A sintase de acetolactato (ALS), também designada por sintase de aceto-hidroxiácido (AHAS), é uma enzima multimérica essencial presente em plantas, algas, fungos e bactérias, responsável por catalisar a primeira etapa comum na biossíntese dos aminoácidos de cadeia ramificada valina, leucina e isoleucina. O seu mecanismo catalítico requer a ação coordenada de três cofatores — o pirofosfato de tiamina (TPP), o dinucleótido de flavina e adenina (FAD) e iões de magnésio (Mg²⁺) —, que medeiam a descarboxilação e condensação de duas moléculas de piruvato para render acetolactato, ou de uma molécula de piruvato com outra de α-cetobutirato para originar aceto-hidroxibutirato. Uma vez que esta via metabólica é inexistente no organismo humano e animal, que dependem da dieta para obter estes aminoácidos essenciais, a ALS tornou-se o alvo biológico ideal para o desenvolvimento de cinco grandes classes de herbicidas de elevada seletividade, tais como as sulfonilureias e as imidazolinonas. Do ponto de vista biotecnológico e evolutivo, a enzima destaca-se pela sua complexa regulação alostérica por feedback negativo através dos próprios produtos finais e pela sua rápida capacidade de adaptação, sendo frequente o surgimento de mutações pontuais no seu gene estrutural que conferem resistência biológica a plantas infestantes, um fenómeno que impulsiona a constante investigação da sua topologia tridimensional e o desenho computacional de novos inibidores químicos.