Mycothiol

Cet article est une ébauche concernant la biochimie.

Vous pouvez partager vos connaissances en l’améliorant (comment ?) selon les recommandations des projets correspondants.

Mycothiol
Image illustrative de l’article Mycothiol
Image illustrative de l’article Mycothiol
Identification
No CAS 192126-76-4
PubChem 441148
SMILES
CC(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H]1[C@H]([C@@H]([C@H](O[C@@H]1O[C@@H]2[C@@H]([C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H]2O)O)O)O)O)CO)O)O
PubChem, vue 3D
Propriétés chimiques
Formule C17H30N2O12S
C17H30N2O12S
Masse molaire 486,491 ± 0,025 g/mol
C 41,97 %, H 6,22 %, N 5,76 %, O 39,46 %, S 6,59 %,
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.
modifier 

Le mycothiol est un thiol présent chez les bactéries actinomycètes,, où il maintient l'état redox du cytoplasme.

Le mycothiol est constitué d'un résidu cystéine comportant un groupe aminé acétylé lié à de la glucosamine, elle-même liée à de l'inositol. La forme oxydée (disulfure) du mycothiol est appelée mycothion ; elle est réduite en mycothiol par une flavoprotéine, la mycothione réductase (en),.

La biosynthèse du mycothiol ainsi que les enzymes dépendantes du mycothiol ont été identifiées comme des cibles thérapeutiques prometteuses pour le développement de traitements contre la tuberculose,.

Notes et références

  1. ↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  2. ↑ (en) Fahey RC, « Novel thiols of prokaryotes », Annu. Rev. Microbiol., vol. 55,‎ , p. 333-356 (DOI 10.1146/annurev.micro.55.1.333).
  3. ↑ (en) V. K. Jothivasan et C. J. Hamilton, « Mycothiol: synthesis, biosynthesis and biological functions of the major low molecular weight thiol in actinomycetes », Natural Product Reports, vol. 25,‎ , p. 1091-1117 (DOI 10.1039/b616489g).
  4. ↑ (en) Vu Van Loi, Martina Rossius et Haike Antelmann, « Redox regulation by reversible protein S-thiolation in bacteria », Frontiers in Microbiology, vol. 6,‎ (DOI 10.3389/fmicb.2015.00187 Accès libre).
  5. ↑ (en) G. L. Newton, N. Buchmeier et R. C. Fahey, « Biosynthesis and functions of mycothiol, the unique protective thiol of Actinobacteria », Microbiol. Mol. Biol. Rev., vol. 72, no 3,‎ , p. 471-494 (DOI 10.1128/MMBR.00008-08).
  6. ↑ (en) M. P. Patel et J. S. Blanchard, « Expression, purification, and characterization of Mycobacterium tuberculosis mycothione reductase », Biochemistry, vol. 38, no 36,‎ , p. 11827-11833 (DOI 10.1021/bi991025h).
  7. ↑ (en) M. P. Patel et J. S. Blanchard, « Mycobacterium tuberculosis mycothione reductase: pH dependence of the kinetic parameters and kinetic isotope effects », Biochemistry, vol. 40, no 17,‎ , p. 5119-5126 (DOI 10.1021/bi0029144).
  8. ↑ (en) M. Rawat et Y. Av-Gay, « Mycothiol-dependent proteins in actinomycetes », FEMS Microbiol. Rev., vol. 31, no 3,‎ , p. 278-292 (DOI 10.1111/j.1574-6976.2006.00062.x Accès libre).
  9. ↑ (en) G. L. Newton et R. C. Fahey, « Mycothiol biochemistry », Arch. Microbiol., vol. 178, no 6,‎ , p. 388-394 (DOI 10.1007/s00203-002-0469-4).

Voir aussi

Sur les autres projets Wikimedia :