Peroksydazy

Peroksydazy (EC 1.11.1.-) – grupa enzymów należących do klasy oksydoreduktaz, katalizujących reakcje utleniania różnych związków z wykorzystaniem nadtlenku wodoru lub innych nadtlenków jako akceptorów elektronów.

Budowa i występowanie

Peroksydazy dzieli się na hemowe i niehemowe; enzymy hemowe stanowią większość poznanych peroksydaz. Peroksydazy hemowe zawierają hem w centrum aktywnym. Do peroksydaz niehemowych należą m.in. peroksydazy glutationowe oraz peroksyredoksyny, wykorzystujące w katalizie odpowiednio reszty selenocysteiny lub cysteiny oraz reszty cysteiny. Nie wszystkie peroksydazy glutationowe są jednak selenoenzymami.

Peroksydazy występują powszechnie u roślin, zwierząt, grzybów i bakterii. Uczestniczą m.in. w metabolizmie nadtlenków, regulacji stężenia reaktywnych form tlenu, procesach obronnych oraz biosyntezie i przemianach składników ściany komórkowej roślin. Poszczególne peroksydazy uczestniczą również w biosyntezie ligniny u roślin oraz hormonów tarczycy u kręgowców.

U ssaków niektóre peroksydazy odgrywają istotną rolę w odpowiedzi odpornościowej. Mieloperoksydaza, występująca obficie w neutrofilach, katalizuje reakcję nadtlenku wodoru z jonami chlorkowymi, w wyniku której powstaje kwas podchlorawy o działaniu przeciwdrobnoustrojowym.

Przykłady

Do peroksydaz należą między innymi:

Peroksydazy glutationowe i peroksydazy askorbinianowe uczestniczą w ochronie komórek przed stresem oksydacyjnym. Peroksydaza askorbinianowa jest jednym z głównych enzymów usuwających nadtlenek wodoru w komórkach roślinnych.

Zobacz też

Przypisy

  1. 1 2 Anna Pawłowska, Krzysztof Treder. Peroksydazy – małe enzymy o wielkim znaczeniu. „Ziemniak Polski”. 24 (1), s. 23–25, 2014. (pol.).
  2. 1 2 Cleverson D.T. Freitas i in. Class III plant peroxidases: From classification to physiological functions. „International Journal of Biological Macromolecules”. 263, s. 130306, 2024. DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2024.130306. PMID: 38387641. (ang.).
  3. ↑ William M. Nauseef. Myeloperoxidase in human neutrophil host defense. „Cellular Microbiology”. 16 (8), s. 1146–1155, 2014. DOI: 10.1111/cmi.12312. PMID: 24844117. PMCID: PMCPMC4301731. (ang.).
  4. ↑ Dyoni M. Oliveira, Igor Cesarino. Four is better than one: Structure and function of a unique ascorbate peroxidase with four binding sites. „Plant Physiology”. 192 (1), s. 4–6, 2023. DOI: 10.1093/plphys/kiad109. (ang.).