Hsp90 (z ang. heat shock protein 90) – białko z rodziny białek szoku cieplnego, należące do białek chaperonowych (opiekuńczych).
Hsp90 występuje u eubakterii i wszystkich eukariontów, ale wydaje się być nieobecne w komórkach archeowców. Cytoplazmatyczne Hsp90 jest niezbędne do prawidłowego funkcjonowania komórek eukariontów w każdej sytuacji, natomiast u bakterii produkt białkowy bakteryjnego homologu genu HtpG jest zbędny w warunkach innych niż szok cieplny. Na poziomie molekularnym białko Hsp90 odpowiada za pomoc w zwijaniu innych białek, m.in. stąd wynika jego ochronna rola polegająca na stabilizacji białek w czasie szoku cieplnego. Hsp90 oddziałuje z ponad 10% białek, wliczając w to białka związane z procesem nowotworzenia np. białkiem p53. W związku z tym, inhibitory białka Hsp90, takie jak geldanamycyna i jej analogii, są intensywnie badane jako leki przeciwnowotworowe.
Białka szoku cieplnego, wliczając w to Hsp90, są jednymi z najintensywniej produkowanych białek (ok. 1–2% wszystkich białek; dodatkowo w warunkach stresu, gdy ulegają intensywnej produkcji, ich ilość może wynosić 4–6%). Ponadto, białka te są wysoko konserwowane ewolucyjnie (60% identyczności sekwencyjnej między drożdżowym i ludzkim Hsp90α).
