Fibrilline

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Ne doit pas être confondu avec Fibrine.

La fibrilline ou FBN est une glycoprotéine essentielle à la formation des fibres élastiques présentes dans le tissu conjonctif. La fibrilline est sécrétée dans la matrice extracellulaire par les fibroblastes et s'incorpore dans les microfibrilles insolubles, qui semblent fournir un échafaudage pour le dépôt d'élastine.

fibrilline 1
Image illustrative de l’article Fibrilline
La structure cristallographique de la région cbEGF9-hybrid2-cbEGF10 de la fibrilline 1 chez l'être humain.
Caractéristiques générales
Nom approuvé P35555
Symbole FBN1
Locus 15q21.1
PDB 2W86

fibrilline 2
Caractéristiques générales
Nom approuvé P35556
Symbole FBN2
Locus 5q23

fibrilline 3
Caractéristiques générales
Nom approuvé Q75N90
Symbole FBN3
Locus 19p13

Types

Fibrilline-1

Article détaillé : Fibrilline-1.

Fibrilline-2

La fibrilline-2 a été isolée en 1994 par Zhang et elle est supposée jouer un rôle dans l'élastogenèse précoce. Des mutations du gène de la fibrilline-2 ont été liées au syndrome de Beals.

Fibrilline-3

Plus récemment, la fibrilline-3 a été décrite et supposée principalement présente dans le cerveau. En plus du cerveau, la fibrilline-3 a été localisée dans les gonades et les ovaires de mulots.

Fibrilline-4

La fibrilline-4 a été découverte pour la première fois chez le poisson-zèbre et possède une séquence similaire à la fibrilline-2.

Aspects cliniques

Le syndrome de Marfan est une maladie génétique du tissu conjonctif causée par un gène FBN1 défectueux. Des mutations dans FBN1 et FBN2 sont également parfois associées à la scoliose idiopathique chez l'adolescent.

Références

  1. ↑ Kielty CM, Baldock C, Lee D, Rock MJ, Ashworth JL, Shuttleworth CA, « Fibrillin: from microfibril assembly to biomechanical function », Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences, vol. 357, no 1418,‎ , p. 207–17 (PMID 11911778, PMCID 1692929, DOI 10.1098/rstb.2001.1029)
  2. ↑ Singh, Textbook of human histology, Jaypee Brothers Publishers, , 64– (ISBN 978-81-8061-809-3, lire en ligne)
  3. ↑ PDB 2W86; Jensen SA, Iqbal S, Lowe ED, Redfield C, Handford PA, « Structure and interdomain interactions of a hybrid domain: a disulphide-rich module of the fibrillin/LTBP superfamily of matrix proteins », Structure, vol. 17, no 5,‎ , p. 759–68 (PMID 19446531, PMCID 2724076, DOI 10.1016/j.str.2009.03.014)
  4. ↑ Zhang H, Apfelroth SD, Hu W, Davis EC, Sanguineti C, Bonadio J, Mecham RP, Ramirez F, « Structure and expression of fibrillin-2, a novel microfibrillar component preferentially located in elastic matrices », The Journal of Cell Biology, vol. 124, no 5,‎ , p. 855–63 (PMID 8120105, PMCID 2119952, DOI 10.1083/jcb.124.5.855)
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