Pli Rossmann

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Exemple de pli Rossmann : un domaine d'une protéine décarboxylase de la bactérie staphylococcus epidermidis (PDB 1G5Q). L'image présente également la flavine mononucléotide liée.

Le pli Rossmann (de l'anglais Rossmann fold) est un motif structurel protéique présent dans les protéines qui lient les nucléotides et notamment le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD). La structure est composée d'un feuillet β fait de 6 brins en parallèle liés à deux paires d'hélices α dans l'ordre topologique β–α–β.

Le pli est nommé d'après le chercheur Michael Rossmann, qui a été le premier à souligner la fréquence de ce type de pli dans certains types de protéines de liaison, notamment les déshydrogénases.

Notes et références

  1. ↑ Emmanuel Jaspard, « Structure du domaine liant le NAD(P)+ : le pli Rossmann », sur biochimej.univ-angers.fr, Université d'Angers.
  2. ↑ (en) I Hanukoglu, « Proteopedia: Rossmann fold: A beta-alpha-beta fold at dinucleotide binding sites », Biochem Mol Biol Educ, vol. 43, no 3,‎ , p. 206-209 (PMID 25704928, DOI 10.1002/bmb.20849)
  3. ↑ (en) S. Rao et M. Rossmann, « Comparison of super-secondary structures in proteins », Journal of Molecular Biology, vol. 76, no 2,‎ , p. 241–56 (PMID 4737475, DOI 10.1016/0022-2836(73)90388-4)
(en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l’article de Wikipédia en anglais intitulé « Rossmann fold » (voir la liste des auteurs).

Bibliographie

Voir aussi

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