Arginase

Arginase
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Structure d'une arginase humaine (PDB 2PHA)
N° EC EC 3.5.3.1
N° CAS 9000-96-8
Cofacteur(s) Mn2+
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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L'arginase est une hydrolase qui catalyse la réaction :

L-arginine + H2O    L-ornithine + urée.

Cette enzyme intervient dans le cycle de l'urée.

Structure

Il s'agit d'une métalloenzyme à base de manganèse. Il existe deux isoforme, l'arginase-1 et l'arginase-2. L'arginase-1 est essentiellement hépatique. L'arginase-2 est une enzyme mitochondriale et est retrouvée dans plusieurs organes.

Action

Outre son intervention dans le cycle de l'urée, elle intervient indirectement dans la synthèse du monoxyde d'azote (NO), l'arginine étant le substrat des deux réactions : en captant cet acide aminé, elle n'alimente plus l'oxyde nitrique synthase dépendant de cette dernière et diminue la synthèse du NO. le NO étant un vasodilatateur synthétisée par la paroi des vaisseaux, l'arginase pourrait ainsi intervenir dans la vaso-réactivité (dysfonction endothéliale).

Régulation

Elle est activée par les LDL oxydées, en cas de diabète et par l'hypoxie.

Notes et références

  1. ↑ (en) Luigi Di Costanzo, Michael E. Pique et David W. Christianson, « Crystal Structure of Human Arginase I Complexed with Thiosemicarbazide Reveals an Unusual Thiocarbonyl μ-Sulfide Ligand in the Binuclear Manganese Cluster », Journal of the American Chemical Society, vol. 129, no 20,‎ , p. 6388-6389 (PMID 17469833, PMCID 2593847, DOI 10.1021/ja071567j, lire en ligne)
  2. 1 2 Pernow J, Jung C, Arginase as a potential target in the treatment of cardiovascular disease: reversal of arginine steal?, Cardiovasc Res, 2013;98:334-343
  3. ↑ Ryoo S, Lemmon CA, Soucy KG et al. Oxidized low-density lipoprotein-dependent endothelial arginase II activation contributes to impaired nitric oxide signaling, Circ Res, 2006;99:951-960
  4. ↑ Romero MJ, Platt DH, Tawfik HE et al. Diabetes-induced coronary vascular dysfunction involves increased arginase activity, Circ Res, 2008;102:95-102
  5. ↑ Chen B, Calvert AE, Cui H, Nelin LD, Hypoxia promotes human pulmonary artery smooth muscle cell proliferation through induction of arginase, Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol, 2009;297:L1151-L1159