Ovalbumiin

Kana ovalbumiini (PDB fail 1OVA) lintmudel. Kujutis on saadud UCSF Chimera X abil

Ovalbumiin on põhiline munavalge valk, mis moodustab seal umbes 55–65% summaarsest valkude kogusest.

Nimetus “ovalbumiin” tuleneb ladinakeelsetest sõnadest ovus (muna) ja albus (valge).

Ovalbumiin on arvatavalt munas arenevale linnuembrüole oluline varuvalk aminohapete allikana. Ovalbumiin võib täita ka kaitsefunktsiooni väliskeskkonnast pärinevate mikroorganismide tõkestamisel.

Ovalbumiin on üks olulisi allergeensete omadustega valke munavalges. Umbes 70–80 protsendil patsientidest kaob munadest põhjustatud allergiline reaktsioon piisava kuumutamise tagajärjel, mida on seostatud ovalbumiini natiivse struktuuri pöördumatu hävimisega kõrgemal temperatuuril.

Struktuur

Ovalbumiini aminohappeline järjestus ning ruumiline struktuur on homoloogilised serpiinide superperekonna valkudega, mis on üldiselt seriinproteaaside inhibiitorid. Ovalbumiinil selline inhibeeriv aktiivsus puudub.

Ovalbumiini aminohappeline järjestus ja struktuur ei ole sarnased seerumalbumiini omadega ning mõlemad valgud liigitatakse ajalooliselt albumiinideks seetõttu, et need on puhtas vees hästi lahustuvad ja denatureeruvad kuumutamisel.

Ovalbumiini polüpeptiidahela suurus on 42,7 kDa ning see koosneb 385 aminohappe jäägist. Ovalbumiini molekulis on kirjeldatud mitut posttranslatsioonilist modifikatsiooni, sealhulgas N-terminaalset atsetüleerimist, fosforüülimist (S68 ja S344) ja glükosüülimist (N292).

Ovalbumiini molekulis on ebaharilik sisemine signaaljärjestus, mida vajatakse valgu rakust välja suunamiseks (aminohappejäägid 21–47). Ovalbumiini signaaljärjestust ei eemaldata molekuli koosseisust rakust sekreteerimise käigus.

Ovalbumiini lahuse kuumutamisel hävineb natiivne, serpiinide superperekonna valkudele iseloomulik struktuur. Moodustuvad raskestilahustuvad, ainult beetastruktuuri sisaldavad denatureerunud molekulid, kus hüdrofoobsete aminohapete kõrvalahelad on eksponeeritud väliskeskkonna poole. Selline struktuurne üleminek põhjustab munavalge hüübimise ehk kalgendumise keetmisel.

Ajalugu

Kanamunadest saadud ovalbumiin oli teine valk, mis on õnnestunud teadlastel puhastatud kristalsel kujul eraldada (esimene kristalliseeritud valk oli hemoglobiin). Ovalbumiini kristallid sai Hofmeister 1889. aastal, kui oli lisanud valgulahusele ammooniumsulfaati.

Põhilise munavalgevalgu nimetasid ovalbumiiniks Osborne ja Campbell 1900. aastal.

Ovalbumiini molekuli aminohappelise järjestuse määrasid Nisbet ja tema kaastöölised 1981. aastal.

Tervikliku ovalbumiini ruumilise struktuuri tegid kindlaks Stein jt 1991. aastal.

Viited

  1. ↑ Sugino H, Nitoda T, Juneja LR (1996). "Chapter 2: General Chemical Composition of Hen Eggs". Yamamoto, T; Juneja, L.R.; Hatta, H.; Kim, M. (toim-d). Hen eggs. Boca Raton, FL: CRC Press. ISBN 978-0-8493-4005-5.
  2. ↑ Sugimoto, Yasushi; Sanuki, S.; Higashimoto, Y.; Ohsako, S.; Kondo, M.; Kurawaki, J.; Ibrahim, H. R.; Aoki, T.; Kusakabe, T.; Koga, K. (1999). "Ovalbumin in Developing Chicken Eggs Migrates from Egg White to Embryonic Organs while Changing Its Conformation and Thermal Stability". Journal of Biological Chemistry. 274 (16): 11030-7. DOI:10.1074/jbc.274.16.11030.
  3. ↑ Kovacs-Nolan, Jennifer; Phillips, Marshall; Mine, Yoshinori (2005). "Advances in the value of eggs and egg components for human health". J Agric Food Chem. 53: 8421-31. DOI:10.1021/jf050964f.
  4. ↑ "The Top 9 Food Allergens: Egg". FAACT, Food Allergy & Anaphylaxis Connection Team.
  5. ↑ "Chicken Egg Allergy". European Centre for Allergy Research Foundation (ECARF).
  6. ↑ Gettins, PG (detsember 2002). "Serpin structure, mechanism, and function". Chemical Reviews. 102 (12): 4751–804. DOI:10.1021/cr010170.
  7. 1 2 Nisbet AD, AD; Saundry, RH; Moir, AJ; Fothergill, LA; Fothergill, JE (1981). "The complete amino-acid sequence of hen ovalbumin". European Journal of Biochemistry. 115 (2): 335–345. DOI:10.1111/j.1432-1033.1981.tb05243.x.
  8. ↑ Robinson, A; Meredith, C; Austen, BM (1986). "Isolation and properties of the signal region from ovalbumin". FEBS Letters. 203 (2): 243-6. DOI:10.1016/0014-5793(86)80751-7.
  9. ↑ Hu, HY; Du, HN (2000). "Alpha-to-beta structural transformation of ovalbumin: heat and pH effects". Journal of Protein Chemistry. 19 (3): 177-83. DOI:10.1023/A:1007099502179.
  10. ↑ Hofmeister:, F (1890). "Ueber die Darstellung von krystallisirtem Eieralbumin und die Krystallisirbarkeit colloider Stoffe". Zeitschrift für Physiologische Chemie. 14: 165–172.{{ajakirjaviide}}: CS1 hooldus: üleliigsed kirjavahemärgid (link)
  11. ↑ Hausmann, Rudolf (2003). To Grasp the Essence of Life. A History of Molecular Biology. Springer. Lk 10. ISBN 1-4020-1092-3.
  12. ↑ Stein, PE; Leslie,, AG; Finch,, JT; Carrell, RW (1991). "Crystal structure of uncleaved ovalbumin at 1.95 A resolution". J Mol Biol. 221 (3): 941-59. DOI:10.1016/0022-2836(91)80185-w.{{ajakirjaviide}}: CS1 hooldus: üleliigsed kirjavahemärgid (link)