FtsZ – białko, prokariotyczny homolog tubuliny. Homologiczny w granicach 10-18% na poziomie aminokwasów, jego struktura trzeciorzędowa jest bardzo podobna do struktury tubuliny. Jego polimeryzacja jest zależna od obecności GTP. Występuje u większości bakterii i Archae, a także w plastydach oraz w mitochondriach niektórych eukariotów.
Bibliografia
Joseph C.J.C.ChenJoseph C.J.C., David S.D.S.WeissDavid S.D.S., Jean-MarcJ.M.GhigoJean-MarcJ.M., JonJ.BeckwithJonJ., Septal localization of FtsQ, an essential cell division protein in Escherichia coli, „Journal of Bacteriology”, 181 (2), 1999, s. 521-530, PMID:9882666, PMCID:PMC93406.
JanJ.Löwe1JanJ., Linda A.L.A.AmosLinda A.L.A., Structure of the bacterial tubulin homolog FtsZ, „Nature”, 391 (6663), 1998, s. 203-206, DOI:10.1038/34472, PMID:9428770.
LauraL.RombergLauraL., Petra AnneP.A.LevinPetra AnneP.A., Assembly dynamics of the bacterial cell division protein FTSZ: poised at the edge of stability, „Annual Review of Microbiology”, 57, 2003, s. 125-154, DOI:10.1146/annurev.micro.57.012903.074300, PMID:14527275.
Dirk-JanD.J.ScheffersDirk-JanD.J., Arnold J.M.A.J.M.DriessenArnold J.M.A.J.M., The polymerization mechanism of the bacterial cell division protein FtsZ, „FEBS Letters”, 506 (1), 2001, s. 6-10, DOI:10.1016/S0014-5793(01)02855-1, PMID:11591361.
Fusinita van denF.EntFusinita van denF., LindaL.AmosLindaL., JanJ.LöweJanJ., Bacterial ancestry of actin and tubulin, „Current Opinion in Microbiology”, 4 (6), 2001, s. 634-638, DOI:10.1016/S1369-5274(01)00262-4, PMID:11731313.
ErfeiE.BiErfeiE., JoeJ.LutkenhausJoeJ., FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli, „Nature”, 354 (6349), 1991, s. 161-164, DOI:10.1038/354161a0, PMID:1944597.