Pyruvate-oxydase

Pyruvate-oxydase
N° EC EC 1.2.3.3
N° CAS 9001-96-1
Cofacteur(s) FAD, TPP
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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La pyruvate-oxydase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

pyruvate + phosphate + O2    phosphate d'acétyle + CO2 + H2O2.

Cette enzyme utilise le FAD et le TPP comme cofacteurs. Le FAD est réduit en FADH2 par deux mésomères carbanion/énamine de la 2-hydroxyéthyl-thiamine pyrophosphate (AcTPP) puis oxydé par une molécule d'oxygène pour donner du peroxyde d'hydrogène H2O2 tandis que l'AcTPP est clivé par phosphorolyse pour donner du phosphate d'acétyle et du TPP.

Notes et références

  1. ↑ (en) F. Robert Williams et Lowell P. Hager, « Crystalline flavin pyruvate oxidase from Escherichia coli: I. Isolation and properties of the flavoprotein », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 116, no 1,‎ , p. 168-176 (PMID 5336022, DOI 10.1016/0003-9861(66)90025-7, lire en ligne)
  2. ↑ (en) Kai Tittmann, Georg Wille, Ralph Golbik, Annett Weidner, Sandro Ghisla et Gerhard Hübner, « Radical Phosphate Transfer Mechanism for the Thiamin Diphosphate- and FAD-Dependent Pyruvate Oxidase from Lactobacillus plantarum. Kinetic Coupling of Intercofactor Electron Transfer with Phosphate Transfer to Acetyl-thiamin Diphosphate via a Transient FAD Semiquinone/Hydroxyethyl-ThDP Radical Pair », Biochemistry, vol. 44, no 40,‎ , p. 13291-13303 (PMID 16201755, DOI 10.1021/bi051058z, lire en ligne)