Hemocyjaniny są szeroko rozpowszechnione u bezkręgowców, a zwłaszcza u mięczaków i stawonogów. Znajdują się w stanie rozpuszczonym w hemolimfie, a nie w komórkach krwi.
Cząsteczki hemocyjaniny nie zawierają grupy porfirynowej. Zamiast tego zawierają miedź, skompleksowaną resztami histydyny, dlatego jej połączenie z tlenem w procesie utlenowania objawia się intensywną, niebieską barwą (oksycyjanina). Wolna, odtleniona postać hemocyjaniny jest bezbarwna.
Budowa
Hemocyjaniny występujące u mięczaków i u stawonogów, choć mają podobne właściwości i funkcje, znacznie różnią się budową i rozmiarami:
Hemocyjaniny stawonogów zbudowane są z kompleksów kilku heksamerów polipeptydowych, przy czym każdy mer ma masę ok. 75 kDa. Np. u pająka Eurypelma californicum występuje kompleks 4 heksamerów (tj. 24 mery) o łącznej masie ok. 1800 kDa. Podjednostki większości hemocyjanin występujących u stawonogów składają się z trzech domen, z których druga, z wieloma rejonami helikalnymi, zawiera wiążące tlen atomy miedzi.
Hemocyjaniny mięczaków zbudowane są z kompleksów bardzo długich łańcuchów polipeptydowych. Każdy z łańcuchów ma masę ok. 350–450 kDa i zawiera 7–8 globularnych podjednostek związanych łącznikami peptydowymi. Łańcuchy te łączą się w wyższe, puste w środku cylindryczne struktury. We krwi głowonogów tworzy je 10 łańcuchów polipeptydowych, a u innych mięczaków, np. ślimaków, 2 lub więcej tego typu dekamerów łączy się wyższe kompleksy. Przykładowo, u ślimaka Haliotis tuberculata jest to dupleks dekamerów o masie 9 MDa, zawierający 160 miejsc wiążących tlen. Sekwencja aminokwasów poszczególnych monomerów nie jest identyczna, jednak wykazuje wysokie podobieństwo, rzędu 40–50%, przy czym szczególnie konserwatywny jest region w okolicy miejsca wiążącego miedź.
Różnice te sprawiają, że współcześnie klasyfikowane są jako odrębne białka. Podobieństwo między nimi występuje jedynie dla miejsca wiążącego tlen. W obu przypadkach zawiera ono sześć reszt histydyny i dwa atomy miedzi, wiążące tlen w postaci jonów O22−. Wszystkie zawierają też dwie strefy wiązania tlenu, jedną znajdującą się bliżej końca N oraz drugą – bliżej końca C.
Przypisy
12345KensalK.E.KensalK., Karen I.K.I.MillerKaren I.K.I., HeinzH.DeckerHeinzH., Hemocyanins and Invertebrate Evolution, „Journal of Biological Chemistry”, 276 (19), 2001, s. 15563–15566, DOI:10.1074/jbc.r100010200, PMID:11279230(ang.).
↑K.I.K.I.MillerK.I.K.I., M.E.M.E.CuffM.E.M.E., W.F.W.F.LangW.F.W.F., P.P.Varga-WeiszP.P., K.G.K.G.FieldK.G.K.G., Sequence of the Octopus dofleini hemocyanin subunit: structural and evolutionary implications, „Journal of Molecular Biology”, 278 (4), 1998, s. 827–842, DOI:10.1006/jmbi.1998.1648, PMID:9614945(ang.).
