Glicoforina

A glicoforina é uma das principais glicoproteínas transmembranares presentes na membrana plasmática dos eritrócitos humanos, desempenhando um papel fundamental na manutenção da integridade estrutural e na viabilidade destas células no sistema circulatório. Classificada como uma proteína integral de membrana do tipo I, a sua estrutura atravessa a bicamada lipídica uma única vez através de um segmento hidrofóbico em alfa-hélice, posicionando a sua extremidade carboxílica no citoplasma e o terminal amínico no espaço extracelular. A sua caraterística mais marcante é o elevado grau de glicosilação, uma vez que cerca de 60% da sua massa total é constituída por hidratos de carbono. Estas cadeias de açúcares contêm uma grande abundância de resíduos de ácido siálico, os quais conferem uma forte carga elétrica negativa à superfície celular; esta propriedade cria o chamado potencial zeta, promovendo a repulsão eletrostática entre os glóbulos vermelhos, o que impede a sua agregação espontânea e assegura a correta fluidez do sangue nos capilares mais estreitos. Existem quatro tipos principais de glicoforinas (A, B, C e D), codificados por genes no cromossoma 4. Enquanto a glicoforina A e a glicoforina B são biologicamente relevantes por albergarem os antigénios dos sistemas de grupos sanguíneos MNS, a glicoforina C desempenha uma função mecânica crucial ao ancorar o citoesqueleto subjacente através da interação com as proteínas 4.1R e p55, conferindo ao eritrócito a sua típica forma bicôncava e a flexibilidade necessária para resistir ao stress hemodinâmico. Para além destas funções fisiológicas, as glicoforinas possuem uma grande importância médica e patológica, visto que servem como recetores de superfície para a invasão de agentes patogénicos, destacando-se o parasita Plasmodium falciparum, causador da malária, e certos vírus da gripe que se ligam ao ácido siálico para infetar a célula.

Referências