A quinase de linfoma anaplásico (ALK) também conhecida como receptor de tirosina quinase ALK ou CD246 é uma enzima que em humanos é codificada pelo gene ALK.
A quinase de linfoma anaplásico (ALK) foi originalmente descoberta em 1994 em células de linfoma anaplásico de grandes células (ALCL). A proteína ALK de comprimento total foi identificada em 1997 por dois grupos. A dimerização de NPM ativa constitutivamente o domínio ALK quinase.
Desde a descoberta original do receptor em mamíferos, vários ortólogos de ALK foram identificados: dAlk na mosca da fruta (Drosophila melanogaster) em 2001, scd-2 no nematoide (Caenorhabditis elegans) em 2004, e DrAlk no peixe-zebra (Danio rerio) em 2013.
Os ligantes dos receptores ALK/LTK humanos foram identificados em 2014:FAM150A (AUGβ) e FAM150B (AUGα), dois pequenos peptídeos secretados que ativam fortemente a sinalização ALK.
Após a ligação do ligante, o receptor ALK de comprimento total dimeriza, muda de conformação e autoativa seu próprio domínio quinase, que por sua vez fosforila outros receptores ALK em trans em resíduos específicos de aminoácidos de tirosina.
A proteína é conhecida por se ligar e ativar o receptor de quinase de linfoma anaplásico (ALK), uma molécula que, quando mutada, conduz uma variedade de cânceres humanos, incluindo neuroblastoma pediátrico, linfomas de células B e certos cânceres de pulmão.
O receptor ALK desempenha um papel fundamental na comunicação celular e no desenvolvimento e função normais do sistema nervoso. Aumentador de proteínas alfa regula o peso corporal em camundongos.