Kofaktory

Kofaktory (z łac. co- 'współ-' i factor 'sprawca' od facere 'czynić') – związki chemiczne, które są potrzebne enzymom do katalizowania konkretnych reakcji chemicznych.

Apoenzym i kofaktor tworzą katalitycznie aktywny enzym, nazywany holoenzymem.

Kofaktory można podzielić na:

Część kofaktorów to związki nieorganiczne lub jony metali, np. cynku, żelaza lub miedzi. Inne to związki organiczne, na przykład witaminy. Enzymy z kofaktorami są zdolne do przeprowadzania reakcji biochemicznych, dla których przeprowadzania nie wyewoluowały enzymy złożone tylko z 20 aminokwasów białkowych.

Procesy przemysłowe katalizowane enzymami są wysoce wydajne, jednak niektóre z nich są zależne od kofaktorów nikotynamidowych (NADH/NAD+, NADP/NAPH). Ze względu na wysoki koszt tych kofaktorów, wiele biotechnologicznych procesów produkcyjnych nie jest konkurencyjnych ekonomicznie w stosunku do procesów chemicznych. Dlatego też opracowanie ekonomicznie obiecujących biomimetycznych homologów naturalnych kofaktorów ma duże znaczenie.

Przypisy

  1. ↑ Władysław Kopaliński: KOM. [w:] Słownik wyrazów obcych i zwrotów obcojęzycznych [on-line]. slownik-online.pl. [dostęp 2018-11-09]. [zarchiwizowane z tego adresu (2013-07-02)].
  2. ↑ Władysław Kopaliński: faktor; faktoria; faktorne. [w:] Słownik wyrazów obcych i zwrotów obcojęzycznych [on-line]. slownik-online.pl. [dostęp 2018-11-09]. [zarchiwizowane z tego adresu (2013-06-26)].
  3. ↑ kofaktory, [w:] Encyklopedia PWN [online], Wydawnictwo Naukowe PWN [dostęp 2012-03-13].
  4. 1 2 Marzena Popielarska-Konieczna: Słownik szkolny: biologia. Kraków: Wydawnictwo Zielona Sowa, 2003, s. 138. ISBN 83-7389-096-3.
  5. ↑ Caroline E. Paul i inni, Transaminases Applied to the Synthesis of High Added-Value Enantiopure Amines, „Organic Process Research & Development”, 18 (6), 2014, s. 788–792, DOI: 10.1021/op4003104 [dostęp 2026-01-17] (ang.).
  6. ↑ Bo Yuan, Dameng Yang, Ge Qu, Nicholas J. Turner, Zhoutong Sun, Biocatalytic reductive aminations with NAD(P)H-dependent enzymes: enzyme discovery, engineering and synthetic applications, „Chemical Society Reviews”, 53 (1), 2024, s. 227–262, DOI: 10.1039/D3CS00391D [dostęp 2026-01-17] (ang.).
  7. ↑ Matthias Höhne, Uwe T. Bornscheuer, Biocatalytic Routes to Optically Active Amines, „ChemCatChem”, 1 (1), 2009, s. 42–51, DOI: 10.1002/cctc.200900110 [dostęp 2026-01-17] (ang.).
  8. ↑ Claudia Nowak, André Pick, Lénárd‐István Csepei, Volker Sieber, Characterization of Biomimetic Cofactors According to Stability, Redox Potentials, and Enzymatic Conversion by NADH Oxidase from Lactobacillus pentosus, „ChemBioChem”, 18 (19), 2017, s. 1944–1949, DOI: 10.1002/cbic.201700258 [dostęp 2026-01-17] (ang.).