SMAD (proteine)

Le SMAD (dall'inglese small mother against decapentaplegic) sono una classe di proteine che modulano l'attività dei ligandi del fattore di crescita trasformante beta.

Le SMAD formano dei complessi proteici, spesso con altre SMAD, penetrano nel nucleo e fungono da fattori di trascrizione.

Classi

Esistono tre classi di proteine SMAD:

  1. Le SMAD regolate dal recettore (R-SMAD), che includono SMAD1, SMAD2, SMAD3, SMAD5, SMAD8 e SMAD9
  2. Le SMAD mediatore comune (co-SMAD), che include solamente SMAD4, che interagisce con le R-SMAD partecipando nella segnalazione
  3. Le SMAD inibitorie (o antagoniste, I-SMAD), che includono SMAD6 e SMAD7, che bloccano l'attivazione delle R-SMAD e delle co-SMAD.

Nomenclatura

Le proteine SMAD sono omologhi sia della proteina della Drosophila, MAD (mothers against decapentaplegic) sia della proteina della Caenorhabditis elegans SMA. Il nome è pertanto una combinazione dei due.

Note

  1. ↑ Heldin CH, Miyazono K, ten Dijke P, TGF-beta signalling from cell membrane to nucleus through SMAD proteins, in Nature, vol. 390, n. 6659, dicembre 1997, pp. 465–71, DOI:10.1038/37284, PMID 9393997.
  2. ↑ Attisano L, Wrana JL, Mads and Smads in TGF beta signalling, in Curr. Opin. Cell Biol., vol. 10, n. 2, aprile 1998, pp. 188–94, DOI:10.1016/S0955-0674(98)80141-5, PMID 9561843.
  3. ↑ Massagué J, TGF-beta signal transduction, in Annu. Rev. Biochem., vol. 67, luglio 1998, pp. 753–91, DOI:10.1146/annurev.biochem.67.1.753, PMID 9759503.
  4. ↑ Attisano L, Wrana JL, Signal transduction by the TGF-beta superfamily, in Science, vol. 296, n. 5573, maggio 2002, pp. 1646–7, DOI:10.1126/science.1071809, PMID 12040180.
  5. ↑ Whitman M, Smads and early developmental signaling by the TGFbeta superfamily (PDF), in Genes Dev., vol. 12, n. 16, agosto 1998, pp. 2445–62, DOI:10.1101/gad.12.16.2445, PMID 9716398.
  6. ↑ Wrana JL, Crossing Smads, in Sci. STKE, vol. 2000, n. 23, marzo 2000, pp. RE1, DOI:10.1126/stke.2000.23.re1, PMID 11752591.
  7. ↑ Derynck R, Zhang Y, Feng XH, Smads: transcriptional activators of TGF-beta responses, in Cell, vol. 95, n. 6, dicembre 1998, pp. 737–40, DOI:10.1016/S0092-8674(00)81696-7, PMID 9865691.
  8. ↑ Wu JW, Hu M, Chai J, Seoane J, Huse M, Li C, Rigotti DJ, Kyin S, Muir TW, Fairman R, Massagué J, Shi Y, Crystal structure of a phosphorylated Smad2. Recognition of phosphoserine by the MH2 domain and insights on Smad function in TGF-beta signaling, in Mol. Cell, vol. 8, n. 6, dicembre 2001, pp. 1277–89, DOI:10.1016/S1097-2765(01)00421-X, PMID 11779503.
  9. ↑ Shi Y, Hata A, Lo RS, Massagué J, Pavletich NP, A structural basis for mutational inactivation of the tumour suppressor Smad4, in Nature, vol. 388, n. 6637, luglio 1997, pp. 87–93, DOI:10.1038/40431, PMID 9214508.
  10. ↑ Itoh F, Asao H, Sugamura K, Heldin CH, ten Dijke P, Itoh S, Promoting bone morphogenetic protein signaling through negative regulation of inhibitory Smads (PDF), in EMBO J., vol. 20, n. 15, agosto 2001, pp. 4132–42, DOI:10.1093/emboj/20.15.4132, PMID 11483516.

Collegamenti esterni

  Portale Biologia
  Portale Medicina