| Rodanasa | ||||
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| Estructuras disponibles | ||||
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| Identificadores | ||||
| Identificadores externos |
ExPASy: NiceZime view KEGG: entrada en KEEG PRIAM: perfil PRIAM ExplorEnz: entrada en ExplorEnz MetaCyc: vía metabólica | |||
| Número EC | 2.8.1.1 | |||
| Ortólogos | ||||
| Especies |
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| PubMed (Búsqueda) |
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| PMC (Búsqueda) |
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| Dominio similar a rodanasa | ||
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| Identificadores | ||
| Símbolo | Rodanasa | |
| Pfam | PF00581 | |
| InterPro | IPR001763 | |
| PROSITE | PDOC00322 | |
| SCOP | 2ora | |
La rodanasa es una enzima mitocondrial (EC 2.8.1.1) cuyo nombre sistemático es tiosulfato sulfurotransferasa. Esta enzima depura el cianuro (CN-) convirtiéndolo en tiocianato (SCN-).
Esta reacción ocurre en dos etapas. El diagrama de la derecha muestra la estructura determinada por cristalografía de rayos X de la rodanasa. En el primer paso, el tiosulfato reacciona con el grupo tiol de la cisteína-247 1, para formar un disulfuro 2. En el segundo paso, el disulfuro reacciona con el cianuro para producir tiocianato, mientras que simultáneamente se autoconvierte nuevamente a su estado tiol normal 1.
Esta reacción es importante como mecanismo de deshabituación del cianuro, ya que el tiocianato formado es relativamente inocuo. El uso de una solución de tiosulfato como antídoto para el envenenamiento con cianuro se basa en la activación de este ciclo enzimático.
La rodanasa comparte relaciones evolutivas con un gran número de proteínas, entre las que se incluyen:
- Cdc25 dominio catalítico fosfatasa.
- dominios no catalíticos de las fosfatasas MAPK de especificidad dual
- dominios no catalíticos de las fosfatasas MAPK de levadura tipo PTP
- dominios no catalíticos de enzimas de levadura Ubp4, Ubp5, Ubp7
- dominios no catalíticos de enzimas de mamíferos Ubp-Y
- proteína de choque térmico de Drosophila HSP-67BB
- varias proteínas bacterianas de choque por frío y fagos
- proteínas asociadas a la senescencia de plantas
- dominios catalíticos y no catalíticos de rodanasas .
La rodanasa es producto de una duplicación interna. Este dominio se encuentra en forma de copia simple en otras proteínas, incluyendo a fosfatasas y ubiquitin hidrolasas C-terminales.
