Hemopeksyna

Hemopeksyna – produkowane przez wątrobę białko osocza krwi (glikoproteina), charakteryzujące się najwyższym (spośród białek krwi) powinowactwem do produktu rozpadu hemoglobiny – hemu.

Funkcja biologiczna hemopeksyny

Podstawowa funkcja biologiczna hemopeksyny polega na wychwytywaniu wolnego hemu, który katabolizowany jest z:

hemoglobiny, uwolnionej w czasie incydentów hemolizy śródnaczyniowej
oraz mioglobiny uwolnionej w czasie, różnego pochodzenia, uszkodzenia mięśni szkieletowych.

Jest to funkcja ochronna przed oksydacyjnym uszkodzeniem ze strony wolnego hemu. Inne ważne działanie to wiązanie i transport hemu do układu siateczkowo-śródbłonkowego (w wątrobie), gdzie żelazo jest odzyskiwane do dalszego wykorzystania w hemopoezie; zabezpiecza to przed utratą żelaza.

Hemopeksyna jest zaliczana do białek ostrej fazy według Koja.

Biologia molekularna

U ludzi hemopeksyna jest kodowana przez gen hemopeksyny (HPX), który znajduje się na chromosomie 11. Ludzka hemopeksyna (MW 63 000) składa się z 439 reszt aminokwasowych połączonych w pojedynczy łańcuch polipeptydowy, z 6 mostkami dwusiarczkowymi.

Diagnostyka laboratoryjna

Prawidłowy poziom hemopeksyny we krwi metodą immunochemiczną wynosi: 5-15 mg/dl.

Oznaczanie poziomu hemopeksyny ma znaczenie w diagnostyce zespołów hemolitycznych. Badania wykazujące obniżenie poziomu hemopeksyny (zazwyczaj przy nieoznaczalnej haptoglobinie) wskazują na ciężki zespół hemolityczny.

Zobacz też

haptoglobina – inne białko osocza krwi, wiążące hemoglobinę
albuminy – białka krwi także wiążące produkty rozpadu hemoglobiny pozakrwinkowej

Bibliografia

Anetta Undas: VI.C.5.2.1 Hemopeksyna. W: Interna Szczeklika • Podręcznik chorób wewnętrznych • 2012. Kraków: Medycyna Praktyczna, 2012, s. 1548. ISBN 978-83-7430-336-1.
Hematologia (Wielka Interna t. 10) pod red. Anny Dmoszyńskiej, Medical Tribune, Warszawa, 2011, s. 286 ISBN 978-83-62597-18-5

Przypisy

↑ MR. Mauk, A. Smith, AG. Mauk. An alternative view of the proposed alternative activities of hemopexin.. „Protein Sci”. 20 (5), s. 791-805, May 2011. DOI: 10.1002/pro.616. PMID: 21404362.
↑ Koj A.: Biological functions of acute phase proteins. W: The acute phase response to injury and infection. Red.: A.H. Gordon, A. Koj, Elsevier, Amsterdam, New York, Oxford 1985, 145-160
↑ N. Takahashi, Y. Takahashi, FW. Putnam. Complete amino acid sequence of human hemopexin, the heme-binding protein of serum.. „Proc Natl Acad Sci U S A”. 82 (1), s. 73-7, Jan 1985. PMID: 3855550.

[Mauk-2011-1] MR. Mauk, A. Smith, AG. Mauk. An alternative view of the proposed alternative activities of hemopexin.. „Protein Sci”. 20 (5), s. 791-805, May 2011. DOI: 10.1002/pro.616. PMID: 21404362.

[2] Koj A.: Biological functions of acute phase proteins. W: The acute phase response to injury and infection. Red.: A.H. Gordon, A. Koj, Elsevier, Amsterdam, New York, Oxford 1985, 145-160

[Takahashi-1985-3] N. Takahashi, Y. Takahashi, FW. Putnam. Complete amino acid sequence of human hemopexin, the heme-binding protein of serum.. „Proc Natl Acad Sci U S A”. 82 (1), s. 73-7, Jan 1985. PMID: 3855550.