Tripeptide

Ein lineares Tripeptid (wie zum Beispiel Val-Gly-Ala) mit
grün markiertem N-terminalen α-Aminosäure-Rest (im Beispiel: L-Valin) und blau markiertem C-terminalen α-Aminosäure-Rest (im Beispiel: L-Alanin)
Glutathion ein Tripeptid mit grün markiertem N-terminalen γ-L-Glutamyl-Rest und blau markiertem C-terminalen Glycyl-Rest
Cyclotriprolyl ein cyclisches Tripeptid aus drei Resten der Aminosäure L-Prolin.

Tripeptide sind aus drei Aminosäure-Resten aufgebaute Peptide und zählen zur Gruppe der Oligopeptide. Wie andere Oligopeptide besitzen Tripeptide häufig eine sehr spezifische physiologische Wirkung, z. B. in der Neurochemie, im Stoffwechsel und als Releasing-Hormone. Proteine werden im Zuge der Verdauung durch Peptidasen in Aminosäuren, Dipeptide und Tripeptide zerlegt. Tripeptide werden im Dünndarm und der Niere über den Peptidtransporter 1 aufgenommen. Tripeptidyl-Peptidasen sind Peptidasen, die Tripeptide abspalten.

Beispiele

Beispiele für natürlich vorkommende Tripeptide sind unter anderem die Antioxidantien Glutathion, die Ophthalminsäure, der Proteaseinhibitor Leupeptin, das Melanotropin-Release-Inhibiting-Hormon, die Lactotripeptide, GHK-Cu und das Herbizid Bialaphos. Einige natürliche Tripeptide besitzen eine Amidgruppe am C-Terminus, wie Thyreoliberin und das Melanotropin-Release-Inhibiting-Hormon. Die Peptidalkaloide unter den Mutterkornalkaloiden enthalten unter anderem ein Tripeptid. Ein nichtribosomal erzeugtes Peptid ist das ACV-Tripeptid. Synthetische Tripeptide sind die ACE-Hemmer Lisinopril, Enalapril und Ramipril sowie neuroprotektive Analoga des Thyreoliberins.

Natürliche Tripeptide aus Milch (Casein) werden intakt resorbiert und wirken u. a. als schwache ACE-Hemmer. Eine Wirkung an Opioidrezeptoren wird für Beta-Casomorphin beschrieben.

Literatur

Einzelnachweise

  1. ↑ M. Rothe, K.-D. Steffen, I. Rothe: Synthese von Cyclo-tri-L-prolyl, einem Cyclo-tri-peptid mit neungliedrigem Ring, Angewandte Chemie 77, 1965, S. 347–348.
  2. ↑ Otto-Albrecht Neumüller (Hrsg.): Römpps Chemie-Lexikon. Band 6: T–Z. 8. neubearbeitete und erweiterte Auflage. Franckh’sche Verlagshandlung, Stuttgart 1988, ISBN 3-440-04516-1, S. 4360.
  3. ↑ G. Wu: Dietary protein intake and human health. In: Food & function. Band 7, Nummer 3, März 2016, S. 1251–1265, doi:10.1039/c5fo01530h, PMID 26797090.
  4. ↑ T. Terada, K. Inui: Recent advances in structural biology of peptide transporters. In: Current topics in membranes. Band 70, 2012, S. 257–274, doi:10.1016/B978-0-12-394316-3.00008-9, PMID 23177989.
  5. ↑ A. I. Faden, S. M. Knoblach, V. A. Movsesyan, P. M. Lea, I. Cernak: Novel neuroprotective tripeptides and dipeptides. In: Annals of the New York Academy of Sciences. Band 1053, August 2005, S. 472–481, doi:10.1196/annals.1344.041, PMID 16179555.
  6. ↑ Studie bioaktive Peptide in Milch und Milchprodukten Enährungswissenschaft. (PDF) Abgerufen am 16. Juli 2022.
  7. ↑ Nussberger: Blutdrucksenkende Tripeptide aus der Milch. In: Therapeutische Umschau. Band 64, Nr. 3, 1. März 2007, ISSN 0040-5930, S. 177–179, doi:10.1024/0040-5930.64.3.177.
  8. ↑ Keith Bernard Woodford: Casomorphins and Gliadorphins Have Diverse Systemic Effects Spanning Gut, Brain and Internal Organs. In: International Journal of Environmental Research and Public Health. Band 18, Nr. 15, Januar 2021, ISSN 1660-4601, S. 7911, doi:10.3390/ijerph18157911, PMID 34360205, PMC 8345738 (freier Volltext).