Hydrolase

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Cristal de lysozyme

Les hydrolases constituent une classe d'enzymes qui catalysent les réactions d'hydrolyse de molécules suivant la réaction générale :

R-R' + H2O    R-OH + R'-H

On y trouve par exemple :

Ces enzymes ne nécessitent en général pas de coenzymes. Elles sont activables par des cations.

On rencontre des hydrolases dans les lysosomes des cellules. Les hydrolases lysosomales, particulièrement acides, présentent un pH d'environ 5 lorsqu'elles sont activées. Elles sont enfermées de façon étanche au sein du lysosome dont la libération brutale du contenu pourrait lyser la cellule.

Elles sont classées dans le groupe EC 3 dans la nomenclature EC, et sont réparties en 13 sous-groupes, en fonction du type de liaison qui sera coupée.

Classification EC

Groupe EC 3.1 (estérases)

Article détaillé : EC 3.1.
  • EC 3.1.1 : Hydrolases spécifiques des esters carboxyliques
  • EC 3.1.2 : Hydrolases spécifiques des thioesters
  • EC 3.1.3 : Hydrolases spécifiques des liaisons monoester-phosphoriques
  • EC 3.1.4 : Hydrolases spécifiques des liaisons diester-phosphoriques
  • EC 3.1.5 : Hydrolases spécifiques des liaisons monoester-triphosphoriques
  • EC 3.1.6 : Hydrolases spécifiques des liaisons ester-sulfuriques
  • EC 3.1.7 : Hydrolases spécifiques des liaisons monoester-diphosphoriques
  • EC 3.1.8 : Hydrolases spécifiques des liaisons triester-phosphoriques
  • EC 3.1.11 : Exodésoxyribonucléases productrices de 5'-phosphomonoesters
  • EC 3.1.13 : Exoribonucléases productrices de 5'-phosphomonoesters
  • EC 3.1.14 : Exoribonucléases productrices de 3'-phosphomonoesters
  • EC 3.1.15 : Exonucléases actives à la fois sur l'ARN et sur l'ADN et produisant des 5'-phosphomonoesters
  • EC 3.1.16 : Exonucléases actives à la fois sur l'ARN et sur l'ADN et produisant des 3'-phosphomonoesters
  • EC 3.1.21 : Endodésoxyribonucléases productrices de 5'-phosphomonoesters
  • EC 3.1.22 : Endodésoxyribonucléases productrices de 3'-phosphomonoesters
  • EC 3.1.23 et EC 3.1.24
  • EC 3.1.25 : Endodésoxyribonucléases spécifiques des bases abîmées
  • EC 3.1.26 : Endoribonucléases productrices de 5'-phosphomonoesters
  • EC 3.1.27 : Endoribonucléases productrices de 3'-phosphomonoesters
  • EC 3.1.30 : Endoribonucléases actives à la fois sur l'ARN et sur l'ADN et productrices de 5'-phosphomonoesters
  • EC 3.1.31 : Endoribonucléases actives à la fois sur l'ARN et sur l'ADN et productrices de 3'-phosphomonoesters

Groupe EC 3.2 (glycosylases)

Article détaillé : EC 3.2.
  • EC 3.2.1 : Glycosidases (enzymes agissant autant sur les liaisons O-glycosidiques que sur les liaisons S-glycosidiques)
  • EC 3.2.2 : Hydrolases spécifiques des liaisons N-glycosidiques
  • EC 3.2.3 : Hydrolases spécifiques des liaisons S-glycosidiques

Groupe EC 3.3 (éther-hydrolases)

Article détaillé : EC 3.3.
  • EC 3.3.1 : Hydrolases spécifiques des liaisons thioéther et des trialkylsulfoniums
  • EC 3.3.2 : Autres éther-hydrolases

Groupe EC 3.4 (peptidases)

Article détaillé : EC 3.4.
  • EC 3.4.11 : Aminopeptidases
  • EC 3.4.12
  • EC 3.4.13 : Dipeptidases
  • EC 3.4.14 : Dipeptidyl-peptidases et tripeptidyl-peptidases
  • EC 3.4.15 : Peptidyl-dipeptidases
  • EC 3.4.16 : Carboxypeptidases de type sérine
  • EC 3.4.17 : Métallocarboxypeptidases
  • EC 3.4.18 : Carboxypeptidases de type cystéine
  • EC 3.4.19 : Oméga-peptidases (enzymes coupant au niveau du dernier acide aminé d'une chaîne peptidique)
  • EC 3.4.21 : Sérine-endopeptidases
  • EC 3.4.22 : Cystéine-endopeptidases
  • EC 3.4.23 : Aspartate-endopeptidases
  • EC 3.4.24 : Métalloendopeptidases
  • EC 3.4.25 : Thréonine-endopeptidases
  • EC 3.4.99 : Endopeptidases dont le mécanisme d'action est inconnu

Groupe EC 3.5 (enzymes agissant sur les liaisons carbone-azote)

Article détaillé : EC 3.5.
  • EC 3.5.1 : Enzymes spécifiques des amides linéaires (liaison C-N linéaire)
  • EC 3.5.2 : Enzymes spécifiques des amides cycliques (liaison C-N cyclique)
  • EC 3.5.3 : Déiminases (enzymes spécifiques des amidines linéaires) (liaison C=N linéaire)
  • EC 3.5.4 : Enzymes spécifiques des amidines cycliques (liaison C=N cyclique)
  • EC 3.5.5 : Nitrilases (enzymes spécifiques des nitriles) (liaison C≡N)
  • EC 3.5.99 : Autres enzymes

Groupe EC 3.6 (enzymes spécifiques des anhydrides d'acides)

Article détaillé : EC 3.6.
  • EC 3.6.1 : Polyphosphatases (enzymes spécifiques des anhydrides contenant du phosphore)
  • EC 3.6.2 : Sulfatases (enzymes spécifiques des anhydrides contenant un groupe sulfonyle)
  • EC 3.6.3 : Anhydrases agissant lors de mouvements transmembranaires
  • EC 3.6.4 : Anhydrases impliquées dans les mouvements cellulaires et subcellulaires
  • EC 3.6.5 : Enzymes agissant sur le GTP, et impliquées dans les mouvements cellulaires et subcellulaires

Groupe EC 3.7 (enzymes agissant sur les liaisons carbone-carbone)

Article détaillé : EC 3.7.

EC 3.7.1 : Enzymes actives sur les corps cétoniques

Groupe EC 3.8 (enzymes agissant sur les liaisons carbone-halogène)

EC 3.8.1 : Déshalogénases (enzymes spécifiques des liaisons carbone-halogène)

Groupe EC 3.9 (enzymes agissant sur les liaisons N-P)

Ce groupe ne contient actuellement qu'une seule enzyme, la phosphoamidase, qui hydrolyse la N-phosphocréatine en créatine.

Groupe EC 3.10 : Sulfohydrolases (enzymes agissant sur les liaisons N-S)

Groupe EC 3.11 (enzymes agissant sur les liaisons C-P)

Groupe EC 3.12 (enzymes agissant sur les liaisons S-S)

Ce groupe ne contient qu'une seule enzyme, la trithionate-hydrolase, qui hydrolyse le trithionate en thiosulfate et sulfate.

Groupe EC 3.13 (enzymes agissant sur les liaisons C-S)

Exemples d'hydrolases (par ordre alphabétique) avec leur type d'action

NB : Certaines phospholipases A contenues dans certains venins de serpents peuvent provoquer une hémolyse importante.

Notes et références

Sources