12): 7054-62. ISSN 0270-7306. PMID 8943360.

    Enlaces externos