Filamine C

FLNC
	Structure de la protéine FLNC. Basé sur l'identifiant PDB 1v05.
Structures disponibles
PDB	Recherche d'orthologue : PDBe RCSB
Identifiants PDB
	1V05, 2D7M, 2D7N, 2D7O, 2D7P, 2D7Q, 2K9U, 2NQC, 3V8O, 4MGX
Identifiants
Alias	FLNC
IDs externes	OMIM: 102565 MGI: 95557 HomoloGene: 37481 GeneCards: FLNC
Position du gène (humain)
Chr.	Chromosome 7 humain
Fin	128,859,274 bp
Position du gène (souris)
Chr.	Chromosome 6 (souris)
Fin	29,461,882 bp
Expression génique
	Fortement exprimé dans
	muscle gastrocnémien; ; muscle de la cuisse; ; muscle tibial antérieur; ; apex of heart; ; muscle glutéal; ; Skeletal muscle tissue of biceps brachii; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; muscle vaste latéral; ; ventricule gauche; ; muscle triceps brachial;
	Fortement exprimé dans
	muscle de la cuisse; ; muscle temporal; ; muscle soléaire; ; gastrula; ; cheville; ; chef médial du muscle gastrocnémien; ; skeletal muscle tissue; ; muscle digastrique; ; muscle tibial antérieur; ; muscle masséter;
	Plus de données d'expression de référence
	Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology
Fonction moléculaire	actin filament binding; actin binding; cytoskeletal protein binding; liaison protéique; ankyrin binding; identical protein binding;
Composant cellulaire	Z discdkac; sarcolemma; membrane plasmique; membrane; focal adhesion; sarcoplasme; cytoplasme; costamère; cytosquelette; cytosol;
Processus biologique	cell junction assembly;
	Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues
	2318
	68794
	ENSG00000128591
	ENSMUSG00000068699
	Q14315
	Q8VHX6
	NM_001458; NM_001127487
	NM_001081185; NM_001311074; NM_026839
	NP_001120959; NP_001449
	NP_001074654; NP_001298003
	Wikidata
Voir/Editer Humain	Voir/Editer Souris

La filamine C (appelée aussi ABP 280) est l'une des filamines, protéine musculaire se fixant sur l'actine. Son gène est le FLNC situé sur le chromosome 7 humain.

Rôle

Elle est synthétisée dans le muscle squelettique et dans le cœur. Elle se fixe sur plusieurs protéines musculaires, dont l'actine, la myotiline, l'intégrine bêta 1.

En médecine

La mutation du gène entraîne une forme de myopathie essentiellement distale, avec une atteinte cardiaque dans un tiers des cas. D'autres mutations entraînent une atteinte cardiaque exclusive à type de cardiomyopathie dilatée avec un risque élevé de mort subite de manière non corrélé avec la fraction d'éjection.

Notes et références

1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000128591 - Ensembl, May 2017
1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000068699 - Ensembl, May 2017
↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ Maestrini E, Patrosso C, Mancini M et al. Mapping of two genes encoding isoforms of the actin binding protein ABP-280, a dystrophin like protein, to Xq28 and to chromosome 7, Hum Mol Genet, 1993;2:761–766
↑ Gontier Y, The Z-disc proteins myotilin and FATZ-1 interact with each other and are connected to the sarcolemma via muscle-specific filamins, J Cell Sci, 2005;118:3739–3749
↑ Vorgerd M, van der Ven PF, Bruchertseifer V et al. A mutation in the dimerization domain of filamin c causes a novel type of autosomal dominant myofibrillar myopathy, Am J Hum Genet, 2005;77:297–304
↑ Duff RM, Tay V, Hackman P et al. Mutations in the N-terminal actin-binding domain of filamin C cause a distal myopathy, Am J Hum Genet, 2011;88:729–740
↑ Kley RA, Hellenbroich Y, Van Der Ven PF et al. Clinical and morphological phenotype of the filamin myopathy: a study of 31 German patients, Brain, 2007;130:3250–3264
↑ Ortiz-Genga MF, Cuenca S, Dal Ferro M et al. Truncating FLNC mutations are associated with high-risk dilated and arrhythmogenic cardiomyopathies, J Am Coll Cardiol, 2016;68:2440–2451
↑ Gigli M, Stolfo D, Graw, SL et al. Phenotypic expression, natural history, and risk stratification of cardiomyopathy caused by filamin C truncating variants, Circulation, 2021;144:1600–1611

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[refGRCh38Ensembl-1] 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000128591 - Ensembl, May 2017

[refGRCm38Ensembl-2] 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000068699 - Ensembl, May 2017

[3] « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[4] « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[Maestrini_1993-5] Maestrini E, Patrosso C, Mancini M et al. Mapping of two genes encoding isoforms of the actin binding protein ABP-280, a dystrophin like protein, to Xq28 and to chromosome 7, Hum Mol Genet, 1993;2:761–766

[Gontier_2005-6] Gontier Y, The Z-disc proteins myotilin and FATZ-1 interact with each other and are connected to the sarcolemma via muscle-specific filamins, J Cell Sci, 2005;118:3739–3749

[Vorgerd_2005-7] Vorgerd M, van der Ven PF, Bruchertseifer V et al. A mutation in the dimerization domain of filamin c causes a novel type of autosomal dominant myofibrillar myopathy, Am J Hum Genet, 2005;77:297–304

[Duff_2011-8] Duff RM, Tay V, Hackman P et al. Mutations in the N-terminal actin-binding domain of filamin C cause a distal myopathy, Am J Hum Genet, 2011;88:729–740

[Kley_2007-9] Kley RA, Hellenbroich Y, Van Der Ven PF et al. Clinical and morphological phenotype of the filamin myopathy: a study of 31 German patients, Brain, 2007;130:3250–3264

[Ortiz-Genga_2016-10] Ortiz-Genga MF, Cuenca S, Dal Ferro M et al. Truncating FLNC mutations are associated with high-risk dilated and arrhythmogenic cardiomyopathies, J Am Coll Cardiol, 2016;68:2440–2451

[Gigli_2021-11] Gigli M, Stolfo D, Graw, SL et al. Phenotypic expression, natural history, and risk stratification of cardiomyopathy caused by filamin C truncating variants, Circulation, 2021;144:1600–1611