Cekropiny

Cekropiny – peptydy antydrobnoustrojowe po raz pierwszy opisane u ćmy Hyalophora cecropia. Peptydy te wyizolowano również od ssaków.

Są to białka:

zbudowane z 34-39 reszt aminokwasowych
posiadają dwie α-helisy.

Wyróżnia się cekropiny:

cekropinę A (KWKLFKKIEKVGQNIRDGIIIKAGPAVAVVGQATQIAK)
cekropinę B (KWKVFKKIEKMGRNIRNGIVKAGPAIAVLGEAKAL)
cekropinę P1 (wyizolowana z jelita świń).

Cekropiny są aktywne wobec bakterii Gram-dodatnich i Gram-ujemnych. Zarówno cekropina A, jak i cekropina B wykazują właściwości cytolityczne w stosunku do kilku różnych linii komórek nowotworowych, przy czym nie powodują niszczenia prawidłowych komórek fibroblastów, limfocytów i erytrocytów. Suttman i wsp. wykazali, że cekropiny A i B wykazują dużą toksyczność względem komórek raka pęcherza moczowego z niewielkim efektem toksycznym w stosunku do komórek prawidłowych fibroblastów. Badania Madera wykazały, że skojarzenie cekropiny A z 5-fluorouracylem przynosi dodatkowy efekt cytotoksyczny przeciwko komórkom ostrej białaczki limfatycznej i może być zastosowana w terapii przeciwnowotworowej.

Przypisy

1 2 JS Mader, DW Hoskin. Cationic antimicrobial peptides as novel cytotoxic agents for cancer treatment. „Expert Opin Investig Drugs”. 15, s. 933–946, 2006.
↑ H Suttmann, M Retz, F Paulsen, J Harder i inni. Antimicrobial peptides of the Cecropin-family show potent antitumor activity against bladder cancer cells. „BMC Urol”. 8, s. 5, 2008.

[Mader-1] 1 2 JS Mader, DW Hoskin. Cationic antimicrobial peptides as novel cytotoxic agents for cancer treatment. „Expert Opin Investig Drugs”. 15, s. 933–946, 2006.

[2] H Suttmann, M Retz, F Paulsen, J Harder i inni. Antimicrobial peptides of the Cecropin-family show potent antitumor activity against bladder cancer cells. „BMC Urol”. 8, s. 5, 2008.