Enzimas como operación unitaria
Inmovilización
A pesar de su excelente capacidad catalítica, en muchos casos es necesario mejorar las enzimas y sus propiedades antes de su implantación industrial. Algunos de los aspectos que deben mejorarse son la estabilidad, la actividad, la inhibición por los productos de la reacción y la selectividad hacia sustratos no naturales. Esto puede lograrse mediante la inmovilización de las enzimas sobre un material sólido, como un soporte poroso. La inmovilización simplifica en gran medida la recuperación de las enzimas, mejora el control del proceso y reduce los costes de operación. Existen muchas técnicas de inmovilización, como la adsorción, la unión covalente, la afinidad y el atrapamiento. Los procesos de inmovilización ideales deben evitar el uso de reactivos muy tóxicos. Una vez completada la inmovilización, las enzimas se introducen en un recipiente de reacción para la biocatálisis.
Adsorción
La adsorción de enzimas sobre soportes se basa en fenómenos químicos y físicos como las fuerzas de Van der Waals, las interacciones iónicas y los enlaces de hidrógeno. Estas fuerzas son débiles y, por tanto, no alteran la estructura de la enzima. Puede utilizarse una gran variedad de soportes. La elección del soporte depende de la superficie específica, el tamaño de partícula, la estructura de los poros y el tipo de grupo funcional.
Unión covalente
Pueden emplearse muchas químicas de unión para fijar una enzima a una superficie, con distinto grado de éxito. Entre las técnicas de unión covalente figuran la unión mediante glutaraldehído a grupos amino y los ésteres de N-hidroxisuccinimida.
Afinidad
La inmovilización por afinidad se basa en la especificidad de una enzima para acoplarla a un ligando de afinidad y formar un complejo enzima-ligando. El complejo se introduce en una matriz de soporte por la que el ligando tiene gran afinidad, y la enzima queda inmovilizada mediante las interacciones entre el ligando y el soporte.
Atrapamiento
La inmovilización por atrapamiento consiste en retener las enzimas dentro de geles o fibras mediante enlaces covalentes o no covalentes. La sílice mesoporosa es un material eficaz para el atrapamiento gracias a su gran superficie específica, su distribución uniforme de poros, su tamaño de poro ajustable y su alta capacidad de adsorción.
Recuperación
Las enzimas suelen suponer un coste operativo importante en los procesos industriales y, en muchos casos, deben recuperarse y reutilizarse para que el proceso sea económicamente viable. Algunos procesos biocatalíticos se llevan a cabo en disolventes orgánicos, además de en medios acuosos. Tradicionalmente, los procesos con enzimas solubles se han realizado por lotes, por lo que tras la bioconversión se emplea una técnica de separación. La acumulación del producto puede inhibir la actividad enzimática, y se investigan técnicas de separación in situ, en las que el producto se retira del lote durante la conversión. La separación de las enzimas puede realizarse mediante técnicas de separación sólido-líquido como la centrifugación o la filtración, y la solución que contiene el producto pasa a las etapas posteriores de separación.
| Enzimas como operación unitaria | ||
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| Enzima | Industria | Aplicación |
| Palatase | Alimentaria | Potenciar el sabor del queso |
| Lipozyme TL IM | Alimentaria | Interesterificación de aceites vegetales |
| Lipasa AK Amano | Farmacéutica | Síntesis de compuestos quirales |
| Lipopan F | Alimentaria | Emulsionante |
| Celulasa | Biocarburantes | Clase de enzimas que degradan la celulosa a monómeros de glucosa |
| Amilasa | Alimentaria y biocarburantes | Clase de enzimas que transforman el almidón, por ejemplo en jarabes de glucosa |
| Xilosa isomerasa | Alimentaria | Producción de jarabe de maíz de alta fructosa |
| Resinase | Papelera | Control de la resina (pitch) en la fabricación de papel |
| Penicilina amidasa | Farmacéutica | Producción de antibióticos semisintéticos |
| Amidasa | Química | Clase de enzimas utilizadas para producir aminoácidos no naturales enantioméricamente puros |
