Wojciech Bal

Wojciech Bal
Ilustracja
Wojciech Bal
Data i miejsce urodzenia

22 czerwca 1963
Wrocław

profesor nauk Chemicznych
Specjalność: Wiązanie metali przez białka
Alma Mater

Uniwersytet Wrocławski

Zatrudnienie
Instytut naukowy

Instytut Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk

Wojciech Bal (ur. 22 czerwca 1963 we Wrocławiu) – polski chemik zajmujący się badaniem roli metali w procesach biologicznych i wpływu siły i kinetyki wiązania metali do białek na ich funkcję.

Odkrył i zbadał reakcję hydrolizy wiązania peptydowego przez jon Ni(II) oraz zaproponował zmianę paradygmatu w wewnątrzkomórkowej fizjologii jonów cynkowych. Profesor w Instytucie Biochemii i Biofizyki PAN. Syn profesora Karola Bala.

Życiorys

Ta sekcja od 2023-06 zawiera treści, przy których brakuje odnośników do źródeł.
Należy dodać przypisy do treści niemających odnośników do źródeł. Dodanie listy źródeł bibliograficznych jest problematyczne, ponieważ nie wiadomo, które treści one uźródławiają.
Sprawdź w źródłach: Google Books • Google Scholar • BazHum • BazTech • RCIN • Internet Archive (texts / inlibrary)
Dokładniejsze informacje o tym, co należy poprawić, być może znajdują się w dyskusji tej sekcji.
Po wyeliminowaniu niedoskonałości należy usunąć szablon {{Dopracować}} z tej sekcji.

Oddziaływania jonów miedziowych, niklowych i cynkowych z oligopeptydami stanowiły pierwsze zagadnienie badawcze mgr Wojciecha Bala podczas realizacji rozprawy doktorskiej pod kierunkiem prof. Henryka Kozłowskiego na Wydziale Matematyki, Fizyki i Chemii Uniwersytetu Wrocławskiego. W grupie prof. H. Kozłowskiego badał kompleksy hormonów peptydowych występujących w organizmie człowieka i peptydów modelowych, by wyjaśnić wpływ poszczególnych reszt aminokwasowych na stabilność i strukturę tworzonych kompleksów. Obroniwszy z wyróżnieniem rozprawę doktorską w r. 1991, przez rok kontynuował pracę badawczą na Uniwersytecie Wrocławskim, po czym odbył dwa staże podoktorskie. Pierwszy z nich miał miejsce w Birkbeck College, University of London, pod kierunkiem prof. Petera J. Sadlera. Podczas rocznego stażu, finansowanego w trybie konkursowym przez Royal Society of Chemistry (1992/93), dr Bal zaznajomił się z podstawami technik strukturalnych NMR i z tematyką oddziaływań jonów metali z albuminą, najważniejszym białkiem osocza krwi. Po zakończeniu badań w Londynie udał się na trzyletni staż podoktorski do National Cancer Institute we Frederick, MD, części amerykańskich Narodowych Instytutów Zdrowia (1994-1996). Pod kierunkiem dr Kazimierza S. Kasprzaka badał mechanizmy molekularne w kancerogenezie niklowej. W latach 1997–2001 głównym miejscem pracy stał się ponownie Uniwersytet Wrocławski. Oprócz kontynuacji współpracy z grupą dr K. S. Kasprzaka, rozwinął współpracę wewnątrz Wydziału Chemii, m.in. uczestnicząc w pracach na temat oddziaływań jonów miedziowych z aminocukrami i aminoglikozydami, prowadzonych przez dr Małgorzatę Jeżowską-Bojczuk. Kontynuował również badania kompleksów peptydowych wspólnie z grupą prof. H. Kozłowskiego. W 2002 r., po kilkuletnim okresie współpracy, przeniósł się na pełny etat do Zakładu Biofizyki Instytutu Biochemii i Biofizyki PAN, gdzie rozpoczął budowę swojej grupy badawczej, kontynuując współpracę z wrocławskimi doktorantami i pozyskując do współpracy nowych. W latach 2004–2010 był również zatrudniony na pół etatu w Centralnym Instytucie Ochrony Pracy, służąc jako konsultant przy tworzeniu projektów badawczych. Do dzisiaj pracuje w Instytucie Biochemii i Biofizyki PAN, gdzie prowadzi Pracownię Chemii Biologicznej Jonów Metali. Od 2020 roku jest przewodniczącym Rady Naukowej w Instytucie Biochemii i Biofizyki PAN.

Działalność społeczna

Wojciech Bal był członkiem ruchu społecznego Obywatele Nauki.

Dorobek naukowy

W dorobku naukowym W. Bala znajduje się ponad 200 publikacji. W ciągu dotychczasowej kariery naukowej Wojciech Bal wyznaczył stałe wiązania licznych kompleksów jonów metali z bioligandami. Odkrył i zbadał reakcję hydrolizy wiązania peptydowego przez jon Ni(II) i kontynuuje badania jej znaczenia dla toksyczności niklu. Zaproponował zmianę paradygmatu w wewnątrzkomórkowej fizjologii jonów cynkowych. Zidentyfikował peptydy z rodziny Aβ będące realistycznymi ligandami dla jonu Cu(II) i zaproponował weryfikowalną hipotezę dla ich funkcji fizjologicznej. Rozwija podstawowe badania mechanizmów zewnątrzkomórkowego transportu miedzi z punktu widzenia chorób cywilizacyjnych. Profesor Bal bada nowe mechanizmy toksyczności nanocząstek srebra, rozpuszczających się w organizmie człowieka. Wykorzystał swoją wiedzę z dziedziny chemii toksykologicznej do stworzenia substancji chroniącej przed alergią niklową, która po skutecznej komercjalizacji jest dostępna dla osób cierpiących na alergię niklową. Wypromował dwadzieścioro doktorantów. Jest współautorem ośmiu patentów.

Nagrody

Ta sekcja od 2023-06 zawiera treści, przy których brakuje odnośników do źródeł.
Należy dodać przypisy do treści niemających odnośników do źródeł. Dodanie listy źródeł bibliograficznych jest problematyczne, ponieważ nie wiadomo, które treści one uźródławiają.
Sprawdź w źródłach: Google Books • Google Scholar • BazHum • BazTech • RCIN • Internet Archive (texts / inlibrary)
Dokładniejsze informacje o tym, co należy poprawić, być może znajdują się w dyskusji tej sekcji.
Po wyeliminowaniu niedoskonałości należy usunąć szablon {{Dopracować}} z tej sekcji.

Przypisy

  1. 1 2 W. Bal, M. Dyba, H. Kozłowski, The impact of the amino-acid sequence on the specificity of copper(II) interactions with peptides having nonco-ordinating side-chains, „Acta Biochimica Polonica”, 44 (3), 1997, s. 467–476, ISSN 0001-527X, PMID: 9511958 [dostęp 2023-06-22].
  2. ↑ Wojciech Bal i inni, Unusually strong binding of Ca2+ ions by the novel antibiotic squalestatin-1, „Journal of the Chemical Society, Chemical Communications” (5), 1994, s. 555–556, DOI: 10.1039/C39940000555, ISSN 0022-4936 [dostęp 2023-06-22] (ang.).
  3. ↑ Wojciech Bal i inni, Dioxygen-induced decarboxylation and hydroxylation of [NiII(glycyl-glycyl-L-histidine)] occurs via NiIII: X-ray crystal structure of [NiII(glycyl-glycyl-α-hydroxy-D,L-histamine)]·3H2O, „Journal of the Chemical Society, Chemical Communications” (16), 1994, s. 1889–1890, DOI: 10.1039/C39940001889, ISSN 0022-4936 [dostęp 2023-06-22] (ang.).
  4. ↑ Wojciech Bal, Gwendolyn N. Chmurny, Bruce D. Hilton, Peter J. Sadler, Alan Tucker, Axial Hydrophobic Fence in Highly-Stable Ni(II) Complex of Des-Angiotensinogen N-Terminal Peptide, „Journal of the American Chemical Society”, 118 (19), 1996, s. 4727–4728, DOI: 10.1021/ja953988j, ISSN 0002-7863 [dostęp 2023-06-22] (ang.).
  5. ↑ The Royal Society of Chemistry [online], Royal Society of Chemistry, 13 czerwca 2023 [dostęp 2023-06-21] (ang.).
  6. ↑ W. Bal, J. Christodoulou, P.J. Sadler, A. Tucker, Multi-metal binding site of serum albumin, „Journal of Inorganic Biochemistry”, 70 (1), 1998, s. 33–39, DOI: 10.1016/s0162-0134(98)00010-5, ISSN 0162-0134, PMID: 9661286 [dostęp 2023-06-22].
  7. ↑ R. Liang i inni, Effects of Ni(II) and Cu(II) on DNA interaction with the N-terminal sequence of human protamine P2: enhancement of binding and mediation of oxidative DNA strand scission and base damage, „Carcinogenesis”, 20 (5), 1999, s. 893–898, DOI: 10.1093/carcin/20.5.893, ISSN 0143-3334, PMID: 10334208 [dostęp 2023-06-22].
  8. ↑ K.T. Shanmugam, I. Chan, C. Morandi, Regulation of nitrogen fixation. Nitrogenase-derepressed mutants of Klebsiella pneumoniae, „Biochimica et Biophysica Acta”, 408 (2), 1975, s. 101–111, DOI: 10.1016/0005-2728(75)90002-x, ISSN 0006-3002, PMID: 59 [dostęp 2023-06-22].
  9. ↑ Małgorzata Jezowska-Bojczuk i inni, DNA and RNA damage by Cu(II)-amikacin complex, „European Journal of Biochemistry”, 269 (22), 2002, s. 5547–5556, DOI: 10.1046/j.1432-1033.2002.03260.x, ISSN 0014-2956, PMID: 12423353 [dostęp 2023-06-22].
  10. ↑ H. Kozlowski, W. Bal, K.S. Kasprzak, Specificity in metal interactions with naturally occurring peptides. Reasons and consequences, „Journal of Inorganic Biochemistry”, 2–3 (59), 1995, s. 188, DOI: 10.1016/0162-0134(95)97294-Z, ISSN 0162-0134 [dostęp 2023-06-22] (ang.).
  11. ↑ Prof. dr hab. Wojciech Bal [online], Instytut Biochemii i Biofizyki Polskiej Akademii Nauk [dostęp 2023-06-22] (pol.).
  12. ↑ „Robimy naukę wbrew warunkom, z poczucia misji”. Ruszają Obywatele Nauki [online], gazetapl, 20 września 2012 [dostęp 2023-06-21] (pol.).
  13. ↑ ORCID [online], orcid.org [dostęp 2025-02-07].
  14. ↑ Nina Ewa Wezynfeld, Tomasz Frączyk, Arkadiusz Bonna, Wojciech Bal, Peptide bond cleavage in the presence of Ni-containing particles, „Metallomics: Integrated Biometal Science”, 12 (5), 2020, s. 649–653, DOI: 10.1039/d0mt00070a, ISSN 1756-591X, PMID: 32393924 [dostęp 2023-06-21].
  15. ↑ Ewa Izabela Podobas, Arkadiusz Bonna, Agnieszka Polkowska-Nowakowska, Wojciech Bal, Dual catalytic role of the metal ion in nickel-assisted peptide bond hydrolysis, „Journal of Inorganic Biochemistry”, 136, 2014, s. 107–114, DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2014.03.008, ISSN 1873-3344, PMID: 24726232 [dostęp 2023-06-21].
  16. ↑ I. Donaldson, A. Dolphin, P. Jenner, C.K. Mardsen, C. Pycock, Proceedings: The role of dopamine in rotational behaviour produced by unilateral lesions of the locus coeruleus, „British Journal of Pharmacology”, 55 (2), 1975, 290P, ISSN 0007-1188, PMID: 119, PMCID: PMC1666844 [dostęp 2023-06-21].
  17. ↑ Anna Maria Protas, Arkadiusz Bonna, Edyta Kopera, Wojciech Bal, Selective peptide bond hydrolysis of cysteine peptides in the presence of Ni(II) ions, „Journal of Inorganic Biochemistry”, 105 (1), 2011, s. 10–16, DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2010.09.003, ISSN 1873-3344, PMID: 21134597 [dostęp 2023-06-21].
  18. ↑ Edyta Kopera i inni, Sequence-specific Ni(II)-dependent peptide bond hydrolysis for protein engineering: reaction conditions and molecular mechanism, „Inorganic Chemistry”, 49 (14), 2010, s. 6636–6645, DOI: 10.1021/ic1005709, ISSN 1520-510X, PMID: 20550138 [dostęp 2023-06-21].
  19. ↑ Artur Krezel i inni, Sequence-specific Ni(II)-dependent peptide bond hydrolysis for protein engineering. Combinatorial library determination of optimal sequences, „Journal of the American Chemical Society”, 132 (10), 2010, s. 3355–3366, DOI: 10.1021/ja907567r, ISSN 1520-5126, PMID: 20166730 [dostęp 2023-06-21].
  20. ↑ Artur Krezel, Marios Mylonas, Edyta Kopera, Wojciech Bal, Sequence-specific Ni(II)-dependent peptide bond hydrolysis in a peptide containing threonine and histidine residues, „Acta Biochimica Polonica”, 53 (4), 2006, s. 721–727, ISSN 0001-527X, PMID: 17117212 [dostęp 2023-06-21].
  21. ↑ Katarzyna Piatek, Andrea Hartwig, Wojciech Bal, Physiological levels of glutathione enhance Zn(II) binding by a Cys4 zinc finger, „Biochemical and Biophysical Research Communications”, 389 (2), 2009, s. 265–268, DOI: 10.1016/j.bbrc.2009.08.128, ISSN 1090-2104, PMID: 19716810 [dostęp 2023-06-21].
  22. ↑ Artur Krezel, Wojciech Bal, Studies of zinc(II) and nickel(II) complexes of GSH, GSSG and their analogs shed more light on their biological relevance, „Bioinorganic Chemistry and Applications”, 2 (3–4), 2004, s. 293–305, DOI: 10.1155/S1565363304000172, ISSN 1565-3633, PMID: 18365081, PMCID: PMC2267084 [dostęp 2023-06-21].
  23. ↑ Artur Krezel, Jacek Wójcik, Maciej Maciejczyk, Wojciech Bal, May GSH and L-His contribute to intracellular binding of zinc? Thermodynamic and solution structural study of a ternary complex, „Chemical Communications (Cambridge, England)” (6), 2003, s. 704–705, DOI: 10.1039/b300632h, ISSN 1359-7345, PMID: 12703782 [dostęp 2023-06-21].
  24. ↑ Małgorzata Rózga, Wojciech Bal, The Cu(II)/Abeta/human serum albumin model of control mechanism for copper-related amyloid neurotoxicity, „Chemical Research in Toxicology”, 23 (2), 2010, s. 298–308, DOI: 10.1021/tx900358j, ISSN 1520-5010, PMID: 19950960 [dostęp 2023-06-21].
  25. ↑ Małgorzata Rózga, Anna M. Protas, Agnieszka Jabłonowska, Michał Dadlez, Wojciech Bal, The Cu(II) complex of Abeta40 peptide in ammonium acetate solutions. Evidence for ternary species formation, „Chemical Communications (Cambridge, England)” (11), 2009, s. 1374–1376, DOI: 10.1039/b819616h, ISSN 1359-7345, PMID: 19259592 [dostęp 2023-06-21].
  26. ↑ Ewa Sitkiewicz, Marcin Kłoniecki, Jarosław Poznański, Wojciech Bal, Michał Dadlez, Factors influencing compact-extended structure equilibrium in oligomers of aβ1-40 peptide--an ion mobility mass spectrometry study, „Journal of Molecular Biology”, 426 (15), 2014, s. 2871–2885, DOI: 10.1016/j.jmb.2014.05.015, ISSN 1089-8638, PMID: 24857861 [dostęp 2023-06-21].
  27. ↑ Mariusz Mital i inni, A Functional Role for Aβ in Metal Homeostasis? N-Truncation and High-Affinity Copper Binding, „Angewandte Chemie International Edition”, 54 (36), 2015, s. 10460–10464, DOI: 10.1002/anie.201502644, ISSN 1521-3773, PMID: 26178596 [dostęp 2023-06-21].
  28. ↑ Nina E. Wezynfeld i inni, Resistance of Cu(Aβ4-16) to Copper Capture by Metallothionein-3 Supports a Function for the Aβ4-42 Peptide as a Synaptic Cu(II) Scavenger, „Angewandte Chemie International Edition”, 55 (29), 2016, s. 8235–8238, DOI: 10.1002/anie.201511968, ISSN 1521-3773, PMID: 27238224 [dostęp 2023-06-21].
  29. ↑ Wojciech Goch, Wojciech Bal, Numerical Simulations Reveal Randomness of Cu(II) Induced Aβ Peptide Dimerization under Conditions Present in Glutamatergic Synapses, „PLoS One”, 12 (1), 2017, e0170749, DOI: 10.1371/journal.pone.0170749, ISSN 1932-6203, PMID: 28125716, PMCID: PMC5268396 [dostęp 2023-06-21].
  30. ↑ Karolina Bossak-Ahmad, Mariusz Mital, Dawid Płonka, Simon C. Drew, Wojciech Bal, Oligopeptides Generated by Neprilysin Degradation of β-Amyloid Have the Highest Cu(II) Affinity in the Whole Aβ Family, „Inorganic Chemistry”, 58 (1), 2019, s. 932–943, DOI: 10.1021/acs.inorgchem.8b03051, ISSN 1520-510X, PMID: 30582328 [dostęp 2023-06-21].
  31. ↑ Ewelina Stefaniak, Wojciech Bal, CuII Binding Properties of N-Truncated Aβ Peptides: In Search of Biological Function, „Inorganic Chemistry”, 58 (20), 2019, s. 13561–13577, DOI: 10.1021/acs.inorgchem.9b01399, ISSN 1520-510X, PMID: 31304745 [dostęp 2023-06-21].
  32. ↑ Xiangyu Teng i inni, Hierarchical binding of copperII to N-truncated Aβ4-16 peptide, „Metallomics: Integrated Biometal Science”, 12 (4), 2020, s. 470–473, DOI: 10.1039/c9mt00299e, ISSN 1756-591X, PMID: 32236192 [dostęp 2023-06-21].
  33. ↑ Nina E. Wezynfeld i inni, Aβ5-x Peptides: N-Terminal Truncation Yields Tunable Cu(II) Complexes, „Inorganic Chemistry”, 59 (19), 2020, s. 14000–14011, DOI: 10.1021/acs.inorgchem.0c01773, ISSN 1520-510X, PMID: 32924459, PMCID: PMC7539298 [dostęp 2023-06-21].
  34. ↑ Ewelina Stefaniak i inni, Exploration of the Potential Role for Aβ in Delivery of Extracellular Copper to Ctr1, „Inorganic Chemistry”, 59 (23), 2020, s. 16952–16966, DOI: 10.1021/acs.inorgchem.0c02100, ISSN 1520-510X, PMID: 33211469 [dostęp 2023-06-21].
  35. ↑ Ewelina Stefaniak i inni, The Aggregation Pattern of Aβ1-40 is Altered by the Presence of N-Truncated Aβ4-40 and/or CuII in a Similar Way through Ionic Interactions, „Chemistry (Weinheim an Der Bergstrasse, Germany)”, 27 (8), 2021, s. 2798–2809, DOI: 10.1002/chem.202004484, ISSN 1521-3765, PMID: 33207022 [dostęp 2023-06-21].
  36. ↑ Małgorzata Rózga, Wojciech Bal, The Cu(II)/Abeta/human serum albumin model of control mechanism for copper-related amyloid neurotoxicity, „Chemical Research in Toxicology”, 23 (2), 2010, s. 298–308, DOI: 10.1021/tx900358j, ISSN 1520-5010, PMID: 19950960 [dostęp 2023-06-22].
  37. ↑ Izabela Zawisza, Małgorzata Rózga, Wojciech Bal, Affinity of copper and zinc ions to proteins and peptides related to neurodegenerative conditions (Aβ, APP, α-synuclein, PrP)., „Coordination Chemistry Reviews”, 256, 2012, s. 2297–2307, ISSN 2297-2307 [dostęp 2023-06-22] (ang.).
  38. ↑ Izabela Zawisza, Mariusz Mital, Agnieszka Polkowska-Nowakowska, Arkadiusz Bonna, Wojciech Bal, The impact of synthetic analogs of histidine on copper(II) and nickel(II) coordination properties to an albumin-like peptide. Possible leads towards new metallodrugs, „Journal of Inorganic Biochemistry”, 139, 2014, s. 1–8, DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2014.05.011, ISSN 1873-3344, PMID: 24950384 [dostęp 2023-06-22].
  39. ↑ Michal S. Shoshan i inni, Selenocysteine containing analogues of Atx1-based peptides protect cells from copper ion toxicity, „Organic & Biomolecular Chemistry”, 14 (29), 2016, s. 6979–6984, DOI: 10.1039/c6ob00849f, ISSN 1477-0539, PMID: 27349676 [dostęp 2023-06-22].
  40. ↑ Mariusz Mital i inni, Copper Exchange and Redox Activity of a Prototypical 8-Hydroxyquinoline: Implications for Therapeutic Chelation, „Inorganic Chemistry”, 55 (15), 2016, s. 7317–7319, DOI: 10.1021/acs.inorgchem.6b00832, ISSN 1520-510X, PMID: 27409140 [dostęp 2023-06-22].
  41. ↑ Xiangyu Teng i inni, Hierarchical binding of copperII to N-truncated Aβ4-16 peptide, „Metallomics: Integrated Biometal Science”, 12 (4), 2020, s. 470–473, DOI: 10.1039/c9mt00299e, ISSN 1756-591X, PMID: 32236192 [dostęp 2023-06-22].
  42. ↑ Ewelina Stefaniak i inni, The Aggregation Pattern of Aβ1-40 is Altered by the Presence of N-Truncated Aβ4-40 and/or CuII in a Similar Way through Ionic Interactions, „Chemistry (Weinheim an Der Bergstrasse, Germany)”, 27 (8), 2021, s. 2798–2809, DOI: 10.1002/chem.202004484, ISSN 1521-3765, PMID: 33207022 [dostęp 2023-06-22].
  43. ↑ Jarosław Poznański i inni, Cirrhotic Liver of Liver Transplant Recipients Accumulate Silver and Co-Accumulate Copper, „International Journal of Molecular Sciences”, 22 (4), 2021, s. 1782, DOI: 10.3390/ijms22041782, ISSN 1422-0067, PMID: 33670100, PMCID: PMC7916850 [dostęp 2023-06-22].
  44. ↑ Vanessa Tardillo Suárez i inni, Nuclear translocation of silver ions and hepatocyte nuclear receptor impairment upon exposure to silver nanoparticles, „Environmental Science: Nano”, 7 (5), 2020, s. 1373–1387, DOI: 10.1039/C9EN01348B, ISSN 2051-8161 [dostęp 2023-06-22] (ang.).
  45. ↑ Produkty | KF Niccolum [online], kfniccolum.pl [dostęp 2023-06-22].
  46. ↑ Google Patents [online], patents.google.com [dostęp 2023-06-22].
  47. ↑ Nagrody PAN | Polska Akademia Nauk [online], 2023 [dostęp 2025-02-07].
  48. ↑ Forum Akademickie Nagrody Prezesa Rady Ministrów – Forum Akademickie [online] [dostęp 2023-06-22] (pol.).
  49. ↑ Laureaci Nagród Ministra Edukacji i Nauki - Forum Akademickie [online], 21 lutego 2022 [dostęp 2025-02-07].

Linki zewnętrzne