Vanillin-Dehydrogenase

Vanillin-Dehydrogenase
Masse/Länge Primärstruktur 482 Aminosäuren (in Pseudomonas putida Stamm KT2440)
Kofaktor NAD+
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 1.2.1.67, Oxidoreduktase
Substrat Vanillin, H2O
Produkte Vanillinsäure, 2 H+
Vorkommen
Homologie-Familie Hovergen
Übergeordnetes Taxon Pseudomonas

Eine Vanillin-Dehydrogenase (VDH, EC 1.2.1.67) ist ein Enzym, das die Umsetzung von Vanillin zur Vanillinsäure katalysiert. Die Dehydrogenase gehört zur Familie der Oxidoreduktasen.

Für die Reaktion wird als Cofaktor NAD+ benötigt, das zu NADH reduziert wird:

+ NAD+ + H2O + NADH + H+

Das Enzym wurde unter anderem in Pseudomonas putida sowie Pseudomonas fluorescens nachgewiesen. Dort ist Vanillin ein Zwischenprodukt beim Abbau von Ferulasäure zu Protocatechusäure, welche dann nach Ringspaltung weiter metabolisiert wird.

Das Fehlen des Cofaktors NAD+ reduziert die enzymatische Aktivität in P. fluorescens.

Homologe Enzyme wurden auch bei Burkholderia-Arten gefunden und gehören allgemein zu den Aldehyddehydrogenasen.

Einzelnachweise

  1. 1 2 A. Narbad, M. J. Gasson: Metabolism of ferulic acid via vanillin using a novel CoA-dependent pathway in a newly-isolated strain of Pseudomonas fluorescens. In: Microbiology. 144 (Pt 5), 1998, S. 1397–1405. PMID 9611814; (PDF, freier Volltextzugriff, engl.)
  2. ↑ R. Plaggenborg, J. Overhage, A. Steinbüchel, H. Priefert: Functional analyses of genes involved in the metabolism of ferulic acid in Pseudomonas putida KT2440. In: Appl Microbiol Biotechnol. 61 (5–6), 2003, S. 528–535. PMID 12764569; doi:10.1007/s00253-003-1260-4.
  3. ↑ Homologe bei OMA