Pisatyna

Pisatyna
Ogólne informacje
Wzór Hilla

C17H14O6

Masa molowa

314,29 g/mol

Identyfikacja
Numer CAS

469-01-2

PubChem

101689

Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą
stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
Więcej identyfikatorów i właściwości może znajdować się w Wikidanych
Multimedia w Wikimedia Commons

Pisatyna – organiczny związek chemiczny z grupy pterokarpanów, pierwsza oczyszczona i zidentyfikowana chemicznie fitoaleksyna. Występuje w strąkach grochu zwyczajnego (Pisum sativum) i innych roślin z rodziny bobowatych, w tym Tephrosia candida. Jest również metabolitem roślinnym.

Budowa i właściwości

Struktura pisatyny opiera się na szkielecie pterokarpanowym z charakterystyczną grupą hydroksylową w pozycji 6a tego układu. Pisatyna słabo rozpuszcza się w wodzie, jednak dobrze w rozpuszczalnikach organicznych. W roztworach obojętnych i lekko zasadowych jest trwała, w warunkach kwasowych jednak przekształca się w anhydropisatynę.

Odporność na pisatynę

Część patogenów Pisum sativum wykazuje odporność na działanie pisatyny. W Nectria haematococca zidentyfikowano enzym cytochromu P450, demetylazę pisatyny, odpowiedzialny za usuwanie grupy 3-O-metylowej z cząsteczki pisatyny, co przekłada się na zmniejszenie jej toksyczności dla tych patogenów. Większość gdzybów zdolnych do tego rodzaju metabolizmu pisatyny jest odporna na jej działanie, jednak pewne patogeny wykazują taką odporność mimo braku tego enzymu, stąd też mogą posiadać inne mechanizmy metabolizowania fitoaleksyn. Ponadto, najwyższą zjadliwość wykazują te organizmy, które w największym stopniu są zdolne do demetylacji pisatyny.

Biosynteza

Pisatyna biosyntezowana jest z L-fenyloalaniny, z której poprzez deaminację powstaje (E)-cynamonian, który następnie ulega hydroksylowaniu do 4-kumaranu. Po przyłączeniu koenzymu A, powstaniu 4-kumarylo-CoA i przy udziale trzech cząsteczek malonylo-CoA, możliwa jest cyklizacja z utworzeniem pierścienia fenolowego. Poprzez izomeryzację, hydroksylowanie i przegrupowanie grupy fenolowej, powstaje 2,4′,7-trihydroksyizoflawonon, który następnie poprzez dehydratację i metylowanie przekształcany jest w formononetynę. W wyniku hydroksylowania tej cząsteczki powstaje kalikozyna, po czym utworzony zostaje pierścień dioksolanowy. Następnie poprzez hydroksylowanie i izomeryzację tworzy się (−)-soferol, by w wyniku redukcji grupy karbonylowej do grupy hydroksylowej i dehydratacji przekształcić się w (+)-maakiainę, która ulega przegrupowaniu i hydroksylowaniu do (+)-6a-hydroksymaakiainy. Ostatnim etapem jest metylowanie, w wyniku czego powstaje (+)-pisatyna.

Przypisy

  1. ↑ (+)-Pisatin, [w:] CAS Common Chemistry [online], American Chemical Society [dostęp 2022-08-13] (ang.).
  2. ↑ Pisatin, [w:] ChemIDplus [online], United States National Library of Medicine [dostęp 2022-08-13] (ang.).
  3. 1 2 I.A.M. Cruickshank, Ddawn R. Perrin, Isolation of a phytoalexin from Pisum sativum L., „Nature”, 187, 1960, s. 799–800, DOI: 10.1038/187799b0 (ang.).
  4. ↑ I.A.M. Cruickshank, Studies on Phytoalexins IV: The Antimicrobial Spectrum of Pisatin, „Australian Journal of Biological Sciences”, 15 (1), 1962, s. 147–159, DOI: 10.1071/BI9620147 (ang.).
  5. ↑ H.D. VanEtten, D.E. Matthews, P.S. Matthews, Phytoalexin Detoxification: Importance for Pathogenicity and Practical Implications, „Annual Review of Phytopathology”, 27, 1989, s. 143–164, DOI: 10.1146/annurev.phyto.27.1.143 (ang.).
  6. ↑ Leslie A. Wanner, Guoqing Li, Doreen Ware, Imre E. Somssich, Keith R. Davis, The phenylalanine ammonia-lyase gene family in Arabidopsis thaliana, „Plant Molecular Biology”, 27 (2), 1995, s. 327–338, DOI: 10.1007/bf00020187 (ang.).
  7. ↑ M. Mizutani, D. Ohta, R. Sato, Isolation of a cDNA and a Genomic Clone Encoding Cinnamate 4-Hydroxylase from Arabidopsis and Its Expression Manner in Planta, „Plant Physiology”, 113 (3), 1997, s. 755–763, DOI: 10.1104/pp.113.3.755 (ang.).
  8. ↑ Ramesh B. Nair, Kristen L. Bastress, Max O. Ruegger, Jeff W. Denault, Clint Chapple, The Arabidopsis thaliana REDUCED EPIDERMAL FLUORESCENCE1 Gene Encodes an Aldehyde Dehydrogenase Involved in Ferulic Acid and Sinapic Acid Biosynthesis, „Plant Cell”, 16 (2), 2004, s. 544–554, DOI: 10.1105/tpc.017509 (ang.).
  9. ↑ Jae-youl Joung i inni, An overexpression of chalcone reductase of Pueraria montana var. lobata alters biosynthesis of anthocyanin and 5′-deoxyflavonoids in transgenic tobacco, „Biochemical and Biophysical Research Communications”, 303 (1), 2003, s. 326–331, DOI: 10.1016/s0006-291x(03)00344-9 (ang.).
  10. ↑ Yuuki Kimura, Toshio Aoki, Shin-ichi Ayabe, Chalcone Isomerase Isozymes with Different Substrate Specificities towards 6′-Hydroxy- and 6′-Deoxychalcones in Cultured Cells of Glycyrrhiza echinata, a Leguminous Plant Producing 5-Deoxyflavonoids, „Plant and Cell Physiology”, 42 (10), 2001, s. 1169–73, DOI: 10.1093/pcp/pce130 (ang.).
  11. ↑ Bong Gyu Kim Song-Young Kim i inni, Cloning and Expression of the Isoflavone Synthase Gene (IFS-Tp) from Trifolium pratense, „Molecules and Cells”, 15 (3), 2003, s. 301–306, PMID: 12872984 (ang.).
  12. ↑ Eran Pichersky, David R. Gang, Genetics and biochemistry of secondary metabolites in plants: an evolutionary perspective, „Trends in Plant Science”, 5, 2000, s. 439–445, DOI: 10.1016/s1360-1385(00)01741-6 (ang.).
  13. ↑ Paul M. Dewick, Isoflavonoids, [w:] The Flavonoids. Advances in Research Since 1986, J.B. Harborne (red.), Dordrecht: Springer Science+Business Media, 1994, s. 117–238, ISBN 978-1-4899-2911-2.
  14. ↑ Herta Wengenmayer, Jürgen Ebel, Hans Grisebach, Purification and Properties of a S-Adenosylmethionine: Isoflavone 4′-O-Methyltransferase from Cell Suspension Cultures of Cicer arietinum L., „European Journal of Biochemistry”, 50 (1), 1974, s. 135–143, DOI: 10.1111/j.1432-1033.1974.tb03881.x (ang.).
  15. ↑ Stephan Clemens, Walter Hinderer, Uta Wittkampf, Wolfgang Barz, Characterization of cytochrome P450-dependent isoflavone hydroxylases from chickpea, „Phytochemistry”, 32 (3), 1993, s. 653–657, DOI: 10.1016/s0031-9422(00)95150-1 (ang.).
  16. ↑ Chang-Jun Liu, David Huhman, Lloyd W. Sumner, Richard A. Dixon, Regiospecific hydroxylation of isoflavones by cytochrome P450 81E enzymes from Medicago truncatula, „The Plant Journal”, 36 (4), 2003, s. 471–484, DOI: 10.1046/j.1365-313x.2003.01893.x (ang.).
  17. ↑ Paiva, Y. Sun, R.A. Dixon, H.D. Van Etten, G. Hrazdina, Molecular Cloning of Isoflavone Reductase from Pea (Pisum sativum L): Evidence for a 3R-Isoflavanone Intermediate in (+)-Pisatin Biosynthesis, „Archives of Biochemistry and Biophysics”, 312 (2), 1994, s. 501–510, DOI: 10.1006/abbi.1994.1338 (ang.).
  18. ↑ Wolfgang Bleß, Wolfgang Barz, Isolation of pterocarpan synthase, the terminal enzyme of pterocarpan phytoalexin biosynthesis in cell suspension cultures of Cicer arietinum, „FEBS Letters”, 235 (1), 1988, s. 47–50, DOI: 10.1016/0014-5793(88)81231-6 (ang.).
  19. ↑ Ron Caspi i inni, The MetaCyc database of metabolic pathways and enzymes and the BioCyc collection of Pathway/Genome Databases, „Nucleic Acids Research”, 42 (D1), 2014, s. D459–D471, DOI: 10.1093/nar/gkt1103 (ang.).