Helixbundel

De helixbundel (Engels: Helix bundle) is een klein vouwingselement in eiwitten bestaande uit een aantal alfa-helices die parallel of antiparallel tegen elkaar zijn uitgelijnd.

Driedelige helixbundels zijn relatief klein en eenvoudig te vouwen. Deze helixbundel komt bijvoorbeeld voor in het eiwit villine; deze is slechts 36 aminozuren lang en is door zijn snelle vouwing een belangrijk onderwerp van onderzoek in de moleculaire dynamica. Ook een van de hiv-eiwitten (40 aminozuren) kent een vergelijkbare vouwing. Er is geen algemeen sequentiemotief bekend dat met drie-helixbundels geassocieerd wordt, dus deze helixbundels kunnen niet worden voorspeld op basis van enkel de sequentie. Drie-helixbundels komen vaak voor in actine-bindende eiwitten en in DNA-bindende eiwitten.

Er bestaan ook vierdelige helixbundels, waarin vier α-helices een tertiaire structuur vormen. Voorbeelden van deze helixbundels zijn cytochromen, ferritinen, cytokininen en een aantal hormonen.

Bronnen

↑ (en) Wickstrom, L., Okur, A. et al. (2006). The unfolded state of the villin headpiece helical subdomain: computational studies of the role of locally stabilized structure. J Mol Biol 360 (5): 1094–107. PMID: 16797585. PMC: 4805113. DOI:10.1016/j.jmb.2006.04.070.
↑ (en) Duan, Y, Kollman PA. (1998). Pathways to a protein folding intermediate observed in a 1-microsecond simulation in aqueous solution. Science 282 (5389): 740–4. PMID: 9784131. DOI:10.1126/science.282.5389.740.
↑ (en) Jayachandran, G, Vishal V, Pande VS. (2006). Using massively parallel simulation and Markovian models to study protein folding: examining the dynamics of the villin headpiece. J Chem Phys 124 (16). PMID: 16674165. DOI:10.1063/1.2186317.
↑ (en) Herges, T, Wenzel W. (2005). In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field. Phys Rev Lett 94 (1). PMID: 15698135. DOI:10.1103/PhysRevLett.94.018101.
↑ (en) Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY.

[1] (en) Wickstrom, L., Okur, A. et al. (2006). The unfolded state of the villin headpiece helical subdomain: computational studies of the role of locally stabilized structure. J Mol Biol 360 (5): 1094–107. PMID: 16797585. PMC: 4805113. DOI:10.1016/j.jmb.2006.04.070.

[2] (en) Duan, Y, Kollman PA. (1998). Pathways to a protein folding intermediate observed in a 1-microsecond simulation in aqueous solution. Science 282 (5389): 740–4. PMID: 9784131. DOI:10.1126/science.282.5389.740.

[3] (en) Jayachandran, G, Vishal V, Pande VS. (2006). Using massively parallel simulation and Markovian models to study protein folding: examining the dynamics of the villin headpiece. J Chem Phys 124 (16). PMID: 16674165. DOI:10.1063/1.2186317.

[4] (en) Herges, T, Wenzel W. (2005). In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field. Phys Rev Lett 94 (1). PMID: 15698135. DOI:10.1103/PhysRevLett.94.018101.

[Branden-5] (en) Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY.