Vimentina

Vimentina
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolo VIM (HGNC: 12692)
Identificadores
externos
  • GeneCards: Gen VIM
  • UniProt: VIM
  • Locus Cr. 10 p13
    Estructura/Función proteica
    Tamaño 466 (aminoácidos)
    Peso molecular 53.652 (Da)
    Estructura Filamentosa
    Dominio proteico
    • cabeza
    • varilla
    • cola
    Motivos hélice alfa
    Ortólogos
    Especies
    Humano Ratón
    Entrez
    7431
    UniProt
    Q9NTM3 n/a
    RefSeq
    (ARNm)
    NM_003380 n/a

    La Vimentina VIM es una de las proteínas fibrosas que forman los filamentos intermedios de tipo III del citoesqueleto intracelular en particular de células embrionarias. La VIM una proteína FI de tipo III, es específica de las células mesenquimales y endoteliales. Los monómeros de vimentina se enrollan una con la otra formando una fibra estable lo cual es crítico para sus funciones. Actúan en la mecánica celular, la mecanosensación, la transducción, las señalización y la motilidad. La expresión de VIM se considera un marcador tumoral de la transición de epitelio a mesenquimal que se produce en la metástasis de los tumores.

    Historia

    Vimentina del latín vimentum, que significa mimbre, vara flexible.
    En la década de 1960 los filamentos vimentina se describieron originalmente como de 10 nm de diámetro en varios tipos de células cultivadas, incluidas células embrionarias de pollo, células HeLa y fibroblastos embrionarios de hámster y ratón.
    A mediados de la década de 1970, se aislaron filamentos de vimentina completamente polimerizados a partir de preparaciones desprovistas de microtúbulos y filamentos de actina. Estas investigaciones demostraron que sus propiedades bioquímicas y su estructura eran claramente diferentes de las de otros sistemas del citoesqueleto.
    En 1983 se clonó y secuenció el gen de la vimentina del hámster.

    Estructura

    En las células, la vimentina (VIM) se ensambla en una red de filamentos que se extiende por el citoplasma. También puede encontrarse en formas más pequeñas, que se localizan dentro de las células y en el microambiente extracelular.

    Primaria

    Cada monómero de vimentina contiene 466 aminoácidos y el dímero constituye el bloque de construcción fundamental. La masa calculada de la molécula es 53.652 Da.

    Secundaria
    Estructura Secundaria. Dímero con etiquetas que identifican los distintos segmentos y dominios de enlace.
    Estructura Secundaria. Dímero con etiquetas que identifican los distintos segmentos y dominios de enlace.

    Cada dímero consta de cuatro segmentos estructurales principales enlazados en serie con la secuencia 1A, 1B, 2A y 2B, conectados por los conectores L1, L12 y L2. Las regiones de hélice enrolada están conectadas a través de dominios de enlace. La longitud del dímero de hélice alfa sin el dominio de cabeza y cola es de ≈46–49 nm.

    Terciaria

    La VIM forma un homo-polímero homo-dímero donde dos dímeros se asocian lateralmente de forma antiparalela para formar un Tetrámero, y ocho de estos tetrámeros forman un filamento de longitud unitaria (ULF). Los ULF se unen extremo con extremo y experimentan un proceso de compactación radial para formar filamentos de ∼10 nm.

    También participan en algunas uniones intercelulares (desmosomas).[cita requerida]

    La vimentina es también usada como un marcador de ciertos tumores.

    Función

    Su función principal es la de proveer un ancla para el soporte de los orgánulos. Junto con otros filamentos intermedios mantienen la integridad física de la célula. La Vimentina (VIM) es una proteína FI de tipo III, específica de las células mesenquimales y endoteliales.

    Los filamentos de vimentina tienen un papel fundamental en la regulación de la mecánica celular y son necesarios para coordinar la mecanosensación, la transducción, las vías de señalización, la motilidad y las respuestas inflamatorias.

    Las redes de polímeros intracelulares que componen el citoesqueleto se endurecen con el aumento de la deformación por cizallamiento.
    Las redes de filamentos intermedios de vimentina se endurecen tanto con la compresión como con la extensión. El ensamblaje de VIM es un sello distintivo de los cambios asociados con la migración celular en numerosos estudios. Durante la embriogénesis normal, la EMT (epithelial to mesenchymal Transition), tiene lugar cuando las células individuales se desprenden de una capa para migrar a una nueva ubicación.

    La expresión de vimentina se inicia en células epiteliales mamarias humanas que migran tras una herida en cultivos monocapa. Esta expresión cesa tras el cierre de la herida.

    El nivel de expresión de los FI de vimentina (FIV) se correlaciona con la forma y el comportamiento motil de las células mesenquimales.

    Patología

    La vimentina se ha relacionado con numerosas patologías, como neoplasias, enfermedades oculares, enfermedades del sistema endocrino, fibrosis, enfermedades cardíacas o vasculares, enfermedades del sistema reproductivo, enfermedades infecciosas, enfermedades de la piel, enfermedades del sistema esquelético, diabetes y enfermedades inflamatorias intestinales.

    Véase también

    Referencias

    1. ↑ OMS,OPS,BIREME (ed.). «Vimentina». Descriptores en Ciencias de la Salud. Biblioteca Virtual en Salud.
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