IMP-dehydrogenase
| IMP-dehydrogenase | ||||
|---|---|---|---|---|
 | ||||
Structuur van IMP-dehydrogenase. | ||||
| Identificatie | ||||
| EC-nummer | 1.1.1.205 | |||
| CAS-nummer | 9028-93-7 | |||
| Databanken | ||||
| BRENDA | BRENDA entry | |||
| ExPASy | Expasy entry | |||
| KEGG | KEGG entry | |||
| MetaCyc | Stofwisselingsroute | |||
| PDB-codes | ||||
| ||||
IMP-dehydrogenase is een enzym dat inosinemonofosfaat omzet in xanthosinemonofosfaat. Daarnaast katalyseert het de snelheidsbepalende stap van de-novo-GTP-biosynthese. IMP-dehydrogenase wordt geassocieerd met celdeling en is daardoor een mogelijke target voor chemotherapie bij kanker. Zoogdier- en bacteriële IMPDH's zijn tetrameren van identieke ketens. Er komen twee IMP-dehydrogenase-isozymen bij mensen voor.
IMP-dehydrogenase wordt geremd door mycofenolzuur, ribavirine en 6TGMP (6-thioguaninemonofosfaat). 6TGMP-remming voorkomt purine-interconversie en blokkeert dus de synthese van purinenucleotiden.
Zie ook
Bronnen, noten en/of referenties
- ↑ (en) Prosise GL, Luecke H (2003). Crystal structures of Tritrichomonasfoetus inosine monophosphate dehydrogenase in complex with substrate, cofactor and analogs: a structural basis for the random-in ordered-out kinetic mechanism. J. Mol. Biol. 326 (2): 517–27. PMID 12559919. DOI: 10.1016/S0022-2836(02)01383-9.