Kofaktor

A kofaktor olyan szerves molekula vagy fémion, amely nélkülözhetetlen ahhoz, hogy egy enzim kifejtse a hatását. A kofaktor hozzákapcsolódik a hozzá tartozó, de nélküle funkcionálisan inaktív fehérjéhez, amelyet ezen állapotában apoenzimnek neveznek, ezzel létrejön az aktív enzim, a holoenzim.

Az ipari enzimkatalizált folyamatok rendkívül hatékonyak, viszont egyes enzimek nikotinamid kofaktoroktól (NADH/NAD+, NADP/NAPH) függenek. Ezen kofaktorok magas ára miatt az ipari enzimkatalizált ipariaz eljárások gazdaságilag nem lennének versenyképesek. Ezért a természetes kofaktorok gazdaságilag ígéretes biomimetikus homológjainak fejlesztése stratégiai fontosságú feladat.

Osztályozás

A kofaktornak a következő fajtái vannak:

Prosztetikus csoport Szerves molekula vagy fémion, amely kovalens vagy koordinatív kötéssel irreverzibilisen kapcsolódik az enzimhez, azaz disszociálni nem képes. Az enzim denaturálása nélkül nem távolítható el.
Koenzim Az enzimhez reverzibilisen kötődő, az enzim méretéhez képest kis szerves molekula, amely az enzim aktív részét képezi. Funkciós csoportot, hidrogént vagy elektront hordoz és visz át a szubsztrátra.
Fémion Az enzimhez kötődő fémion, amelynek hiányában az enzim nem működőképes. Az ilyen enzimet metalloenzimnek nevezik.

Jegyzetek

  1. 1 2 IUPAC. Compendium of Chemical Terminology, 2nd ed. (the "Gold Book"). Compiled by A. D. McNaught and A. Wilkinson. Blackwell Scientific Publications, Oxford (1997). XML on-line corrected version: http://goldbook.iupac.org (2006-) created by M. Nic, J. Jirat, B. Kosata; updates compiled by A. Jenkins. ISBN 0-9678550-9-8. doi:10.1351/goldbook.
  2. ↑ Höhne, Matthias; Bornscheuer, Uwe T. (2009), „Biocatalytic Routes to Optically Active Amines”, ChemCatChem, 1 (1), pp. 42–51, doi:10.1002/cctc.200900110
  3. ↑ „Biocatalytic reductive aminations with NAD(P)H-dependent enzymes: enzyme discovery, engineering and synthetic applications”, Chemical Society Reviews, 53 (1), pp. 227–262, doi:10.1039/D3CS00391D
  4. ↑ „Transaminases Applied to the Synthesis of High Added-Value Enantiopure Amines”, Organic Process Research & Development, 18 (6), pp. 788–792, https://doi.org/10.1021%2Fop4003104
  5. ↑ Characterization of Biomimetic Cofactors According to Stability, Redox Potentials, and Enzymatic Conversion by NADH Oxidase from Lactobacillus pentosus, ChemBioChem. 18 (19): 1944–1949 https://doi.org/10.1002%2Fcbic.201700258;