L'alfa elica (α elica) è una struttura secondaria elicoidale delle proteine ipotizzata da Linus Pauling e Robert Corey nel 1951, e rappresenta la più semplice disposizione che una catena polipeptidica può assumere.
Le α eliche si formano quando un certo numero di residui amminoacidici consecutivi adottano coppie di angoli di legame (φ, ψ) compresi fra -60° e -45°, che si collocano nel quadrante inferiore sinistro di un grafico di Ramachandran.
Lo scheletro del polipeptide (ossia la sequenza di legami Cα–C-N-Cα dei residui) risulta strettamente arrotolato attorno ad un asse centrale immaginario, mentre i gruppi laterali -R dei residui amminoacidici sporgono radialmente all'esterno dell'elica.
Ogni giro completo dell'elica corrisponde ad una distanza di 5,4 Å lungo l'asse immaginario, il che implica che vengano coinvolti 3,6 amminoacidi ogni giro.
Le α eliche possono essere destrorse o sinistrorse anche se le seconde rappresentano rare eccezioni.
Le α eliche sono predominanti nell'α-cheratina e rappresentano circa un quarto della struttura secondaria di tutte le proteine.
All'interno dell'α elica ogni legame peptidico partecipa ad un legame idrogeno tra l'idrogeno attaccato all'azoto elettropositivo e l'ossigeno carbonilico del quarto residuo amminoacidico successivo. Dunque ogni giro d'elica è unito a quelli adiacenti da tre o quattro legami idrogeno, il che rende particolarmente stabile la struttura.
