La bioquímica o química biológica (distinta de la biología química) es una rama de la ciencia que estudia las reacciones químicas que tienen lugar en los organismos vivos, especialmente en las células. La bioquímica se centra en comprender la base química que permite a las moléculas biológicas dar lugar a los procesos que ocurren dentro de las células vivas y entre ellas, lo que a su vez se relaciona estrechamente con la comprensión de los tejidos y los órganos, así como con la estructura y función de los mismos organismos. La complejidad de los procesos químicos biológicos se controla mediante la señalización celular y los procesos metabólicos: los que permiten la transferencia de energía (catabolismo) y los que generan biomoléculas propias (anabolismo).
Subdisciplina tanto de la química como de la biología, la bioquímica está estrechamente relacionada con la biología celular y la biología molecular —el estudio de los mecanismos moleculares de los fenómenos biológicos. Se suele dividir en tres campos principales: la biología estructural, que se centra en las relaciones entre las funciones bioquímicas de las moléculas y su estructura tridimensional; la enzimología, que estudia las enzimas y las reacciones que catalizan; y el metabolismo, que se ocupa del conjunto de procesos que permiten mantener la vida, reproducirse (dividirse), desarrollarse y responder a los estímulos de su entorno. Otros campo de estudio es la bioenergética, que estudia la transferencia de energía química dentro de los organismos vivos, y también se interesa por descifrar las funciones de la microbiota humana.
En el último medio siglo, la bioquímica ha logrado explicar un número considerable de procesos biológicos, hasta el punto de que prácticamente todas las áreas de las ciencias de la vida, desde la botánica hasta la medicina, participan actualmente en la investigación bioquímica e incluso biotecnológica. El principal objetivo de la bioquímica hoy en día es comprender, mediante la integración de datos obtenidos a nivel molecular, cómo las biomoléculas y sus interacciones generan las estructuras y los procesos biológicos observados en las células, allanando el camino para la comprensión de los organismos en su conjunto. Dentro de este marco, la química supramolecular se centra en complejos moleculares como los orgánulos, que constituyen un nivel intermedio de organización en la materia viva entre las moléculas y las células.
Los descubrimientos de la bioquímica tienen aplicaciones en numerosos campos, como la medicina, la farmacología, la dietética o incluso la agricultura: en medicina, los bioquímicos estudian las causas de las enfermedades y los tratamientos que pueden curarlas, como la terapia genética y biomedicina; los nutricionistas utilizan los hallazgos bioquímicos para diseñar dietas saludables, mientras que la comprensión de los mecanismos bioquímicos ayuda a entender los efectos de las deficiencias nutricionales. Aplicada a la agronomía, la bioquímica permite el diseño de fertilizantes adaptados a diferentes tipos de cultivos y suelos, así como la optimización de los rendimientos de los cultivos, el almacenamiento de la cosecha y el control de plagas. En las últimas décadas, los principios y métodos bioquímicos se han combinado con enfoques de resolución de problemas propios de la ingeniería (la disciplina de la biotecnología) para manipular ciertos sistemas vivos con el fin de producir herramientas útiles para la investigación y los procesos industriales, para abordar los grandes problemas —cambio climático, escasez de recursos agroalimentarios ante el aumento de población mundial, agotamiento de las reservas de combustibles fósiles— y el diagnóstico y control de las enfermedades actuales y del futuro (aparición de nuevas alergias, aumento del cáncer, enfermedades genéticas, obesidad, etc.).
Se atribuye a Carl Neuberg la introducción del término «bioquímica» en 1903, utilizando raíces griegas, aunque el término ya circulaba en Europa desde finales del sigloXIX.
Historia
SigloXIX y primera mitad del XX
La historia de la bioquímica como la conocemos hoy en día es prácticamente moderna; desde el sigloXIX se comenzó a direccionar una buena parte de la biología y la química a la creación de una nueva disciplina integradora: la química fisiológica o la bioquímica. Pero la aplicación de la bioquímica y su conocimiento probablemente comenzó hace 5000 años, con la producción de pan usando levaduras, en un proceso conocido como fermentación.
Es difícil abordar la historia de la bioquímica, en cuanto que, es una mezcla compleja de química orgánica y biología, y en ocasiones, se hace complicado discernir entre lo exclusivamente biológico y lo exclusivamente químico orgánico y es evidente que la contribución a esta disciplina ha sido muy extensa. Aunque es cierto que existen datos experimentales que se consideran básicos en la bioquímica.
Se suele situar el inicio de la bioquímica en los descubrimientos en 1828 de Friedrich Wöhler que publicó un artículo acerca de la síntesis de urea, probando que los compuestos orgánicos pueden ser creados artificialmente, en contraste con la creencia comúnmente aceptada durante mucho tiempo, de que la generación de estos compuestos era posible solo en el interior de los seres vivos.
A mediados del sigloXIX, Louis Pasteur demostró los fenómenos de isomería química existente entre las moléculas de ácido tartárico provenientes de los seres vivos y las sintetizadas químicamente en el laboratorio. También estudió el fenómeno de la fermentación y descubrió que intervenían ciertas levaduras, y por tanto no era exclusivamente un fenómeno químico como se había defendido hasta ahora (entre ellos el propio Liebig); así Pasteur escribió: «la fermentación del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no con la muerte y la putrefacción de las células». Además desarrolló un método de esterilización de la leche, el vino y la cerveza (pasteurización) y contribuyó enormemente a refutar la idea de la generación espontánea de los seres vivos.
En 1869 se descubre la nucleína y se observa que es una sustancia muy rica en fósforo. Dos años más tarde, Albrecht Kossel concluye que la nucleína es rica en proteínas y contiene las bases púricas adenina y guanina y las pirimidínicas citosina y timina. En 1889 se aíslan los dos componentes mayoritarios de la nucleína:
En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne acuñó el término enzima para referirse a los componentes biológicos desconocidos que producían la fermentación. La palabra enzima fue usada después para referirse a sustancias inertes tales como la pepsina.
En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de los extractos de levadura para fermentar azúcar a pesar de la ausencia de células vivientes de levadura. En una serie de experimentos en la Universidad Humboldt de Berlín, encontró que el azúcar era fermentado incluso cuando no había elementos vivos en los cultivos de células de levaduras. Llamó a la enzima que causa la fermentación de la sacarosa, “zimasa”. Al demostrar que las enzimas podrían funcionar fuera de una célula viva, el siguiente paso fue demostrar cuál era la naturaleza bioquímica de esos biocatalizadores. El debate fue extenso; muchos, como el bioquímico alemán Richard Willstätter, discrepaban de que la proteína fuera el catalizador enzimático, hasta que en 1926, James B. Sumner demostró que la enzima ureasa era una proteína pura y la cristalizó. La conclusión de que las proteínas puras podían ser enzimas fue definitivamente probada en torno a 1930 por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con diversas enzimas digestivas como la pepsina, la tripsina y la quimotripsina.
En 1920 se descubre que en las células hay ADN y ARN y que difieren en el azúcar que forma parte de su composición: desoxirribosa o ribosa. El ADN reside en el núcleo. Unos años más tarde, se descubre que en los espermatozoides hay fundamentalmente ADN y proteínas, y posteriormente Feulgen descubre que hay ADN en los cromosomas con su tinción específica para este compuesto.
En 1970, un argentino, Luis Federico Leloir, médico, bioquímico y farmacéutico recibió el Premio Nobel de Química por sus investigaciones sobre los nucleótidos de azúcar, y el rol que cumplen en la fabricación de los hidratos de carbono.
En 1984, otro argentino, César Milstein, oriundo de la ciudad de Bahía Blanca, recibe el Premio Nobel de Medicina por sus investigaciones sobre anticuerpos monoclonales, hoy utilizados para tratar muchas enfermedades, incluidos algunos tipos de cáncer.
Alrededor de dos docenas de elementos químicos son esenciales para diversos tipos de vida biológica. La mayoría de los elementos raros en la Tierra no son necesarios para la vida (con la excepción del selenio y el yodo), mientras que algunos comunes (aluminio y titanio) no se utilizan. La mayoría de los organismos comparten necesidades de elementos, pero existen algunas diferencias entre plantas y animales. Por ejemplo, las algas marinas utilizan bromo, pero las plantas y los animales terrestres no parecen necesitarlo. Todos los animales requieren sodio, pero no es un elemento esencial para las plantas. Las plantas necesitan boro y silicio, pero los animales pueden no necesitarlos (o pueden necesitar cantidades ínfimas).
Tan solo seis elementos —carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno, calcio y fósforo— constituyen casi el 99% de la masa de las células vivas, incluidas las del cuerpo humano (véase la composición del cuerpo humano para obtener una lista completa). Además de estos seis elementos principales que componen la mayor parte del cuerpo humano, los seres humanos requieren cantidades menores de posiblemente otros dieciocho elementos.
Dos de las funciones principales de los carbohidratos son el almacenamiento de energía y la provisión de estructura. Uno de los azúcares comunes, conocido como glucosa, es un carbohidrato, pero no todos los carbohidratos son azúcares. En la Tierra hay más carbohidratos que cualquier otro tipo de biomolécula conocida; se utilizan para almacenar energía e información genética, además de desempeñar funciones importantes en las interacciones y comunicaciones entre células.
El tipo más simple de carbohidrato es un monosacárido, que entre otras propiedades contiene carbono, hidrógeno y oxígeno, generalmente en una proporción de 1:2:1 (fórmula generalizada CnH2nOn, donde n es al menos 3). La glucosa (C6H12O6) es uno de los carbohidratos más importantes; otros son la fructosa (C6H12O6), el azúcar comúnmente asociado con el sabor dulce de las frutas, y la desoxirribosa (C5H10O4), un componente del ADN. Un monosacárido puede cambiar entre una forma acíclica (de cadena abierta) y una forma cíclica. La forma de cadena abierta puede convertirse en un anillo de átomos de carbono unidos por un átomo de oxígeno creado a partir del grupo carbonilo de un extremo y el grupo hidroxilo del otro. La molécula cíclica tiene un grupo hemiacetal o hemicetal, dependiendo de si la forma lineal era una aldosa o una cetosa.
En estas formas cíclicas, el anillo suele tener 5 o 6 átomos. Estas formas se denominan furanosas y piranosas, respectivamente, por analogía con el furano y el pirano, los compuestos más simples con el mismo anillo de carbono-oxígeno (aunque carecen de los enlaces dobles carbono-carbono de estas dos moléculas). Por ejemplo, la aldohexosa glucosa puede formar un enlace hemiacetálico entre el hidroxilo del carbono 1 y el oxígeno del carbono 4, dando lugar a una molécula con un anillo de 5 miembros, denominada glucofuranosa. La misma reacción puede tener lugar entre los carbonos 1 y 5 para formar una molécula con un anillo de 6 miembros, denominada glucopiranosa. Las formas cíclicas con un anillo de 7 átomos, denominadas heptosas, son poco frecuentes.[citarequerida]
Dos monosacáridos pueden unirse mediante un enlace glucosídico o un enlace éster para formar un disacárido a través de una reacción de deshidratación durante la cual se libera una molécula de agua. La reacción inversa, en la que el enlace glucosídico de un disacárido se rompe en dos monosacáridos, se denomina hidrólisis. El disacárido más conocido es la sacarosa o azúcar común, que consta de una molécula de glucosa y una de fructosa unidas. Otro disacárido importante es la lactosa, presente en la leche, que consta de una molécula de glucosa y una de galactosa. La lactosa puede ser hidrolizada por la lactasa, y la deficiencia de esta enzima produce intolerancia a la lactosa.
Cuando se unen unos pocos (entre tres y seis) monosacáridos, se denomina oligosacárido (oligo-, que significa 'pocos'). Estas moléculas suelen utilizarse como marcadores y señales, además de tener otros usos. Muchos monosacáridos unidos forman un polisacárido. Pueden unirse en una larga cadena lineal o pueden ramificarse. Dos de los polisacáridos más comunes son la celulosa y el glucógeno, ambos compuestos por monómeros de glucosa repetidos. La celulosa es un componente estructural importante de las paredes celulares de las plantas y el glucógeno se utiliza como forma de almacenamiento de energía en los animales.
Los azúcares pueden ser caracterizados por tener extremos reductores o no reductores. Un extremo reductor de un carbohidrato es un átomo de carbono que puede estar en equilibrio con el aldehído de cadena abierta (aldosa) o forma cetona (cetosa). Si la unión de monómeros se produce en dicho átomo de carbono, el grupo hidroxilo libre de la forma piranosa o furanosa se intercambia con una cadena lateral OH de otro azúcar, dando lugar a un acetal completo. Esto impide la apertura de la cadena a la forma aldehído o cetona y hace que el residuo modificado sea no reductor. La lactosa tiene un extremo reductor en su unidad de glucosa, mientras que la unidad de galactosa forma un acetal completo con el grupo C4-OH de la glucosa. La sacarosa no tiene un extremo reductor debido a la formación de un acetal completo entre el carbono aldehído de la glucosa (C1) y el carbono cetona de la fructosa (C2).
Los lípidos comprenden una amplia gama de moléculas y, en cierta medida, constituyen un término genérico para compuestos de origen biológico relativamente insolubles en agua o no polares, como ceras, ácidos grasos, fosfolípidos derivados de ácidos grasos, esfingolípidos, glucolípidos y terpenoides (por ejemplo, retinoides y esteroides). Algunos lípidos son moléculas alifáticas lineales de cadena abierta, mientras que otros presentan estructuras cíclicas. Algunos son aromáticos (con una estructura cíclica [anular] y plana), mientras que otros no. Algunos son flexibles, mientras que otros son rígidos.
Los lípidos suelen estar formados por una molécula de glicerol combinada con otras moléculas. En los triglicéridos, el principal grupo de lípidos, hay una molécula de glicerol y tres ácidos grasos. En este caso, los ácidos grasos se consideran el monómero y pueden ser saturados (sin enlaces dobles en la cadena de carbono) o insaturados (con uno o más enlaces dobles en la cadena de carbono).[citarequerida]
La mayoría de los lípidos tienen cierto carácter polar y son en gran parte apolares. En general, la mayor parte de su estructura es apolar o hidrofóbica (que repele al agua), lo que significa que no interactúa bien con disolventes polares como el agua. Otra parte de su estructura es polar o hidrofíla (que atrae el agua) y tiende a asociarse con disolventes polares como el agua. Esto los convierte en moléculas anfifílicas (con porciones tanto hidrofóbicas como hidrofílicas). En el caso del colesterol, el grupo polar es simplemente un grupo –OH (hidroxilo o alcohol).
En el caso de los fosfolípidos, los grupos polares son considerablemente más grandes y más polares, como se describe a continuación.
Los lípidos son una parte integral de nuestra dieta diaria. La mayoría de los aceites y productos lácteos usados para cocinar y comer, como la mantequilla, el queso, el ghee, etc., están compuestos de grasas. Los aceites vegetales son ricos en diversos ácidos grasos poliinsaturados (AGPI). Los alimentos que contienen lípidos se digieren en el cuerpo y se descomponen en ácidos grasos y glicerol, los productos finales de la degradación de grasas y lípidos. Los lípidos, especialmente los fosfolípidos, también se utilizan en diversos fármacos, ya sea como cosolubilizantes (por ejemplo, en infusiones parenterales) o como componentes de transportadores de fármacos (por ejemplo, en un liposoma o transferosoma).
La estructura general de un α-aminoácido, con el grupo amino a la izquierda y el grupo carboxilo a la derechaAminoácidos genéricos (1)en forma neutra, (2) tal como existen fisiológicamente, y (3) unidos como un dipéptido.Esquema de la hemoglobina. Las cintas rojas y azules representan la proteína globina; las estructuras verdes son los grupos hemo.
Las proteínas son moléculas muy largas —macro-biopolímeros— formadas por monómeros llamados aminoácidos. Un aminoácido consta de un átomo de carbono alfa unido a un grupo amino, –NH₂, un grupo ácido carboxílico, –COOH (aunque pueden existir como –NH₃⁺ y –COO⁻ bajo ciertas condiciones fisiológicas), un simple átomo de hidrógeno y una cadena lateral comúnmente denominada «–R». La cadena lateral «R» es diferente para cada aminoácido, de los cuales existen 20 estándar. Es este grupo «R» el que hace que cada aminoácido sea diferente, y las propiedades de las cadenas laterales influyen enormemente en la conformación tridimensional general de una proteína. Algunos aminoácidos tienen funciones por sí mismos o en una forma modificada; por ejemplo, el glutamato funciona como un importante neurotransmisor. Los aminoácidos pueden unirse mediante un enlace peptídico. En esta síntesis por deshidratación, se elimina una molécula de agua y el enlace peptídico conecta el nitrógeno del grupo amino de un aminoácido con el carbono del grupo carboxilo del otro. La molécula resultante se llama dipéptido, y las secuencias cortas de aminoácidos (generalmente, menos de treinta) se denominan péptidos o polipéptidos. Las secuencias más largas se denominan «proteínas». Por ejemplo, la albúmina, una importante proteína del suero sanguíneo, contiene 585 residuos de aminoácidos.
Las proteínas pueden tener funciones estructurales y/o funcionales. Por ejemplo, los movimientos de las proteínas actina y miosina son, en última instancia, responsables de la contracción del músculo esquelético. Una propiedad que poseen muchas proteínas es que se unen específicamente a una molécula o clase de moléculas determinadas, pudiendo ser extremadamente selectivas en su unión. Los anticuerpos son un ejemplo de proteínas que se unen a un tipo específico de molécula. Los anticuerpos están compuestos por cadenas pesadas y ligeras. Dos cadenas pesadas se unen a dos cadenas ligeras mediante enlaces disulfuro entre sus aminoácidos. La especificidad de los anticuerpos se debe a variaciones basadas en diferencias en el dominio N-terminal.
El ensayo inmunoenzimático ELISA, que utiliza anticuerpos, es una de las pruebas más sensibles que emplea la medicina moderna para detectar diversas biomoléculas. Sin embargo, probablemente las proteínas más importantes sean las enzimas. Prácticamente todas las reacciones en una célula viva requieren una enzima para disminuir la energía de activación. Estas moléculas reconocen moléculas reactivas específicas llamadas sustratos y catalizan la reacción entre ellas. Al disminuir la energía de activación, la enzima acelera la reacción a una velocidad de 10¹¹ o más; una reacción que normalmente tardaría más de 3000 años en completarse espontáneamente podría tardar menos de un segundo con una enzima. La enzima no se consume en el proceso y puede catalizar la misma reacción con un nuevo conjunto de sustratos. Mediante diversos modificadores, se puede regular la actividad de la enzima, lo que permite controlar la bioquímica de la célula en su conjunto.
La estructura de las proteínas se describe tradicionalmente en una jerarquía de cuatro niveles: la estructura primaria en su secuencia lineal de aminoácidos; por ejemplo, «alanina-glicina-triptófano-serina-glutamato-asparagina-glicina-lisina-...»; la estructura secundaria se refiere a la morfología —estudio de la estructura— local: algunas combinaciones de aminoácidos tienden a enrollarse en una espiral llamada hélice α o en una lámina llamada lámina β (algunas hélices α se pueden ver en el esquema de la hemoglobina de arriba); la estructura terciaria es la forma tridimensional completa de la proteína, determinada por la secuencia de aminoácidos (de hecho, un único cambio puede cambiar toda la estructura. La cadena alfa de la hemoglobina tiene 146 residuos de aminoácidos y la sustitución del residuo de glutamato en la posición 6 por un residuo de valina cambia el comportamiento de la hemoglobina de tal manera que da lugar a la enfermedad de células falciformes); y, finalmente, la estructura cuaternaria se refiere a la estructura de una proteína con múltiples subunidades peptídicas, como la hemoglobina con sus cuatro subunidades. No todas las proteínas tienen más de una subunidad.
Las proteínas ingeridas suelen descomponerse en aminoácidos individuales o dipéptidos en el intestino delgado y luego se absorben. Posteriormente, pueden unirse para formar nuevas proteínas. Los productos intermedios de la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico y la vía de las pentosas fosfato pueden utilizarse para formar los veinte aminoácidos, y la mayoría de las bacterias y plantas poseen todas las enzimas necesarias para sintetizarlos. Sin embargo, los humanos y otros mamíferos solo pueden sintetizar la mitad de ellos. No pueden sintetizar isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Debido a que deben ser ingeridos, estos son los aminoácidos esenciales. Los mamíferos sí poseen las enzimas para sintetizar alanina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina, los aminoácidos no esenciales. Si bien pueden sintetizar arginina e histidina, no pueden producirlas en cantidades suficientes para los animales jóvenes en crecimiento, por lo que a menudo se consideran aminoácidos esenciales.
Si se elimina el grupo amino de un aminoácido, queda un esqueleto de carbono llamado α-cetoácido. Las enzimas llamadas transaminasas pueden transferir fácilmente el grupo amino de un aminoácido (convirtiéndolo en un α-cetoácido) a otro α-cetoácido (convirtiéndolo en un aminoácido). Esto es importante en la biosíntesis de aminoácidos, ya que en muchas rutas metabólicas, los intermediarios de otras rutas bioquímicas se convierten en el esqueleto del α-cetoácido, y luego se añade un grupo amino, a menudo mediante transaminación. Posteriormente, los aminoácidos pueden unirse para formar una proteína.
Un proceso similar se utiliza para descomponer las proteínas. Primero se hidroliza en sus aminoácidos componentes. El amoníaco libre (NH₃), que existe como ion amonio (NH₄⁺) en la sangre, es tóxico para las formas de vida. Por lo tanto, debe existir un método adecuado para excretarlo. En distintos animales han evolucionado diferentes estrategias, dependiendo de sus necesidades. Los organismos unicelulares liberan el amoníaco al medio ambiente. Del mismo modo, los peces óseos pueden liberar amoníaco en el agua, donde se diluye rápidamente. En general, los mamíferos convierten el amoníaco en urea, a través del ciclo de la urea.
Para determinar si dos proteínas están relacionadas, o en otras palabras, para decidir si son homólogas o no, los científicos utilizan métodos de comparación de secuencias. Métodos como los alineamientos de secuencias y los alineamientos estructurales son herramientas poderosas que ayudan a los científicos a identificar homologías entre moléculas relacionadas. La relevancia de encontrar homologías entre proteínas va más allá de la formación de un patrón evolutivo de familias de proteínas. Al determinar el grado de similitud entre dos secuencias de proteínas, se obtiene información sobre su estructura y, por lo tanto, sobre su función.
La estructura del ácido desoxirribonucleico (DNA); la imagen muestra cómo se unen los monómeros.Elementos estructurales de los constituyentes comunes de los ácidos nucleicos. Debido a que contienen al menos un grupo fosfato, los compuestos marcados como nucleoside monophosphate, nucleoside diphosphate y nucleoside triphosphate are all nucleotides (not phosphate-lacking nucleosides).
Los ácidos nucleicos, llamados así por su prevalencia en los núcleos celulares, son el nombre genérico de la familia de biopolímeros. Son macromoléculas bioquímicas complejas de alto peso molecular que pueden transmitir información genética en todas las células vivas y virus. Los monómeros se denominan nucleótidos, y cada uno consta de tres componentes: una base heterocíclica nitrogenada (ya sea una purina o una pirimidina), un azúcar pentosa y un grupo fosfato.
Elementos estructurales de los constituyentes comunes de los ácidos nucleicos. Debido a que contienen al menos un grupo fosfato, los compuestos marcados como nucleósido monofosfato, nucleósido difosfato y nucleósido trifosfato son todos nucleótidos (no nucleósidos que carecen de fosfato).
Los ácidos nucleicos más comunes son el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN). El grupo fosfato y el azúcar de cada nucleótido se unen para formar la estructura básica del ácido nucleico, mientras que la secuencia de bases nitrogenadas almacena la información. Las bases nitrogenadas más comunes son la adenina, la citosina, la guanina, la timina y el uracilo. Las bases nitrogenadas de cada cadena de un ácido nucleico forman enlaces de hidrógeno con otras bases nitrogenadas de la cadena complementaria. La adenina se une a la timina y al uracilo, la timina se une solo a la adenina, y la citosina y la guanina solo se unen entre sí. La adenina, la timina y el uracilo tienen dos enlaces de hidrógeno, mientras que la citosina y la guanina forman tres.
Además de constituir el material genético de la célula, los ácidos nucleicos suelen actuar como segundos mensajeros, así como formar la molécula base del trifosfato de adenosina (ATP), la principal molécula portadora de energía presente en todos los organismos vivos. Asimismo, las bases nitrogenadas posibles en ambos ácidos nucleicos son diferentes: la adenina, la citosina y la guanina se encuentran tanto en el ARN como en el ADN, mientras que la timina se encuentra únicamente en el ADN y el uracilo en el ARN.
Ramas de la bioquímica
Esquema de una célula típica animal con sus orgánulos y estructuras.
El pilar fundamental de la investigación bioquímica clásica se centra en las propiedades de las proteínas, muchas de las cuales son enzimas. Sin embargo, existen otras disciplinas que se centran en las propiedades biológicas de carbohidratos (glucobiología) y lípidos (lipobiología).
Por razones históricas la bioquímica del metabolismo de la célula ha sido intensamente investigada, en importantes líneas de investigación actuales (como el Proyecto Genoma, cuya función es la de identificar y registrar todo el material genético humano), se dirigen hacia la investigación del ADN, el ARN, la síntesis de proteínas, la dinámica de la membrana celular y los ciclos energéticos.
Las ramas de la bioquímica son muy amplias y diversas, y han ido variando con el tiempo y los avances de la biología, la química y la física.
Bioquímica estructural: es un área de la bioquímica que pretende comprender la arquitectura química de las macromoléculas biológicas, especialmente de las proteínas y de los ácidos nucleicos (ADN y ARN). Así se intenta conocer las secuencias peptídicas, su estructura y conformación tridimensional, y las interacciones físico-químicas atómicas que posibilitan a dichas estructuras. Uno de sus máximos retos es determinar la estructura de una proteína conociendo solo la secuencia de aminoácidos, que supondría la base esencial para el diseño racional de proteínas (ingeniería de proteínas).
Química OrgánicaQuímica orgánica: es un área de la química que se encarga del estudio de los compuestos orgánicos (es decir, aquellos que tienen enlaces covalentes carbono-carbono o carbono-hidrógeno) que provienen específicamente de seres vivos. Se trata de una ciencia íntimamente relacionada con la bioquímica clásica, ya que en la mayoría de los compuestos biológicos participa el carbono Mientras que la bioquímica clásica ayuda a comprender los procesos biológicos con base en conocimientos de estructura, enlace químico, interacciones moleculares y reactividad de las moléculas orgánicas, la química bioorgánica intenta integrar los conocimientos de síntesis orgánica, mecanismos de reacción, análisis estructural y métodos analíticos con las reacciones metabólicas primarias y secundarias, la biosíntesis, el reconocimiento celular y la diversidad química de los organismos vivos. De allí surge la Química de Productos Naturales (V. Metabolismo secundario).
Enzimología: estudia el comportamiento de los catalizadores biológicos o enzimas, como son algunas proteínas y ciertos ARN catalíticos, así como las coenzimas y cofactores como metales y vitaminas. Así se cuestiona los mecanismos de catálisis, los procesos de interacción de las enzimas-sustrato, los estados de transición catalíticos, las actividades enzimáticas, la cinética de la reacción y los mecanismos de regulación y expresión enzimáticas, todo ello desde un punto de vista bioquímico. Estudia y trata de comprender los elementos esenciales del centro activo y de aquellos que no participan, así como los efectos catalíticos que ocurren en la modificación de dichos elementos; en este sentido, utilizan frecuentemente técnicas como la mutagénesis dirigida.
Bioquímica metabólica: es un área de la bioquímica que pretende conocer los diferentes tipos de rutas metabólicas a nivel celular, y su contexto orgánico. De esta forma son esenciales conocimientos de enzimología y biología celular. Estudia todas las reacciones bioquímicas celulares que posibilitan la vida, y así como los índices bioquímicos orgánicos saludables, las bases moleculares de las enfermedades metabólicas o los flujos de intermediarios metabólicos a nivel global. De aquí surgen disciplinas académicas como la bioenergética (estudio del flujo de energía en los organismos vivos), la bioquímica nutricional (estudio de los procesos de nutrición asociados a| rutas metabólicas) y la bioquímica clínica (estudio de las alteraciones bioquímicas en estado de enfermedad o traumatismo). La metabolómica es el conjunto de ciencias y técnicas dedicadas al estudio completo del sistema constituido por el conjunto de moléculas que constituyen los intermediarios metabólicos, metabolitos primarios y secundarios, que se pueden encontrar en un sistema biológico.
Xenobioquímica: es la disciplina que estudia el comportamiento metabólico de los compuestos cuya estructura química no es propia en el metabolismo regular de un organismo determinado. Pueden ser metabolitos secundarios de otros organismos (por ejemplo las micotoxinas, los venenos de serpientes y los fitoquímicos cuando ingresan al organismo humano) o compuestos poco frecuentes o inexistentes en la naturaleza. La farmacología es una disciplina que estudia a los xenobióticos que benefician al funcionamiento celular en el organismo debido a sus efectos terapéuticos o preventivos (fármacos). La farmacología tiene aplicaciones clínicas cuando las sustancias son utilizadas en el diagnóstico, prevención, tratamiento y alivio de síntomas de una enfermedad así como el desarrollo racional de sustancias menos invasivas y más eficaces contra dianas biomoleculares concretas. Por otro lado, la toxicología es el estudio que identifica, estudia y describe, la dosis, la naturaleza, la incidencia, la severidad, la reversibilidad y, generalmente, los mecanismos de los efectos adversos (efectos tóxicos) que producen los xenobióticos. Actualmente la toxicología también estudia el mecanismo de los componentes endógenos, como los radicales libres de oxígeno y otros intermediarios reactivos, generados por xenobióticos y endobióticos.
Inmunología: área de la biología, la cual se interesa por la reacción del organismo frente a otros organismos como las bacterias y virus. Todo esto tomando en cuenta la reacción y funcionamiento del sistema inmune de los seres vivos. Es esencial en esta área el desarrollo de los estudios de producción y comportamiento de los anticuerpos.
Endocrinología: es el estudio de las secreciones internas llamadas hormonas, las cuales son sustancias producidas por células especializadas cuyo fin es de afectar la función de otras células. La endocrinología trata la biosíntesis, el almacenamiento y la función de las hormonas, las células y los tejidos que las secretan, así como los mecanismos de señalización hormonal. Existen subdisciplinas como la endocrinología médica, la endocrinología vegetal y la endocrinología animal.
Neuroquímica: es el estudio de las moléculas orgánicas que participan en la actividad neuronal. Este término es empleado con frecuencia para referir a los neurotransmisores y otras moléculas como las drogas neuro-activas que influencian la función neuronal.
Quimiotaxonomía: es el estudio de la clasificación e identificación de organismos de acuerdo a sus diferencias y similitudes demostrables en su composición química. Los compuestos estudiados pueden ser fosfolípidos, proteínas, péptidos, heterósidos, alcaloides y terpenos. John Griffith Vaughan fue uno de los pioneros de la quimiotaxonomía. Entre los ejemplos de las aplicaciones de la quimiotaxonomía pueden citarse la diferenciación de las familias Asclepiadaceae y Apocynaceae según el criterio de la presencia de látex; la presencia de agarofuranos en la familia Celastraceae; las sesquiterpenlactonas con esqueleto de germacrano que son características de la familia Asteraceae o la presencia de abietanos en las partes aéreas de plantas del género Salvia del viejo Mundo a diferencia de las del Nuevo Mundo que presentan principalmente neo-clerodanos.
Ecología química: es el estudio de los compuestos químicos de origen biológico implicados en las interacciones de organismos vivos. Se centra en la producción y respuesta de moléculas señalizadoras (semioquímicos), así como los compuestos que influyen en el crecimiento, supervivencia y reproducción de otros organismos (aleloquímicos).
Virología: área de la biología, que se dedica al estudio de los biosistemas más elementales: los virus. Tanto en su clasificación y reconocimiento, como en su funcionamiento y estructura molecular. Pretende reconocer dianas para la actuación de posibles de fármacos y vacunas que eviten su directa o preventivamente su expansión. También se analizan y predicen, en términos evolutivos, la variación y la combinación de los genomas víricos, que podrían hacerlos finalmente, más peligrosos. Finalmente suponen una herramienta con mucha proyección como vectores recombinantes, y han sido ya utilizados en terapia génica.
Imagen: Proteína mioglobinaGenética molecular e ingeniería genética: es un área de la bioquímica y la biología molecular que estudia los genes, su herencia y su expresión. Molecularmente, se dedica al estudio del ADN y del ARN principalmente, y utiliza herramientas y técnicas potentes en su estudio, tales como la PCR y sus variantes, los secuenciadores masivos, los kits comerciales de extracción de ADN y ARN, procesos de transcripción-traducción in vitro e in vivo, enzimas de restricción, ADN ligasas… Es esencial conocer como el ADN se replica, se transcribe y se traduce a proteínas (Dogma Central de la Biología Molecular), así como los mecanismos de expresión basal e inducible de genes en el genoma. También estudia la inserción de genes, el silenciamiento génico y la expresión diferencial de genes y sus efectos. Superando así las barreras y fronteras entre especies en el sentido que el genoma de una especie podemos insertarlo en otro y generar nuevas especies. Uno de sus máximos objetivos actuales es conocer los mecanismos de regulación y expresión genética, es decir, obtener un código epigenético. Constituye un pilar esencial en todas las disciplinas biocientíficas, especialmente en biotecnología. La biotecnología moderna tiene múltiples aplicaciones y variadas e incluyen, además de la fabricación de medicamentos, alimentos, papel, entre otros, el mejoramiento de animales y plantas de interés agronómico.
Biología Molecular: es la disciplina científica que tiene como objetivo el estudio de los procesos que se desarrollan en los seres vivos desde un punto de vista molecular. Así como la bioquímica clásica investiga detalladamente los ciclos metabólicos y la integración y desintegración de las moléculas que componen los seres vivos, la biología molecular pretende fijarse con preferencia en el comportamiento biológico de las macromoléculas (ADN, ARN, enzimas, hormonas, etc.) dentro de la célula y explicar las funciones biológicas del ser vivo por estas propiedades a nivel molecular.
Biología celular: (antiguamente citología, de citos=célula y logos=Estudio o Tratado) es un área de la biología que se dedica al estudio de la morfología y fisiología de las células procariotas y eucariotas. Trata de conocer sus propiedades, estructura, composición bioquímica, funciones, orgánulos que contienen, su interacción con el ambiente y su ciclo vital. Es esencial en esta área conocer los procesos intrínsecos a la vida celular durante el ciclo celular, como la nutrición, la respiración, la síntesis de componentes, los mecanismos de defensa, la división celular y la muerte celular. También se deben conocer los mecanismos de comunicación de células (especialmente en organismos pluricelulares) o las uniones intercelulares. Es un área esencialmente de observación y experimentación en cultivos celulares, que, frecuentemente, tienen como objetivo la identificación y separación de poblaciones celulares y el reconocimiento de orgánulos celulares. Algunas técnicas utilizadas en biología celular tienen que ver con el empleo de técnicas de citoquímica, siembra de cultivos celulares, observación por microscopía óptica y electrónica, inmunocitoquímica, inmunohistoquímica, ELISA o citometría de flujo.
Técnicas bioquímicas básicas
Al ser una ciencia experimental la bioquímica requiere de numerosas técnicas instrumentales que posibilitan su desarrollo y ampliación, algunas de ellas se usan diariamente en cualquier laboratorio y otras son muy exclusivas.
Fraccionamiento subcelular, incluyen multitud de técnicas.
La bioquímica es una ciencia experimental que tiene un presente y un futuro prometedor, en el sentido, que se yergue como base de la biotecnología y la biomedicina.
La bioquímica es básica para la formación de organismos y alimentos transgénicos, la biorremediación o la terapia génica, y se constituye como faro y esperanza de los grandes retos que plantea el sigloXXI. No cabe duda de que los cambios que traerá, beneficiarán enormemente a la humanidad, pero el hecho intrínseco de ser un conocimiento tan poderoso lo puede hacer peligroso, en este sentido es importante áreas como la bioética que regulan la moralidad y guían el conocimiento biológico hacia el beneficio humano sin transgresiones morales.
El conocimiento bioquímico tiene grandes objetivos como progresar en la terapia génica, por ejemplo contra el cáncer o el VIH, desarrollar alimentos transgénicos más eficientes, resistentes, seguros y saludables, aplicar los conocimientos bioquímicos a la lucha contra el cambio climático y la extinción de especies, generar nuevos fármacos más eficientes, investigar y buscar dianas de las enfermedades, conocer los patrones de expresión génica, generar nuevos materiales, mejorar la eficiencia de la producción industrial…
El término bioquímica tiene una procedencia doble y ambas concuerdan. Por una parte procede del francés “biochimie“. Por otra parte, procede del griego “bios”, que significa “vida”, antepuesto a la palabra “química”, que finalmente procedería del egipcio kēme, o del griego khymei- χῡμεία (etimología discutida) y cuyo significado sería tierra.
↑Fructose is not the only sugar found in fruits. Glucose and sucrose are also found in varying quantities in various fruits, and sometimes exceed the fructose present. For example, 32% of the edible portion of a date is glucose, compared with 24% fructose and 8% sucrose. However, peaches contain more sucrose (6.66%) than they do fructose (0.93%) or glucose (1.47%).
↑Ahmed, Saba; Shah, Parini; Ahmed, Owais (2023), «Biochemistry, Lipids», StatPearls (Treasure Island (FL): StatPearls Publishing), PMID30247827, consultado el 30 de noviembre de 2023.
↑PhD, Chris Masterjohn (9 de noviembre de 2008). «Cholesterol's Hydroxyl Group». Harnessing the Power of Nutrients. Consultado el 29 de agosto de 2025.
↑Abbas, Abul (2017). Inmunología básica: funciones y transtornos del sistema inmunitario.(en castellanp). Elsevier Castellano. ISBN9788491130758.
↑Gardner, G. David (2018). Greenspan. Endocrinología básica y clínica. McGraw-Hill. ISBN9781456262648.
↑The chemotaxonomy of plants. Series of student texts in contemporary biology (Contemporary biology) (1976) Smith, P.M. Elsevier.
↑Córdoba, Manuel Vargas (1 de enero de 2016). Virología médica. Editorial El Manual Moderno Colombia S.A.S. ISBN978-958-775-822-1. Consultado el 2 de junio de 2020.
