Papaina

Papaina (EC 3.4.22.2) – enzym z podklasy proteaz o niskiej specyficzności substratowej (proteoliza zachodzi niezależnie od tego jakie aminokwasy sąsiadują z wiązaniem peptydowym) otrzymywany z mleczka zielonych owoców i liści melonowca właściwego (od którego łacińskiej nazwy gatunkowej pochodzi nazwa papainy).

Jest to substancja podobna do ludzkiej pepsyny. Uczestniczy w rozkładzie białek. Łańcuch papainy zbudowany jest z 212 reszt aminokwasowych, stabilizowany jest 3 mostkami dwusiarczkowymi (−S−S−), z których dwa są ukryte wewnątrz cząsteczki, a jedna znajduje się na jej powierzchni. W centrum aktywnym ma jedną dodatkową grupę sulfhydrylową −SH. Pełną aktywność enzymatyczną wykazuje w środowisku kwaśnym o pH = 4. Tworzy dwie domeny, podobnie jak insulina.

Jest składnikiem sosów nadających kruchość potrawom mięsnym, soli zmiękczającej mięso oraz produktów kosmetycznych (peelingi chemiczne).

Przypisy

  1. ↑ Enzyme entry: EC 3.4.22.2, [w:] Expasy – Enzyme nomenclature database [online], SIB Swiss Institute of Bioinformatics(inne języki) (ang.).
    EC 3.4.22.2, [w:] ExplorEnz – the Enzyme Database [online], International Union of Biochemistry and Molecular Biology (ang.).
    EC 3.4.22.2, [w:] BRENDA [online], Leibniz Institute DSMZ(inne języki) (ang.).
  2. 1 2 Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 6. Warszawa: PWN, 2009, s. 206-207. ISBN 978-83-01-15811-8.
  3. ↑ Farmakopea Polska X, Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne, Warszawa: Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych, 2014, s. 4276, ISBN 978-83-63724-47-4, OCLC 903979769.
  4. ↑ F. Edwin, M.V. Jagannadham, Single disulfide bond reduced papain exists in a compact intermediate state, „Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology”, 1479 (1-2), 2000, s. 69–82, DOI: 10.1016/S0167-4838(00)00062-5 [dostęp 2024-11-05] (ang.).
  5. 1 2 Albert Light, Robin Frater, J.R. Kimmel, Emil L. Smith, Current status of the structure of papain: the linear sequence, active sulfhydryl group, and the disulfide bridges, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 52 (5), 1964, s. 1276–1283, DOI: 10.1073/pnas.52.5.1276, PMID: 14231453, PMCID: PMC300436 [dostęp 2024-11-05] (ang.).
  6. ↑ Papain [online], UniProt [dostęp 2024-11-05] (ang.).
  7. ↑ Customs Service of the Republic of Poland. System ISZTAR - Tariff Information. Ministerstwo Finansów RP. [dostęp 2012-05-15]. (pol.).
  8. ↑ Enzymy wykorzystywane w kosmetologii - Artykuły - Biotechnologia.pl [online], biotechnologia.pl [dostęp 2019-09-01] (pol.).
  9. ↑ Biochemia Urody-Twoje domowe laboratorium kosmetyczne [online], www.biochemiaurody.com [dostęp 2019-09-01].