| DPM1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Identifiers | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Aliases | DPM1, CDGIE, MPDS, dolichyl-phosphate mannosyltransferase polypeptide 1, catalytic subunit, dolichyl-phosphate mannosyltransferase subunit 1, catalytic | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| External IDs | OMIM: 603503; MGI: 1330239; GeneCards: DPM1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Wikidata | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Dolichol-phosphate mannosyltransferase is an enzyme that in humans is encoded by the DPM1 gene.
Dolichol-phosphate mannose (Dol-P-Man) serves as a donor of mannosyl residues on the lumenal side of the endoplasmic reticulum (ER). Lack of Dol-P-Man results in defective surface expression of GPI-anchored proteins. Dol-P-Man is synthesized from GDP-mannose and dolichol-phosphate on the cytosolic side of the ER by the enzyme dolichyl-phosphate mannosyltransferase. Human DPM1 lacks a carboxy-terminal transmembrane domain and signal sequence and is regulated by DPM2.