Hemoerytryna

Hemoerytryna – barwnik oddechowy niektórych organizmów morskich (wieloszczetów, ramienionogów, sikwiaków, pierścienic i niezmogowców^{[potrzebny przypis]}); w 2008 r. odkryta została również u bakterii Methylococcus capsulatus. Właściwości fizykochemiczne hemoerytryny zostały ustalone w latach 50. i 60. XX w.

Hemoerytryny, obok hemoglobin i hemocyjanin, stanowią trzecią główną grupę białek przenoszących tlen, jednak w przeciwieństwie do dwóch pierwszych, pomimo swojej nazwy nie zawierają hemu

Hemoerytryny są metaloproteinami zbudowanymi zazwyczaj z 8 identycznych łańcuchów peptydowych (są zatem oktamerami), znane są jednak także formy di-, tri- i tetrameryczne. Każda jednostka peptydowa wiąże dwa atomy żelaza na drugim (bezbarwna forma deoksy) lub trzecim (czerwonofioletowa forma oksy i żółta forma met) stopniu utlenienia. Atomy te połączone są mostkiem tlenowym oraz skoordynowane są do pięciu reszt histydyny i dwóch grup karboksylowych reszt Asp i Glu. W mięśniach morskich bezkręgowców występuje w postaci monomerycznej znanej jako miohemoerytryna i pełni funkcję podobną do mioglobiny.

Formy centrum aktywnego na różnym stopniu utlenienia

Formy centrum aktywnego hemoerytryny
Fe²⁺⋯OH⋯Fe²⁺	deoksy (zredukowana)
Fe³⁺−O−Fe³⁺−OOH	oksy (utleniona)
Fe³⁺−O−Fe³⁺−OH	met (utleniona)

Przypisy

1 2 3 4 D.M.D.M. Kurtz D.M.D.M., Dioxygen-binding Proteins, [w:] Comprehensive Coordination Chemistry II, t. 8, Elsevier, 2003, s. 229–260, DOI: 10.1016/b0-08-043748-6/08171-8, ISBN 978-0-08-043748-4 (ang.).
1 2 3 4 5 Ronald EugeneR.E. Stenkamp Ronald EugeneR.E., Dioxygen and Hemerythrin, „Chemical Reviews”, 94 (3), 1994, s. 715–726, DOI: 10.1021/cr00027a008 [dostęp 2021-10-25] (ang.).
1 2 3 4 Wei-ChunW.Ch. Kao Wei-ChunW.Ch. i inni, Isolation, purification and characterization of hemerythrin from Methylococcus capsulatus (Bath), „Journal of Inorganic Biochemistry”, 102 (8), 2008, s. 1607–1614, DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2008.02.008 [dostęp 2021-10-25] (ang.).

Linki zewnętrzne

1HMD. rcsb.org. [zarchiwizowane z tego adresu (2008-02-01)].
1HMO. rcsb.org. [zarchiwizowane z tego adresu (2008-02-01)].
2MHR. rcsb.org. [zarchiwizowane z tego adresu (2008-02-01)].
IPR002063 – InterPro

[Kurtz-1] 1 2 3 4 D.M.D.M. Kurtz D.M.D.M., Dioxygen-binding Proteins, [w:] Comprehensive Coordination Chemistry II, t. 8, Elsevier, 2003, s. 229–260, DOI: 10.1016/b0-08-043748-6/08171-8, ISBN 978-0-08-043748-4 (ang.).

[Stenkamp-2] 1 2 3 4 5 Ronald EugeneR.E. Stenkamp Ronald EugeneR.E., Dioxygen and Hemerythrin, „Chemical Reviews”, 94 (3), 1994, s. 715–726, DOI: 10.1021/cr00027a008 [dostęp 2021-10-25] (ang.).

[Kao-3] 1 2 3 4 Wei-ChunW.Ch. Kao Wei-ChunW.Ch. i inni, Isolation, purification and characterization of hemerythrin from Methylococcus capsulatus (Bath), „Journal of Inorganic Biochemistry”, 102 (8), 2008, s. 1607–1614, DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2008.02.008 [dostęp 2021-10-25] (ang.).