Moesina
Le informazioni riportate non sono consigli medici e potrebbero non essere accurate. I contenuti hanno solo fine illustrativo e non sostituiscono il parere medico: leggi le avvertenze .
La moesina (dall'acronimo in lingua inglese M embrane-O rganizing E xtension S pike protein ) è una proteina codificata negli esseri umani dal gene MSN .
È, insieme a ezrina e radixina , parte dalla famiglia delle proteine ERM , e funge da intermedio tra la membrana plasmatica e l'actina . La moesina è localizzata a livello dei filopodi e di altre protrusioni citoplasmatiche importanti per il riconoscimento tra cellule, per il movimento e la segnalazione cellulare .
La moesina è coinvolta nel processo di sviluppo cerebrale. Uno studio del 2012 ha rilevato la presenza, in campioni di cervello di pazienti deceduti con forme di autismo , di prolungamenti assonici più corti della norma, come conseguenza della presenza di ncRNA che disattiva il gene per la miosina. Tale studio ha evidenziato che i campioni di cervello di pazienti autistici presentano in media quantità 12 volte maggiori di ncRNA, tuttavia sono necessari ulteriori studi per verificare se i bassi livelli di moesina possano essere responsabili della morfologia cerebrale alterata nei pazienti con autismo.
Note
↑ Lankes WT, Furthmayr H, Moesin: a member of the protein 4.1-talin-ezrin family of proteins , in Proc Natl Acad Sci U S A , vol. 88, n. 19, ottobre 1991, pp. 8297–301, DOI :10.1073/pnas.88.19.8297 , PMC 52495 , PMID 1924289 .
↑ Amieva MR, Furthmayr H, Subcellular localization of moesin in dynamic filopodia, retraction fibers, and other structures involved in substrate exploration, attachment, and cell-cell contacts , in Exp Cell Res , vol. 219, n. 1, settembre 1995, pp. 180–96, DOI :10.1006/excr.1995.1218 , PMID 7628534 .
↑ Entrez Gene: MSN moesin , su ncbi.nlm.nih.gov .
↑ Tara Kerin, Anita Ramanathan, Kasey Rivas, Nicole Grepo, Gerhard A. Coetzee, and Daniel B. Campbell, A Noncoding RNA Antisense to Moesin at 5p14.1 in Autism , in Sci Transl Med , aprile 2012, DOI :10.1126/scitranslmed.3003479 .
Bibliografia
Tsukita S, Yonemura S, ERM (ezrin/radixin/moesin) family: from cytoskeleton to signal transduction. , in Curr. Opin. Cell Biol. , vol. 9, n. 1, 1997, pp. 70–5, DOI :10.1016/S0955-0674(97)80154-8 , PMID 9013673 .
Vaheri A, Carpén O, Heiska L, et al. , The ezrin protein family: membrane-cytoskeleton interactions and disease associations. , in Curr. Opin. Cell Biol. , vol. 9, n. 5, 1997, pp. 659–66, DOI :10.1016/S0955-0674(97)80119-6 , PMID 9330869 .
Matarrese P, Malorni W, Human immunodeficiency virus (HIV)-1 proteins and cytoskeleton: partners in viral life and host cell death. , in Cell Death Differ. , 12 Suppl 1, 2006, pp. 932–41, DOI :10.1038/sj.cdd.4401582 , PMID 15818415 .
Gary R, Bretscher A, Ezrin self-association involves binding of an N-terminal domain to a normally masked C-terminal domain that includes the F-actin binding site. , in Mol. Biol. Cell , vol. 6, n. 8, 1995, pp. 1061–75, PMC 301263 , PMID 7579708 .
Schwartz-Albiez R, Merling A, Spring H, et al. , Differential expression of the microspike-associated protein moesin in human tissues. , in Eur. J. Cell Biol. , vol. 67, n. 3, 1995, pp. 189–98, PMID 7588875 .
Schneider-Schaulies J, Dunster LM, Schwartz-Albiez R, et al. , Physical association of moesin and CD46 as a receptor complex for measles virus. , in J. Virol. , vol. 69, n. 4, 1995, pp. 2248–56, PMC 188894 , PMID 7884872 .
Wilgenbus KK, Hsieh CL, Lankes WT, et al. , Structure and localization on the X chromosome of the gene coding for the human filopodial protein moesin (MSN). , in Genomics , vol. 19, n. 2, 1994, pp. 326–33, DOI :10.1006/geno.1994.1065 , PMID 8188263 .
Gary R, Bretscher A, Heterotypic and homotypic associations between ezrin and moesin, two putative membrane-cytoskeletal linking proteins. , in Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. , vol. 90, n. 22, 1993, pp. 10846–50, DOI :10.1073/pnas.90.22.10846 , PMC 47875 , PMID 8248180 .
Dunster LM, Schneider-Schaulies J, Löffler S, et al. , Moesin: a cell membrane protein linked with susceptibility to measles virus infection. , in Virology , vol. 198, n. 1, 1994, pp. 265–74, DOI :10.1006/viro.1994.1029 , PMID 8259662 .
Nakamura F, Amieva MR, Furthmayr H, Phosphorylation of threonine 558 in the carboxyl-terminal actin-binding domain of moesin by thrombin activation of human platelets. , in J. Biol. Chem. , vol. 270, n. 52, 1996, pp. 31377–85, DOI :10.1074/jbc.270.52.31377 , PMID 8537411 .
Ott DE, Coren LV, Kane BP, et al. , Cytoskeletal proteins inside human immunodeficiency virus type 1 virions. , in J. Virol. , vol. 70, n. 11, 1996, pp. 7734–43, PMC 190843 , PMID 8892894 .
Hecker C, Weise C, Schneider-Schaulies J, et al. , Specific binding of HIV-1 envelope protein gp120 to the structural membrane proteins ezrin and moesin. , in Virus Res. , vol. 49, n. 2, 1997, pp. 215–23, DOI :10.1016/S0168-1702(97)00039-7 , PMID 9213396 .
Serrador JM, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, et al. , Moesin interacts with the cytoplasmic region of intercellular adhesion molecule-3 and is redistributed to the uropod of T lymphocytes during cell polarization. , in J. Cell Biol. , vol. 138, n. 6, 1997, pp. 1409–23, DOI :10.1083/jcb.138.6.1409 , PMC 2132557 , PMID 9298994 .
Reczek D, Berryman M, Bretscher A, Identification of EBP50: A PDZ-containing phosphoprotein that associates with members of the ezrin-radixin-moesin family. , in J. Cell Biol. , vol. 139, n. 1, 1998, pp. 169–79, DOI :10.1083/jcb.139.1.169 , PMC 2139813 , PMID 9314537 .
Murthy A, Gonzalez-Agosti C, Cordero E, et al. , NHE-RF, a regulatory cofactor for Na(+)-H+ exchange, is a common interactor for merlin and ERM (MERM) proteins. , in J. Biol. Chem. , vol. 273, n. 3, 1998, pp. 1273–6, DOI :10.1074/jbc.273.3.1273 , PMID 9430655 .
Yonemura S, Hirao M, Doi Y, et al. , Ezrin/radixin/moesin (ERM) proteins bind to a positively charged amino acid cluster in the juxta-membrane cytoplasmic domain of CD44, CD43, and ICAM-2. , in J. Cell Biol. , vol. 140, n. 4, 1998, pp. 885–95, DOI :10.1083/jcb.140.4.885 , PMC 2141743 , PMID 9472040 .