Tryptophane-hydroxylase

Tryptophane-5-monooxygénase
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Structure d'une tryptophane-hydroxylase humaine cristallisée (PDB 1MLW)
N° EC EC 1.14.16.4
N° CAS 9037-21-2
Cofacteur(s) Fe2+
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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La tryptophane-hydroxylase (TPH) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

L-tryptophane + tétrahydrobioptérine + O2    5-hydroxy-L-tryptophane + 4a-hydroxytétrahydrobioptérine.

Cette enzyme assure l'étape limitante de la biosynthèse de la sérotonine par hydroxylation du tryptophane en 5-hydroxytryptophane (5-HTP). Elle assure également la première étape de la biosynthèse de la mélatonine.

Avec la tyrosine-hydroxylase (TH) et la phénylalanine-hydroxylase (PAH), la tryptophane-hydroxylase appartient à la superfamille des hydroxylases d'acides aminés aromatiques, qui catalysent des étapes clés de voies métaboliques importantes. Tout comme la TH et la PAH, la TPH fait intervenir de la tétrahydrobioptérine (BH4) et de l'oxygène.

Notes et références

  1. ↑ (en) Lin Wang, Heidi Erlandsen, Jan Haavik, Per M. Knappskog et Raymond C. Stevens, « Three-Dimensional Structure of Human Tryptophan Hydroxylase and Its Implications for the Biosynthesis of the Neurotransmitters Serotonin and Melatonin », Biochemistry, vol. 41, no 42,‎ , p. 12569-12574 (PMID 12379098, DOI 10.1021/bi026561f, lire en ligne)
  2. ↑ (en) Jeffrey McKinney, Knut Teigen, Nils Åge Frøystein, Clotilde Salaün, Per M. Knappskog, Jan Haavik et Aurora Martínez, « Conformation of the Substrate and Pterin Cofactor Bound to Human Tryptophan Hydroxylase. Important Role of Phe313 in Substrate Specificity », Biochemistry, vol. 40, no 51,‎ , p. 15591-15601 (PMID 11747434, DOI 10.1021/bi015722x, lire en ligne)